शरीर में प्रोटीन की भूमिका बहुत बड़ी है। इसके अलावा, कोई पदार्थ ऐसा नाम तभी धारण कर सकता है जब वह एक पूर्व निर्धारित संरचना प्राप्त कर ले। इस क्षण तक, यह एक पॉलीपेप्टाइड है, केवल एक अमीनो एसिड श्रृंखला है जो अपने इच्छित कार्य नहीं कर सकती है। सामान्य तौर पर, प्रोटीन की स्थानिक संरचना (प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और डोमेन) उनकी त्रि-आयामी संरचना होती है। इसके अलावा, शरीर के लिए सबसे महत्वपूर्ण माध्यमिक, तृतीयक और डोमेन संरचनाएं हैं।
प्रोटीन संरचना का अध्ययन करने के लिए पूर्वापेक्षाएँ
रासायनिक पदार्थों की संरचना का अध्ययन करने की विधियों में एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी एक विशेष भूमिका निभाती है। इसके माध्यम से आप आणविक यौगिकों में परमाणुओं के अनुक्रम और उनके स्थानिक संगठन के बारे में जानकारी प्राप्त कर सकते हैं। सीधे शब्दों में कहें तो एक अणु के लिए एक्स-रे लिया जा सकता है, जो 20वीं सदी के 30 के दशक में संभव हुआ।
तब शोधकर्ताओं ने पाया कि कई प्रोटीनों में न केवल एक रैखिक संरचना होती है, बल्कि वे हेलिकॉप्टर, कॉइल और डोमेन में भी स्थित हो सकते हैं। और कई वैज्ञानिक प्रयोगों के परिणामस्वरूप, यह पता चला कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना संरचनात्मक प्रोटीन के लिए अंतिम रूप है और एंजाइम और इम्युनोग्लोबुलिन के लिए एक मध्यवर्ती रूप है। इसका मतलब यह है कि जिन पदार्थों में अंततः तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना होती है, उन्हें "परिपक्वता" के चरण में, द्वितीयक संरचना की सर्पिल गठन विशेषता के चरण से भी गुजरना होगा।
द्वितीयक प्रोटीन संरचना का निर्माण
जैसे ही कोशिका एंडोप्लाज्म के रफ नेटवर्क में राइबोसोम पर पॉलीपेप्टाइड का संश्लेषण पूरा हो जाता है, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बननी शुरू हो जाती है। पॉलीपेप्टाइड स्वयं एक लंबा अणु है जो बहुत अधिक जगह लेता है और परिवहन और अपने इच्छित कार्यों को करने के लिए असुविधाजनक है। इसलिए, इसके आकार को कम करने और इसे विशेष गुण देने के लिए, एक माध्यमिक संरचना विकसित की जाती है। यह अल्फा हेलिकॉप्टर और बीटा शीट के निर्माण के माध्यम से होता है। इस प्रकार, द्वितीयक संरचना का एक प्रोटीन प्राप्त होता है, जो भविष्य में या तो तृतीयक और चतुर्धातुक में बदल जाएगा, या इस रूप में उपयोग किया जाएगा।
माध्यमिक संरचना संगठन
जैसा कि कई अध्ययनों से पता चला है, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना या तो अल्फा हेलिक्स, या बीटा शीट, या इन तत्वों के साथ क्षेत्रों का एक विकल्प है। इसके अलावा, द्वितीयक संरचना एक प्रोटीन अणु के घुमाव और पेचदार गठन की एक विधि है। यह एक अराजक प्रक्रिया है जो पॉलीपेप्टाइड में अमीनो एसिड अवशेषों के ध्रुवीय क्षेत्रों के बीच उत्पन्न होने वाले हाइड्रोजन बांड के कारण होती है।
अल्फा हेलिक्स माध्यमिक संरचना
चूंकि केवल एल-अमीनो एसिड पॉलीपेप्टाइड्स के जैवसंश्लेषण में भाग लेते हैं, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का निर्माण हेलिक्स को दक्षिणावर्त (दाईं ओर) घुमाने से शुरू होता है। प्रत्येक पेचदार मोड़ पर सख्ती से 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, और पेचदार अक्ष के साथ दूरी 0.54 एनएम है। ये प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के लिए सामान्य गुण हैं जो संश्लेषण में शामिल अमीनो एसिड के प्रकार पर निर्भर नहीं करते हैं।
यह निर्धारित किया गया है कि संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला पूरी तरह से पेचदार नहीं है। इसकी संरचना में रैखिक अनुभाग शामिल हैं। विशेष रूप से, पेप्सिन प्रोटीन अणु केवल 30% पेचदार, लाइसोजाइम - 42%, और हीमोग्लोबिन - 75% है। इसका मतलब यह है कि प्रोटीन की द्वितीयक संरचना पूरी तरह से एक हेलिक्स नहीं है, बल्कि इसके वर्गों का रैखिक या स्तरित वर्गों का संयोजन है।
बीटा परत माध्यमिक संरचना
किसी पदार्थ का दूसरे प्रकार का संरचनात्मक संगठन एक बीटा परत है, जो हाइड्रोजन बांड द्वारा जुड़े पॉलीपेप्टाइड के दो या दो से अधिक स्ट्रैंड हैं। उत्तरार्द्ध मुक्त CO NH2 समूहों के बीच होता है। इस प्रकार, मुख्य रूप से संरचनात्मक (मांसपेशी) प्रोटीन जुड़े होते हैं।
इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना इस प्रकार है: टर्मिनल खंड ए-बी के पदनाम के साथ पॉलीपेप्टाइड का एक स्ट्रैंड दूसरे के समानांतर है। एकमात्र चेतावनी यह है कि दूसरा अणु प्रतिसमानांतर स्थित है और इसे बीए के रूप में नामित किया गया है। यह एक बीटा परत बनाता है, जिसमें कई हाइड्रोजन बांडों से जुड़ी किसी भी संख्या में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं शामिल हो सकती हैं।
हाइड्रोजन बंध
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना विभिन्न इलेक्ट्रोनगेटिविटी सूचकांकों के साथ परमाणुओं के कई ध्रुवीय इंटरैक्शन पर आधारित एक बंधन है। चार तत्वों में ऐसा बंधन बनाने की सबसे बड़ी क्षमता होती है: फ्लोरीन, ऑक्सीजन, नाइट्रोजन और हाइड्रोजन। प्रोटीन में फ्लोराइड को छोड़कर सब कुछ होता है। इसलिए, एक हाइड्रोजन बंधन बन सकता है और बनता भी है, जिससे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को बीटा परतों और अल्फा हेलिकॉप्टरों में जोड़ना संभव हो जाता है।
पानी के उदाहरण का उपयोग करके हाइड्रोजन बंधन की घटना को समझाना सबसे आसान है, जो एक द्विध्रुव है। ऑक्सीजन में एक मजबूत नकारात्मक चार्ज होता है, और ओ-एच बांड के उच्च ध्रुवीकरण के कारण, हाइड्रोजन को सकारात्मक माना जाता है। इस अवस्था में अणु एक निश्चित वातावरण में मौजूद होते हैं। इसके अलावा, उनमें से कई स्पर्श करते हैं और टकराते हैं। फिर पहले पानी के अणु से ऑक्सीजन दूसरे से हाइड्रोजन को आकर्षित करती है। और इसी तरह शृंखला के नीचे।
इसी तरह की प्रक्रियाएं प्रोटीन में होती हैं: पेप्टाइड बॉन्ड की इलेक्ट्रोनगेटिव ऑक्सीजन दूसरे अमीनो एसिड अवशेषों के किसी भी हिस्से से हाइड्रोजन को आकर्षित करती है, जिससे हाइड्रोजन बॉन्ड बनता है। यह एक कमजोर ध्रुवीय संयुग्मन है, जिसे तोड़ने के लिए लगभग 6.3 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है।
तुलनात्मक रूप से, प्रोटीन में सबसे कमजोर सहसंयोजक बंधन को तोड़ने के लिए 84 kJ ऊर्जा की आवश्यकता होती है। सबसे मजबूत सहसंयोजक बंधन के लिए 8400 kJ की आवश्यकता होगी। हालाँकि, एक प्रोटीन अणु में हाइड्रोजन बांड की संख्या इतनी बड़ी होती है कि उनकी कुल ऊर्जा अणु को आक्रामक परिस्थितियों में मौजूद रहने और उसकी स्थानिक संरचना को बनाए रखने की अनुमति देती है। इसीलिए प्रोटीन मौजूद है। इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना मांसपेशियों, हड्डियों और स्नायुबंधन के कामकाज के लिए आवश्यक ताकत प्रदान करती है। शरीर के लिए प्रोटीन की द्वितीयक संरचना का महत्व बहुत अधिक है।
प्रोटीन अणु में चार प्रकार के संरचनात्मक संगठन होते हैं - प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक।
प्राथमिक संरचना
एक रैखिक संरचना, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों का एक कड़ाई से परिभाषित आनुवंशिक रूप से निर्धारित अनुक्रम है। संचार का मुख्य प्रकार है पेप्टाइड (पेप्टाइड बॉन्ड के गठन के तंत्र और विशेषताओं पर ऊपर चर्चा की गई है)।
पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में महत्वपूर्ण लचीलापन होता है और परिणामस्वरूप, श्रृंखला इंटरैक्शन के भीतर एक निश्चित स्थानिक संरचना (संरचना) प्राप्त होती है।
प्रोटीन में, पेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना के दो स्तर होते हैं - द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएँ।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना
यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या आसन्न श्रृंखला के पेप्टाइड समूहों के परमाणुओं के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के कारण एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की एक क्रमबद्ध संरचना में व्यवस्था है।
द्वितीयक संरचना के निर्माण के दौरान, पेप्टाइड समूहों के ऑक्सीजन और हाइड्रोजन परमाणुओं के बीच हाइड्रोजन बांड बनते हैं:
विन्यास के अनुसार द्वितीयक संरचना को दो प्रकारों में विभाजित किया गया है:
पेचदार (α-हेलिक्स)
स्तरित (β-संरचना और क्रॉस-β-रूप)।
α हेलिक्स एक नियमित सर्पिल जैसा दिखता है। यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड के कारण बनता है (चित्र 1)।
चावल। 1. α-हेलिक्स गठन की योजना
α-हेलिक्स की मुख्य विशेषताएं:
- प्रत्येक पहले और चौथे अमीनो एसिड अवशेष के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड बनते हैं;
- हेलिक्स के घुमाव नियमित होते हैं, प्रति मोड़ 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं;
- अमीनो एसिड के साइड रेडिकल्स α-हेलिक्स के निर्माण में भाग नहीं लेते हैं;
- सभी पेप्टाइड समूह हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेते हैं, जो α-हेलिक्स की अधिकतम स्थिरता निर्धारित करता है;
- चूंकि पेप्टाइड समूहों के सभी ऑक्सीजन और हाइड्रोजन परमाणु हाइड्रोजन बांड के निर्माण में शामिल होते हैं, इससे α-हेलिकल क्षेत्रों की हाइड्रोफिलिसिटी में कमी आती है;
- α-हेलिक्स अनायास बनता है और न्यूनतम मुक्त ऊर्जा के अनुरूप पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का सबसे स्थिर गठन है;
- प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन α-हेलिक्स के निर्माण को रोकते हैं - जिन स्थानों पर वे स्थित हैं, α-हेलिक्स की नियमितता बाधित होती है और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला आसानी से झुक जाती है (टूट जाती है), क्योंकि यह एक सेकंड तक नहीं टिकती है हाइड्रोजन बंधन (चित्र 2)।
चावल। 2. α-हेलिक्स की नियमितता का उल्लंघन
पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण के दौरान प्रोलाइन के α-imino समूह का नाइट्रोजन परमाणु हाइड्रोजन परमाणु के बिना रहता है, और इसलिए हाइड्रोजन बॉन्ड के निर्माण में भाग नहीं ले सकता है। कोलेजन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में बहुत अधिक प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन होती है (सरल प्रोटीन का वर्गीकरण देखें - कोलेजन)।
α-हेलिक्स की उच्च आवृत्ति मायोग्लोबिन और ग्लोबिन (एक प्रोटीन जो हीमोग्लोबिन का हिस्सा है) की विशेषता है। औसत गोलाकार(गोल या दीर्घवृत्ताकार) प्रोटीन होते हैं सर्पिलीकरण की डिग्री 60-70%. सर्पिल क्षेत्र अराजक उलझनों के साथ वैकल्पिक होते हैं। प्रोटीन विकृतीकरण के परिणामस्वरूप, हेलिक्स → कुंडल संक्रमण बढ़ जाता है। सर्पिलीकरण के लिए(α-हेलिक्स का निर्माण) प्रभावअमीनो एसिड रेडिकल जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का हिस्सा हैं, उदाहरण के लिए, ग्लूटामिक एसिड रेडिकल के नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए समूह, एक दूसरे के करीब स्थित होते हैं, वे α-हेलिक्स (एक कुंडल बनता है) के गठन को रोकते हैं और रोकते हैं। इसी कारण से, निकट स्थित आर्जिनिन और लाइसिन, जिनके रेडिकल में सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए कार्यात्मक समूह हैं, एक α-हेलिक्स के गठन को रोकते हैं (उदाहरण प्रोटामाइन और हिस्टोन देखें)।
अमीनो एसिड रेडिकल्स का बड़ा आकार (उदाहरण के लिए, सेरीन, थ्रेओनीन, ल्यूसीन रेडिकल्स) भी α-हेलिक्स के गठन को रोकते हैं।
इस प्रकार, प्रोटीन में α-हेलिसेज़ की सामग्री भिन्न होती है।
β-संरचना (स्तरित-मुड़ा हुआ) - इसमें पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का थोड़ा घुमावदार विन्यास होता है और यह एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला या आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अलग-अलग वर्गों के भीतर इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड की मदद से बनता है। β-संरचना दो प्रकार की होती है:
– कोरॉस-β-रूप(लघु β-संरचना) - एक प्रोटीन की एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला द्वारा निर्मित सीमित स्तरित क्षेत्रों का प्रतिनिधित्व करता है (चित्र 3)।
चावल। 3. प्रोटीन अणु का क्रॉस-β रूप
अधिकांश गोलाकार प्रोटीन में छोटी β-संरचनाएं (टुकड़े टुकड़े वाले क्षेत्र) शामिल होती हैं। उनकी रचना इस प्रकार प्रस्तुत की जा सकती है: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ)।
– पूर्ण β संरचना. यह प्रकार संपूर्ण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की विशेषता है, जिसका आकार लम्बा है और यह बीच में इंटरपेप्टाइड हाइड्रोजन बांड द्वारा धारण किया जाता है। नज़दीक समानांतरया antiparallelपॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (चित्र 4)।
चावल। 4. पूर्ण β-संरचना
एंटीपैरेलल संरचनाओं में, कनेक्शन समानांतर वाले की तुलना में अधिक स्थिर होते हैं।
नियमित β-संरचना वाले प्रोटीन मजबूत होते हैं और जठरांत्र संबंधी मार्ग में खराब होते हैं या बिल्कुल भी पचते नहीं हैं।
एक द्वितीयक संरचना (α-हेलिक्स या β-संरचना) का गठन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (यानी, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना) में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम से निर्धारित होता है और इसलिए, आनुवंशिक रूप से निर्धारित होता है। मेथियोनीन, वेलिन, आइसोल्यूसीन और एसपारटिक एसिड जैसे अमीनो एसिड β-संरचना के निर्माण में योगदान करते हैं।
पूर्ण β संरचना वाले प्रोटीन होते हैं तंतुमय(धागे जैसा) रूप। संपूर्ण β-संरचना सहायक ऊतकों (कंडरा, त्वचा, हड्डियों, उपास्थि, आदि) के प्रोटीन में, केराटिन (बाल और ऊन के प्रोटीन) में पाई जाती है (व्यक्तिगत प्रोटीन की विशेषताओं के लिए, "भोजन के प्रोटीन" अनुभाग देखें कच्चा माल")।
हालाँकि, सभी फ़ाइब्रिलर प्रोटीन में केवल β संरचना नहीं होती है। उदाहरण के लिए, α-केराटिन और पैरामायोसिन (मोलस्क की ऑबट्यूरेटर मांसपेशी का प्रोटीन), ट्रोपोमायोसिन (कंकाल की मांसपेशियों का प्रोटीन) फाइब्रिलर प्रोटीन हैं और उनकी द्वितीयक संरचना α-हेलिक्स है।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचनाएक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को अधिक सघन संरचना में मोड़ने की एक विधि है जिसमें पेप्टाइड समूह उनके बीच हाइड्रोजन बांड बनाने के लिए परस्पर क्रिया करते हैं।
द्वितीयक संरचना का निर्माण पेप्टाइड समूहों के बीच सबसे बड़ी संख्या में बंधों के साथ एक संरचना अपनाने की पेप्टाइड की इच्छा के कारण होता है। द्वितीयक संरचना का प्रकार पेप्टाइड बंधन की स्थिरता, केंद्रीय कार्बन परमाणु और पेप्टाइड समूह के कार्बन के बीच बंधन की गतिशीलता और अमीनो एसिड रेडिकल के आकार पर निर्भर करता है। यह सब, अमीनो एसिड अनुक्रम के साथ मिलकर, बाद में एक कड़ाई से परिभाषित प्रोटीन विन्यास को जन्म देगा।
द्वितीयक संरचना के लिए दो संभावित विकल्प हैं: "रस्सी" के रूप में - α हेलिक्स(α-संरचना), और एक "अकॉर्डियन" के रूप में - β-प्लीटेड परत(β-संरचना)। एक प्रोटीन में, एक नियम के रूप में, दोनों संरचनाएं एक साथ मौजूद होती हैं, लेकिन विभिन्न अनुपात में। गोलाकार प्रोटीन में, α-हेलिक्स प्रबल होता है, फ़ाइब्रिलर प्रोटीन में, β-संरचना प्रबल होती है।
द्वितीयक संरचना का निर्माण होता है केवल हाइड्रोजन बांड की भागीदारी के साथपेप्टाइड समूहों के बीच: एक समूह का ऑक्सीजन परमाणु दूसरे के हाइड्रोजन परमाणु के साथ प्रतिक्रिया करता है, उसी समय दूसरे पेप्टाइड समूह का ऑक्सीजन तीसरे के हाइड्रोजन के साथ बंधता है, आदि।
α हेलिक्स
यह संरचना दाएँ हाथ का सर्पिल है, जिसका निर्माण होता है हाइड्रोजनके बीच संबंध पेप्टाइड समूहपहला और चौथा, चौथा और सातवां, सातवां और दसवां और इसी तरह अमीनो एसिड अवशेष।
सर्पिल निर्माण को रोका जाता है PROLINEऔर हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन, जो अपनी चक्रीय संरचना के कारण, श्रृंखला के "फ्रैक्चर" का कारण बनता है, इसके मजबूर झुकने का कारण बनता है, उदाहरण के लिए, कोलेजन में।
हेलिक्स टर्न की ऊंचाई 0.54 एनएम है और 3.6 अमीनो एसिड अवशेषों से मेल खाती है, 5 पूर्ण मोड़ 18 अमीनो एसिड के अनुरूप हैं और 2.7 एनएम पर कब्जा करते हैं।
β-गुना परत
तह करने की इस विधि में, प्रोटीन अणु एक "साँप" की तरह स्थित होता है; श्रृंखला के दूर के खंड एक दूसरे के करीब होते हैं। परिणामस्वरूप, प्रोटीन श्रृंखला के पहले हटाए गए अमीनो एसिड के पेप्टाइड समूह हाइड्रोजन बांड का उपयोग करके बातचीत करने में सक्षम होते हैं।
हाइड्रोजन बांड
अंतर करना ए-हेलिक्स, बी-संरचना (क्लू).
संरचना α-हेलिक्स प्रस्तावित किया गया था पॉलिंगऔर कोरी
कोलेजन
बी-संरचना
चावल। 2.3. बी-संरचना
संरचना है सपाट आकार समानांतर बी-संरचना; यदि इसके विपरीत - प्रतिसमानांतर बी-संरचना
सुपर सर्पिल. प्रोटोफाइब्रिल्स सूक्ष्मतंतु 10 एनएम के व्यास के साथ.
बॉम्बेक्स मोरी फ़ाइब्राइन
अव्यवस्थित रचना.
सुपरसेकेंडरी संरचना.
और देखें:
प्रोटीन का संरचनात्मक संगठन
प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के 4 स्तरों का अस्तित्व सिद्ध हो चुका है।
प्राथमिक प्रोटीन संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों की व्यवस्था का क्रम। प्रोटीन में, व्यक्तिगत अमीनो एसिड एक दूसरे से जुड़े होते हैं पेप्टाइड बॉन्ड्स, अमीनो एसिड के ए-कार्बोक्सिल और ए-एमिनो समूहों की परस्पर क्रिया से उत्पन्न होता है।
आज तक, हजारों विभिन्न प्रोटीनों की प्राथमिक संरचना को समझा जा चुका है। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना निर्धारित करने के लिए, हाइड्रोलिसिस विधियों का उपयोग करके अमीनो एसिड संरचना निर्धारित की जाती है। फिर टर्मिनल अमीनो एसिड की रासायनिक प्रकृति निर्धारित की जाती है। अगला चरण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम को निर्धारित करना है। इस प्रयोजन के लिए, चयनात्मक आंशिक (रासायनिक और एंजाइमेटिक) हाइड्रोलिसिस का उपयोग किया जाता है। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण, साथ ही डीएनए के पूरक न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम पर डेटा का उपयोग करना संभव है।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विन्यास, अर्थात। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक विशिष्ट संरचना में पैक करने की एक विधि। यह प्रक्रिया अव्यवस्थित रूप से नहीं, बल्कि प्राथमिक संरचना में अंतर्निहित प्रोग्राम के अनुसार आगे बढ़ती है।
द्वितीयक संरचना की स्थिरता मुख्य रूप से हाइड्रोजन बांड द्वारा सुनिश्चित की जाती है, लेकिन सहसंयोजक बांड - पेप्टाइड और डाइसल्फ़ाइड द्वारा एक निश्चित योगदान दिया जाता है।
गोलाकार प्रोटीन की संरचना का सबसे संभावित प्रकार माना जाता है एक-हेलिक्स. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का घुमाव दक्षिणावर्त होता है। प्रत्येक प्रोटीन को एक निश्चित डिग्री के हेलिकलाइज़ेशन की विशेषता होती है। यदि हीमोग्लोबिन शृंखलाएं 75% पेचदार हैं, तो पेप्सिन केवल 30% है।
बाल, रेशम और मांसपेशियों के प्रोटीन में पाए जाने वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के विन्यास को कहा जाता है बी-संरचनाएँ.
पेप्टाइड श्रृंखला के खंडों को एक परत में व्यवस्थित किया जाता है, जिससे एक अकॉर्डियन में मुड़ी हुई शीट के समान एक आकृति बनती है। परत दो या दो से अधिक पेप्टाइड श्रृंखलाओं द्वारा बनाई जा सकती है।
प्रकृति में, ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनकी संरचना या तो β- या ए-संरचना के अनुरूप नहीं होती है, उदाहरण के लिए, कोलेजन एक फाइब्रिलर प्रोटीन है जो मानव और पशु शरीर में संयोजी ऊतक का बड़ा हिस्सा बनाता है।
प्रोटीन तृतीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड हेलिक्स का स्थानिक अभिविन्यास या जिस तरह से पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक निश्चित मात्रा में रखी जाती है। पहला प्रोटीन जिसकी तृतीयक संरचना एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण द्वारा स्पष्ट की गई थी वह शुक्राणु व्हेल मायोग्लोबिन था (चित्र 2)।
प्रोटीन की स्थानिक संरचना को स्थिर करने में, सहसंयोजक बंधों के अलावा, गैर-सहसंयोजक बंध (हाइड्रोजन, आवेशित समूहों के इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन, अंतर-आणविक वैन डेर वाल्स बल, हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, आदि) द्वारा मुख्य भूमिका निभाई जाती है।
आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, संश्लेषण पूरा होने के बाद प्रोटीन की तृतीयक संरचना अनायास ही बन जाती है। मुख्य प्रेरक शक्ति पानी के अणुओं के साथ अमीनो एसिड रेडिकल्स की परस्पर क्रिया है। इस मामले में, गैर-ध्रुवीय हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड रेडिकल प्रोटीन अणु के अंदर डूबे होते हैं, और ध्रुवीय रेडिकल पानी की ओर उन्मुख होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की मूल स्थानिक संरचना के निर्माण की प्रक्रिया को कहा जाता है तह. प्रोटीन कहा जाता है संरक्षकवे फोल्डिंग में भाग लेते हैं। कई वंशानुगत मानव रोगों का वर्णन किया गया है, जिनका विकास तह प्रक्रिया (पिगमेंटोसिस, फाइब्रोसिस, आदि) में उत्परिवर्तन के कारण होने वाली गड़बड़ी से जुड़ा है।
एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण विधियों का उपयोग करके, प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के स्तरों का अस्तित्व, माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के बीच मध्यवर्ती साबित हुआ है। कार्यक्षेत्रपॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर एक कॉम्पैक्ट गोलाकार संरचनात्मक इकाई है (चित्र 3)। कई प्रोटीनों की खोज की गई है (उदाहरण के लिए, इम्युनोग्लोबुलिन), जिसमें विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किए गए विभिन्न संरचना और कार्यों के डोमेन शामिल हैं।
प्रोटीन के सभी जैविक गुण उनकी तृतीयक संरचना के संरक्षण से जुड़े होते हैं, जिसे कहा जाता है देशी. प्रोटीन ग्लोब्यूल बिल्कुल कठोर संरचना नहीं है: पेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्सों की प्रतिवर्ती गति संभव है। ये परिवर्तन अणु की समग्र संरचना को बाधित नहीं करते हैं। एक प्रोटीन अणु की संरचना पर्यावरण के पीएच, समाधान की आयनिक शक्ति और अन्य पदार्थों के साथ बातचीत से प्रभावित होती है। अणु की मूल संरचना में व्यवधान उत्पन्न करने वाले किसी भी प्रभाव के साथ प्रोटीन के जैविक गुणों का आंशिक या पूर्ण नुकसान होता है।
चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना- अंतरिक्ष में अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं बिछाने की एक विधि जिसमें समान या भिन्न प्राथमिक, माध्यमिक या तृतीयक संरचना होती है, और संरचनात्मक और कार्यात्मक रूप से एकीकृत मैक्रोमोलेक्यूलर गठन होता है।
कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से युक्त प्रोटीन अणु को कहा जाता है ओलिगोमेर, और इसमें शामिल प्रत्येक श्रृंखला - प्रोटोमर. ओलिगोमेरिक प्रोटीन अक्सर सम संख्या में प्रोटोमर्स से निर्मित होते हैं; उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन अणु में दो ए- और दो बी-पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं (चित्र 4)।
लगभग 5% प्रोटीन में चतुर्धातुक संरचना होती है, जिसमें हीमोग्लोबिन और इम्युनोग्लोबुलिन शामिल हैं। सबयूनिट संरचना कई एंजाइमों की विशेषता है।
प्रोटीन अणु जो एक चतुर्धातुक संरचना वाला प्रोटीन बनाते हैं, राइबोसोम पर अलग से बनते हैं और संश्लेषण पूरा होने के बाद ही एक सामान्य सुपरमॉलेक्यूलर संरचना बनाते हैं। एक प्रोटीन तभी जैविक गतिविधि प्राप्त करता है जब उसके घटक प्रोटोमर्स संयुक्त होते हैं। चतुर्धातुक संरचना के स्थिरीकरण में उसी प्रकार की अंतःक्रियाएँ भाग लेती हैं जैसे तृतीयक संरचना के स्थिरीकरण में।
कुछ शोधकर्ता प्रोटीन संरचनात्मक संगठन के पांचवें स्तर के अस्तित्व को पहचानते हैं। यह चयापचय -विभिन्न एंजाइमों के बहुक्रियाशील मैक्रोमोलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स जो सब्सट्रेट परिवर्तनों (उच्च फैटी एसिड सिंथेटेस, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स, श्वसन श्रृंखला) के पूरे मार्ग को उत्प्रेरित करते हैं।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना
द्वितीयक संरचना वह तरीका है जिससे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक क्रमबद्ध संरचना में व्यवस्थित किया जाता है। द्वितीयक संरचना प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित होती है। चूँकि प्राथमिक संरचना आनुवंशिक रूप से निर्धारित होती है, द्वितीयक संरचना का निर्माण तब हो सकता है जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला राइबोसोम को छोड़ देती है। द्वितीयक संरचना स्थिर हो गई है हाइड्रोजन बांड, जो पेप्टाइड बॉन्ड के NH और CO समूहों के बीच बनते हैं।
अंतर करना ए-हेलिक्स, बी-संरचनाऔर अव्यवस्थित रचना (क्लू).
संरचना α-हेलिक्स प्रस्तावित किया गया था पॉलिंगऔर कोरी(1951) यह एक प्रकार की प्रोटीन द्वितीयक संरचना है जो नियमित हेलिक्स की तरह दिखती है (चित्र 2.2)। α-हेलिक्स एक छड़ के आकार की संरचना है जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड हेलिक्स के अंदर स्थित होते हैं और साइड चेन अमीनो एसिड रेडिकल बाहर स्थित होते हैं। ए-हेलिक्स को हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर किया जाता है, जो हेलिक्स अक्ष के समानांतर होते हैं और पहले और पांचवें अमीनो एसिड अवशेषों के बीच होते हैं। इस प्रकार, विस्तारित पेचदार क्षेत्रों में, प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष दो हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेता है।
चावल। 2.2. α-हेलिक्स की संरचना।
हेलिक्स के प्रति मोड़ पर 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं, हेलिक्स पिच 0.54 एनएम है, और प्रति अमीनो एसिड अवशेष 0.15 एनएम हैं। हेलिक्स कोण 26° है। ए-हेलिक्स की नियमितता अवधि 5 मोड़ या 18 अमीनो एसिड अवशेष है। सबसे आम दाएँ हाथ के ए-हेलीकॉप्टर हैं, अर्थात्। सर्पिल दक्षिणावर्त मुड़ता है। ए-हेलिक्स के निर्माण को प्रोलाइन, आवेशित और भारी रेडिकल्स (इलेक्ट्रोस्टैटिक और यांत्रिक बाधाओं) वाले अमीनो एसिड द्वारा रोका जाता है।
एक और सर्पिल आकृति मौजूद है कोलेजन . स्तनधारी शरीर में, कोलेजन मात्रात्मक रूप से प्रमुख प्रोटीन है: यह कुल प्रोटीन का 25% बनाता है। कोलेजन विभिन्न रूपों में मौजूद होता है, मुख्य रूप से संयोजी ऊतक में। यह 0.96 एनएम की पिच और प्रति मोड़ 3.3 अवशेषों के साथ एक बाएं हाथ का हेलिक्स है, जो α-हेलिक्स की तुलना में सपाट है। α-हेलिक्स के विपरीत, यहां हाइड्रोजन पुलों का निर्माण असंभव है। कोलेजन में एक असामान्य अमीनो एसिड संरचना होती है: 1/3 ग्लाइसिन है, लगभग 10% प्रोलाइन, साथ ही हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीलिसिन। अंतिम दो अमीनो एसिड पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन द्वारा कोलेजन जैवसंश्लेषण के बाद बनते हैं। कोलेजन की संरचना में, ग्लाइ-एक्स-वाई ट्रिपलेट को लगातार दोहराया जाता है, स्थिति एक्स पर अक्सर प्रोलाइन का कब्ज़ा होता है, और स्थिति वाई पर हाइड्रॉक्सीलिसिन का कब्जा होता है। इस बात के अच्छे प्रमाण हैं कि कोलेजन सर्वत्र तीन प्राथमिक बाएँ हाथ के हेलिक्स से मुड़े हुए दाहिने हाथ के ट्रिपल हेलिक्स के रूप में मौजूद है। ट्रिपल हेलिक्स में, हर तीसरा अवशेष केंद्र में समाप्त होता है, जहां, स्थैतिक कारणों से, केवल ग्लाइसीन फिट बैठता है। संपूर्ण कोलेजन अणु लगभग 300 एनएम लंबा है।
बी-संरचना(बी-मुड़ा हुआ परत)। यह गोलाकार प्रोटीन के साथ-साथ कुछ फाइब्रिलर प्रोटीन में भी पाया जाता है, उदाहरण के लिए, रेशम फाइब्रोइन (चित्र 2.3)।
चावल। 2.3. बी-संरचना
संरचना है सपाट आकार. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं ए-हेलिक्स की तरह कसकर मुड़ी हुई होने के बजाय लगभग पूरी तरह से लम्बी होती हैं। पेप्टाइड बांड के तल कागज की एक शीट की समान परतों की तरह अंतरिक्ष में स्थित होते हैं।
पॉलीपेप्टाइड्स और प्रोटीन की माध्यमिक संरचना
यह आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के पेप्टाइड बांडों के सीओ और एनएच समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर होता है। यदि बी-संरचना बनाने वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक ही दिशा में जाती हैं (यानी सी- और एन-टर्मिनी संपाती होती हैं) - समानांतर बी-संरचना; यदि इसके विपरीत - प्रतिसमानांतर बी-संरचना. एक परत के साइड रेडिकल्स को दूसरी परत के साइड रेडिकल्स के बीच रखा जाता है। यदि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला झुकती है और स्वयं के समानांतर चलती है, तो यह प्रतिसमानांतर बी-क्रॉस संरचना. बी-क्रॉस संरचना में हाइड्रोजन बांड पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लूप के पेप्टाइड समूहों के बीच बनते हैं।
आज तक अध्ययन किए गए प्रोटीन में ए-हेलिसिस की सामग्री अत्यंत परिवर्तनशील है। कुछ प्रोटीनों में, उदाहरण के लिए, मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में, ए-हेलिक्स संरचना का आधार होता है और 75%, लाइसोजाइम में - 42%, पेप्सिन में केवल 30% होता है। अन्य प्रोटीन, उदाहरण के लिए, पाचन एंजाइम काइमोट्रिप्सिन, व्यावहारिक रूप से ए-हेलिकल संरचना से रहित होते हैं और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक महत्वपूर्ण हिस्सा स्तरित बी-संरचनाओं में फिट होता है। सहायक ऊतक प्रोटीन कोलेजन (कण्डरा और त्वचा प्रोटीन), फ़ाइब्रोइन (प्राकृतिक रेशम प्रोटीन) में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का बी-विन्यास होता है।
यह सिद्ध हो चुका है कि α-हेलिकॉप्टरों का निर्माण ग्लू, अला, ल्यू और β-संरचनाओं द्वारा मेट, वैल, आइल द्वारा सुगम होता है; उन स्थानों पर जहां पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला झुकती है - ग्लाइ, प्रो, एएसएन। ऐसा माना जाता है कि छह गुच्छित अवशेष, जिनमें से चार हेलिक्स के निर्माण में योगदान करते हैं, को हेलिकलाइज़ेशन का केंद्र माना जा सकता है। इस केंद्र से दोनों दिशाओं में एक खंड में हेलिकॉप्टरों की वृद्धि होती है - एक टेट्रापेप्टाइड, जिसमें अवशेष शामिल होते हैं जो इन हेलिकॉप्टरों के निर्माण को रोकते हैं। β-संरचना के निर्माण के दौरान, प्राइमर की भूमिका पांच में से तीन अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा निभाई जाती है जो β-संरचना के निर्माण में योगदान करते हैं।
अधिकांश संरचनात्मक प्रोटीनों में, द्वितीयक संरचनाओं में से एक प्रमुख होती है, जो उनकी अमीनो एसिड संरचना द्वारा निर्धारित होती है। मुख्य रूप से α-हेलिक्स के रूप में निर्मित एक संरचनात्मक प्रोटीन α-केराटिन है। जानवरों के बाल (फर), पंख, कलम, पंजे और खुर मुख्य रूप से केराटिन से बने होते हैं। मध्यवर्ती तंतु के एक घटक के रूप में, केराटिन (साइटोकेराटिन) साइटोस्केलेटन का एक आवश्यक घटक है। केराटिन में, अधिकांश पेप्टाइड श्रृंखला दाएं हाथ के α-हेलिक्स में मुड़ी होती है। दो पेप्टाइड शृंखलाएँ एक बाईं ओर बनती हैं सुपर सर्पिल.सुपरकोइल्ड केराटिन डिमर टेट्रामर्स में संयोजित होते हैं, जो एकत्रित होकर बनते हैं प्रोटोफाइब्रिल्स 3 एनएम के व्यास के साथ. अंत में, आठ प्रोटोफाइब्रिल बनते हैं सूक्ष्मतंतु 10 एनएम के व्यास के साथ.
बाल उन्हीं तंतुओं से बने होते हैं। इस प्रकार, 20 माइक्रोन व्यास वाले एक ऊनी रेशे में लाखों रेशे आपस में गुंथे होते हैं। अलग-अलग केराटिन श्रृंखलाएं कई डाइसल्फ़ाइड बांडों द्वारा क्रॉस-लिंक की जाती हैं, जो उन्हें अतिरिक्त ताकत देती है। पर्म के दौरान, निम्नलिखित प्रक्रियाएँ होती हैं: सबसे पहले, डाइसल्फ़ाइड पुलों को थिओल्स के साथ घटाकर नष्ट कर दिया जाता है, और फिर, बालों को आवश्यक आकार देने के लिए, उन्हें गर्म करके सुखाया जाता है। इसी समय, वायु ऑक्सीजन द्वारा ऑक्सीकरण के कारण, नए डाइसल्फ़ाइड पुल बनते हैं, जो केश के आकार को बनाए रखते हैं।
रेशम रेशमकीट कैटरपिलर के कोकून से प्राप्त किया जाता है ( बॉम्बेक्स मोरी) और संबंधित प्रजातियाँ। रेशम का मुख्य प्रोटीन, फ़ाइब्राइन, एक प्रतिसमानांतर मुड़ी हुई परत की संरचना है, और परतें स्वयं एक दूसरे के समानांतर स्थित होती हैं, जिससे कई परतें बनती हैं। चूँकि मुड़ी हुई संरचनाओं में अमीनो एसिड अवशेषों की पार्श्व श्रृंखलाएँ लंबवत रूप से ऊपर और नीचे की ओर उन्मुख होती हैं, केवल कॉम्पैक्ट समूह ही व्यक्तिगत परतों के बीच के रिक्त स्थान में फिट हो सकते हैं। वास्तव में, फ़ाइब्रोइन में 80% ग्लाइसिन, ऐलेनिन और सेरीन होते हैं, अर्थात। न्यूनतम साइड चेन आकार की विशेषता वाले तीन अमीनो एसिड। फ़ाइब्रोइन अणु में एक विशिष्ट दोहराव वाला टुकड़ा (ग्लि-अला-ग्लि-अला-ग्लि-सेर)एन होता है।
अव्यवस्थित रचना.प्रोटीन अणु के वे क्षेत्र जो पेचदार या मुड़ी हुई संरचनाओं से संबंधित नहीं होते हैं, अव्यवस्थित कहलाते हैं।
सुपरसेकेंडरी संरचना.प्रोटीन में अल्फा हेलिकल और बीटा संरचनात्मक क्षेत्र एक दूसरे के साथ और एक दूसरे के साथ बातचीत कर सकते हैं, जिससे असेंबली बन सकती हैं। देशी प्रोटीन में पाई जाने वाली अति-माध्यमिक संरचनाएँ ऊर्जावान रूप से सबसे पसंदीदा हैं। इनमें एक सुपरकॉइल्ड α-हेलिक्स शामिल है, जिसमें दो α-हेलिक्स एक-दूसरे के सापेक्ष मुड़ जाते हैं, जिससे एक बाएं हाथ का सुपरहेलिक्स (बैक्टीरियरहोडॉप्सिन, हेमरीथ्रिन) बनता है; पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के α-पेचदार और β-संरचनात्मक टुकड़ों को वैकल्पिक करना (उदाहरण के लिए, रॉसमैन का βαβαβ लिंक, डिहाइड्रोजनेज एंजाइम अणुओं के NAD+-बाध्यकारी क्षेत्र में पाया जाता है); एंटीपैरलल तीन-स्ट्रैंडेड β संरचना (βββ) को β-ज़िगज़ैग कहा जाता है और यह कई माइक्रोबियल, प्रोटोजोअन और कशेरुक एंजाइमों में पाया जाता है।
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प्रोटीन की द्वितीयक संरचना
प्रोटीन की पेप्टाइड श्रृंखलाएं हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर माध्यमिक संरचना में व्यवस्थित होती हैं। प्रत्येक पेप्टाइड समूह का ऑक्सीजन परमाणु पेप्टाइड बंधन के अनुरूप एनएच समूह के साथ एक हाइड्रोजन बंधन बनाता है। इस मामले में, निम्नलिखित संरचनाएं बनती हैं: ए-हेलिक्स, बी-संरचना और बी-बेंड। ए-सर्पिल।सबसे थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल संरचनाओं में से एक दाएँ हाथ का α-हेलिक्स है। ए-हेलिक्स, एक स्थिर संरचना का प्रतिनिधित्व करता है जिसमें प्रत्येक कार्बोनिल समूह श्रृंखला के साथ चौथे एनएच समूह के साथ एक हाइड्रोजन बंधन बनाता है।
प्रोटीन: प्रोटीन की द्वितीयक संरचना
α-हेलिक्स में, प्रति मोड़ 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, हेलिक्स की पिच लगभग 0.54 एनएम है, और अवशेषों के बीच की दूरी 0.15 एनएम है। एल-अमीनो एसिड केवल दाएं हाथ के α-हेलिकॉप्टर बना सकते हैं, जिसके पार्श्व रेडिकल अक्ष के दोनों किनारों पर स्थित होते हैं और बाहर की ओर होते हैं। ए-हेलिक्स में, हाइड्रोजन बांड बनाने की संभावना का पूरी तरह से उपयोग किया जाता है, इसलिए, बी-संरचना के विपरीत, यह द्वितीयक संरचना के अन्य तत्वों के साथ हाइड्रोजन बांड बनाने में सक्षम नहीं है। जब एक α-हेलिक्स बनता है, तो अमीनो एसिड की साइड चेन एक साथ करीब आ सकती हैं, जिससे हाइड्रोफोबिक या हाइड्रोफिलिक कॉम्पैक्ट साइट बन सकती हैं। ये साइटें प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल के त्रि-आयामी संरचना के निर्माण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती हैं, क्योंकि इनका उपयोग प्रोटीन की स्थानिक संरचना में α-हेलिकॉप्टरों को पैक करने के लिए किया जाता है। सर्पिल गेंद.प्रोटीन में ए-हेलिसेस की सामग्री समान नहीं है और प्रत्येक प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की एक व्यक्तिगत विशेषता है। कुछ प्रोटीन, जैसे मायोग्लोबिन, की संरचना के आधार पर α-हेलिक्स होता है; अन्य, जैसे कि काइमोट्रिप्सिन, में α-हेलिकल क्षेत्र नहीं होते हैं। औसतन, गोलाकार प्रोटीन में 60-70% के क्रम की हेलिकलाइज़ेशन की डिग्री होती है। सर्पिलीकृत खंड अराजक कुंडलियों के साथ वैकल्पिक होते हैं, और विकृतीकरण के परिणामस्वरूप, हेलिक्स-कुंडल संक्रमण बढ़ जाते हैं। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का हेलिकलाइज़ेशन इसे बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेषों पर निर्भर करता है। इस प्रकार, एक-दूसरे के निकट स्थित ग्लूटामिक एसिड के नकारात्मक चार्ज वाले समूह मजबूत पारस्परिक प्रतिकर्षण का अनुभव करते हैं, जो α-हेलिक्स में संबंधित हाइड्रोजन बांड के गठन को रोकता है। इसी कारण से, लाइसिन या आर्जिनिन के निकट स्थित सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए रासायनिक समूहों के प्रतिकर्षण के कारण श्रृंखला हेलिकलाइज़ेशन में बाधा आती है। अमीनो एसिड रेडिकल्स का बड़ा आकार भी यही कारण है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (सेरीन, थ्रेओनीन, ल्यूसीन) का हेलिकलाइज़ेशन मुश्किल है। α-हेलिक्स के निर्माण में सबसे अधिक बार हस्तक्षेप करने वाला कारक अमीनो एसिड प्रोलाइन है। इसके अलावा, नाइट्रोजन परमाणु पर हाइड्रोजन परमाणु की अनुपस्थिति के कारण प्रोलाइन एक इंट्राचेन हाइड्रोजन बंधन नहीं बनाता है। इस प्रकार, सभी मामलों में जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में प्रोलाइन पाई जाती है, तो ए-हेलिकल संरचना बाधित हो जाती है और एक कुंडल या (बी-बेंड) बनता है। बी-संरचना।ए-हेलिक्स के विपरीत, बी-संरचना किसके कारण बनती है क्रॉस-चेनपॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के आसन्न वर्गों के बीच हाइड्रोजन बंधन, क्योंकि कोई इंट्राचेन संपर्क नहीं हैं। यदि ये खंड एक दिशा में निर्देशित हों तो ऐसी संरचना समानांतर कहलाती है, लेकिन यदि विपरीत दिशा में हो तो प्रतिसमानांतर कहलाती है। बी-संरचना में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अत्यधिक लम्बी होती है और इसमें सर्पिल नहीं, बल्कि ज़िगज़ैग आकार होता है। अक्ष के साथ आसन्न अमीनो एसिड अवशेषों के बीच की दूरी 0.35 एनएम है, यानी ए-हेलिक्स की तुलना में तीन गुना अधिक, प्रति मोड़ अवशेषों की संख्या 2 है। बी-संरचना की समानांतर व्यवस्था के मामले में, हाइड्रोजन बांड हैं अमीनो एसिड अवशेषों की एंटीपैरेलल व्यवस्था वाले लोगों की तुलना में कम मजबूत। ए-हेलिक्स के विपरीत, जो हाइड्रोजन बांड से संतृप्त है, बी-संरचना में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का प्रत्येक खंड अतिरिक्त हाइड्रोजन बांड के गठन के लिए खुला है। उपरोक्त दोनों समानांतर और एंटीपैरेलल बी-संरचनाओं पर लागू होता है, हालांकि, एंटीपैरेलल संरचना में बंधन अधिक स्थिर होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का खंड जो बी-संरचना बनाता है, उसमें तीन से सात अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, और बी-संरचना में स्वयं 2-6 श्रृंखलाएं होती हैं, हालांकि उनकी संख्या अधिक हो सकती है। बी-संरचना में संबंधित ए-कार्बन परमाणुओं के आधार पर एक मुड़ा हुआ आकार होता है। इसकी सतह समतल और बायीं ओर हो सकती है ताकि श्रृंखला के अलग-अलग खंडों के बीच का कोण 20-25° हो। बी-झुकना।गोलाकार प्रोटीन का गोलाकार आकार काफी हद तक इस तथ्य के कारण होता है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को लूप, ज़िगज़ैग, हेयरपिन की उपस्थिति की विशेषता होती है, और श्रृंखला की दिशा 180° तक भी बदल सकती है। बाद वाले मामले में, बी-बेंड होता है। यह मोड़ हेयरपिन के आकार का है और एक एकल हाइड्रोजन बंधन द्वारा स्थिर है। इसके गठन को रोकने वाला कारक बड़े साइड रेडिकल्स हो सकते हैं, और इसलिए सबसे छोटे अमीनो एसिड अवशेष, ग्लाइसिन का समावेश अक्सर देखा जाता है। यह विन्यास हमेशा प्रोटीन ग्लोब्यूल की सतह पर दिखाई देता है, और इसलिए बी-बेंड अन्य पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के साथ बातचीत में भाग लेता है। सुपरसेकेंडरी संरचनाएँ।प्रोटीन की सुपरसेकेंडरी संरचनाएं पहले प्रतिपादित की गईं और फिर एल. पॉलिंग और आर. कोरी द्वारा खोजी गईं। एक उदाहरण एक सुपरकॉइल्ड α-हेलिक्स है, जिसमें दो α-हेलिक्स को बाएं हाथ के सुपरहेलिक्स में घुमाया जाता है। हालाँकि, अधिक बार सुपरहेलिकल संरचनाओं में ए-हेलिसिस और बी-प्लीटेड शीट दोनों शामिल होते हैं। उनकी रचना इस प्रकार प्रस्तुत की जा सकती है: (एए), (एबी), (बीए) और (बीएक्सबी)। बाद वाले विकल्प में दो समानांतर मुड़ी हुई चादरें होती हैं, जिनके बीच एक सांख्यिकीय कुंडल (bСb) होता है। माध्यमिक और सुपरसेकेंडरी संरचनाओं के बीच संबंध में उच्च स्तर की परिवर्तनशीलता होती है और यह एक विशेष प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की व्यक्तिगत विशेषताओं पर निर्भर करता है। डोमेन द्वितीयक संरचना के संगठन के अधिक जटिल स्तर हैं। वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के छोटे तथाकथित काज खंडों द्वारा एक दूसरे से जुड़े अलग-अलग गोलाकार खंड हैं। डी. बिर्कटोफ्ट काइमोट्रिप्सिन के डोमेन संगठन का वर्णन करने वाले पहले लोगों में से एक थे, उन्होंने इस प्रोटीन में दो डोमेन की उपस्थिति पर ध्यान दिया।
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना
द्वितीयक संरचना वह तरीका है जिससे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक क्रमबद्ध संरचना में व्यवस्थित किया जाता है। द्वितीयक संरचना प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित होती है। चूँकि प्राथमिक संरचना आनुवंशिक रूप से निर्धारित होती है, द्वितीयक संरचना का निर्माण तब हो सकता है जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला राइबोसोम को छोड़ देती है। द्वितीयक संरचना स्थिर हो गई है हाइड्रोजन बांड, जो पेप्टाइड बॉन्ड के NH और CO समूहों के बीच बनते हैं।
अंतर करना ए-हेलिक्स, बी-संरचनाऔर अव्यवस्थित रचना (क्लू).
संरचना α-हेलिक्स प्रस्तावित किया गया था पॉलिंगऔर कोरी(1951) यह एक प्रकार की प्रोटीन द्वितीयक संरचना है जो नियमित हेलिक्स (चित्र) की तरह दिखती है।
पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की माध्यमिक संरचना
2.2). α-हेलिक्स एक छड़ के आकार की संरचना है जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड हेलिक्स के अंदर स्थित होते हैं और साइड चेन अमीनो एसिड रेडिकल बाहर स्थित होते हैं। ए-हेलिक्स को हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर किया जाता है, जो हेलिक्स अक्ष के समानांतर होते हैं और पहले और पांचवें अमीनो एसिड अवशेषों के बीच होते हैं। इस प्रकार, विस्तारित पेचदार क्षेत्रों में, प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष दो हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेता है।
चावल। 2.2. α-हेलिक्स की संरचना।
हेलिक्स के प्रति मोड़ पर 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं, हेलिक्स पिच 0.54 एनएम है, और प्रति अमीनो एसिड अवशेष 0.15 एनएम हैं। हेलिक्स कोण 26° है। ए-हेलिक्स की नियमितता अवधि 5 मोड़ या 18 अमीनो एसिड अवशेष है। सबसे आम दाएँ हाथ के ए-हेलीकॉप्टर हैं, अर्थात्। सर्पिल दक्षिणावर्त मुड़ता है। ए-हेलिक्स के निर्माण को प्रोलाइन, आवेशित और भारी रेडिकल्स (इलेक्ट्रोस्टैटिक और यांत्रिक बाधाओं) वाले अमीनो एसिड द्वारा रोका जाता है।
एक और सर्पिल आकृति मौजूद है कोलेजन . स्तनधारी शरीर में, कोलेजन मात्रात्मक रूप से प्रमुख प्रोटीन है: यह कुल प्रोटीन का 25% बनाता है। कोलेजन विभिन्न रूपों में मौजूद होता है, मुख्य रूप से संयोजी ऊतक में। यह 0.96 एनएम की पिच और प्रति मोड़ 3.3 अवशेषों के साथ एक बाएं हाथ का हेलिक्स है, जो α-हेलिक्स की तुलना में सपाट है। α-हेलिक्स के विपरीत, यहां हाइड्रोजन पुलों का निर्माण असंभव है। कोलेजन में एक असामान्य अमीनो एसिड संरचना होती है: 1/3 ग्लाइसिन है, लगभग 10% प्रोलाइन, साथ ही हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीलिसिन। अंतिम दो अमीनो एसिड पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन द्वारा कोलेजन जैवसंश्लेषण के बाद बनते हैं। कोलेजन की संरचना में, ग्लाइ-एक्स-वाई ट्रिपलेट को लगातार दोहराया जाता है, स्थिति एक्स पर अक्सर प्रोलाइन का कब्ज़ा होता है, और स्थिति वाई पर हाइड्रॉक्सीलिसिन का कब्जा होता है। इस बात के अच्छे प्रमाण हैं कि कोलेजन सर्वत्र तीन प्राथमिक बाएँ हाथ के हेलिक्स से मुड़े हुए दाहिने हाथ के ट्रिपल हेलिक्स के रूप में मौजूद है। ट्रिपल हेलिक्स में, हर तीसरा अवशेष केंद्र में समाप्त होता है, जहां, स्थैतिक कारणों से, केवल ग्लाइसीन फिट बैठता है। संपूर्ण कोलेजन अणु लगभग 300 एनएम लंबा है।
बी-संरचना(बी-मुड़ा हुआ परत)। यह गोलाकार प्रोटीन के साथ-साथ कुछ फाइब्रिलर प्रोटीन में भी पाया जाता है, उदाहरण के लिए, रेशम फाइब्रोइन (चित्र 2.3)।
चावल। 2.3. बी-संरचना
संरचना है सपाट आकार. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं ए-हेलिक्स की तरह कसकर मुड़ी हुई होने के बजाय लगभग पूरी तरह से लम्बी होती हैं। पेप्टाइड बांड के तल कागज की एक शीट की समान परतों की तरह अंतरिक्ष में स्थित होते हैं। यह आसन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के पेप्टाइड बांडों के सीओ और एनएच समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर होता है। यदि बी-संरचना बनाने वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक ही दिशा में जाती हैं (यानी सी- और एन-टर्मिनी संपाती होती हैं) - समानांतर बी-संरचना; यदि इसके विपरीत - प्रतिसमानांतर बी-संरचना. एक परत के साइड रेडिकल्स को दूसरी परत के साइड रेडिकल्स के बीच रखा जाता है। यदि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला झुकती है और स्वयं के समानांतर चलती है, तो यह प्रतिसमानांतर बी-क्रॉस संरचना. बी-क्रॉस संरचना में हाइड्रोजन बांड पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लूप के पेप्टाइड समूहों के बीच बनते हैं।
आज तक अध्ययन किए गए प्रोटीन में ए-हेलिसिस की सामग्री अत्यंत परिवर्तनशील है। कुछ प्रोटीनों में, उदाहरण के लिए, मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में, ए-हेलिक्स संरचना का आधार होता है और 75%, लाइसोजाइम में - 42%, पेप्सिन में केवल 30% होता है। अन्य प्रोटीन, उदाहरण के लिए, पाचन एंजाइम काइमोट्रिप्सिन, व्यावहारिक रूप से ए-हेलिकल संरचना से रहित होते हैं और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक महत्वपूर्ण हिस्सा स्तरित बी-संरचनाओं में फिट होता है। सहायक ऊतक प्रोटीन कोलेजन (कण्डरा और त्वचा प्रोटीन), फ़ाइब्रोइन (प्राकृतिक रेशम प्रोटीन) में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का बी-विन्यास होता है।
यह सिद्ध हो चुका है कि α-हेलिकॉप्टरों का निर्माण ग्लू, अला, ल्यू और β-संरचनाओं द्वारा मेट, वैल, आइल द्वारा सुगम होता है; उन स्थानों पर जहां पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला झुकती है - ग्लाइ, प्रो, एएसएन। ऐसा माना जाता है कि छह गुच्छित अवशेष, जिनमें से चार हेलिक्स के निर्माण में योगदान करते हैं, को हेलिकलाइज़ेशन का केंद्र माना जा सकता है। इस केंद्र से दोनों दिशाओं में एक खंड में हेलिकॉप्टरों की वृद्धि होती है - एक टेट्रापेप्टाइड, जिसमें अवशेष शामिल होते हैं जो इन हेलिकॉप्टरों के निर्माण को रोकते हैं। β-संरचना के निर्माण के दौरान, प्राइमर की भूमिका पांच में से तीन अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा निभाई जाती है जो β-संरचना के निर्माण में योगदान करते हैं।
अधिकांश संरचनात्मक प्रोटीनों में, द्वितीयक संरचनाओं में से एक प्रमुख होती है, जो उनकी अमीनो एसिड संरचना द्वारा निर्धारित होती है। मुख्य रूप से α-हेलिक्स के रूप में निर्मित एक संरचनात्मक प्रोटीन α-केराटिन है। जानवरों के बाल (फर), पंख, कलम, पंजे और खुर मुख्य रूप से केराटिन से बने होते हैं। मध्यवर्ती तंतु के एक घटक के रूप में, केराटिन (साइटोकेराटिन) साइटोस्केलेटन का एक आवश्यक घटक है। केराटिन में, अधिकांश पेप्टाइड श्रृंखला दाएं हाथ के α-हेलिक्स में मुड़ी होती है। दो पेप्टाइड शृंखलाएँ एक बाईं ओर बनती हैं सुपर सर्पिल.सुपरकोइल्ड केराटिन डिमर टेट्रामर्स में संयोजित होते हैं, जो एकत्रित होकर बनते हैं प्रोटोफाइब्रिल्स 3 एनएम के व्यास के साथ. अंत में, आठ प्रोटोफाइब्रिल बनते हैं सूक्ष्मतंतु 10 एनएम के व्यास के साथ.
बाल उन्हीं तंतुओं से बने होते हैं। इस प्रकार, 20 माइक्रोन व्यास वाले एक ऊनी रेशे में लाखों रेशे आपस में गुंथे होते हैं। अलग-अलग केराटिन श्रृंखलाएं कई डाइसल्फ़ाइड बांडों द्वारा क्रॉस-लिंक की जाती हैं, जो उन्हें अतिरिक्त ताकत देती है। पर्म के दौरान, निम्नलिखित प्रक्रियाएँ होती हैं: सबसे पहले, डाइसल्फ़ाइड पुलों को थिओल्स के साथ घटाकर नष्ट कर दिया जाता है, और फिर, बालों को आवश्यक आकार देने के लिए, उन्हें गर्म करके सुखाया जाता है। इसी समय, वायु ऑक्सीजन द्वारा ऑक्सीकरण के कारण, नए डाइसल्फ़ाइड पुल बनते हैं, जो केश के आकार को बनाए रखते हैं।
रेशम रेशमकीट कैटरपिलर के कोकून से प्राप्त किया जाता है ( बॉम्बेक्स मोरी) और संबंधित प्रजातियाँ। रेशम का मुख्य प्रोटीन, फ़ाइब्राइन, एक प्रतिसमानांतर मुड़ी हुई परत की संरचना है, और परतें स्वयं एक दूसरे के समानांतर स्थित होती हैं, जिससे कई परतें बनती हैं। चूँकि मुड़ी हुई संरचनाओं में अमीनो एसिड अवशेषों की पार्श्व श्रृंखलाएँ लंबवत रूप से ऊपर और नीचे की ओर उन्मुख होती हैं, केवल कॉम्पैक्ट समूह ही व्यक्तिगत परतों के बीच के रिक्त स्थान में फिट हो सकते हैं। वास्तव में, फ़ाइब्रोइन में 80% ग्लाइसिन, ऐलेनिन और सेरीन होते हैं, अर्थात। न्यूनतम साइड चेन आकार की विशेषता वाले तीन अमीनो एसिड। फ़ाइब्रोइन अणु में एक विशिष्ट दोहराव वाला टुकड़ा (ग्लि-अला-ग्लि-अला-ग्लि-सेर)एन होता है।
अव्यवस्थित रचना.प्रोटीन अणु के वे क्षेत्र जो पेचदार या मुड़ी हुई संरचनाओं से संबंधित नहीं होते हैं, अव्यवस्थित कहलाते हैं।
सुपरसेकेंडरी संरचना.प्रोटीन में अल्फा हेलिकल और बीटा संरचनात्मक क्षेत्र एक दूसरे के साथ और एक दूसरे के साथ बातचीत कर सकते हैं, जिससे असेंबली बन सकती हैं। देशी प्रोटीन में पाई जाने वाली अति-माध्यमिक संरचनाएँ ऊर्जावान रूप से सबसे पसंदीदा हैं। इनमें एक सुपरकॉइल्ड α-हेलिक्स शामिल है, जिसमें दो α-हेलिक्स एक-दूसरे के सापेक्ष मुड़ जाते हैं, जिससे एक बाएं हाथ का सुपरहेलिक्स (बैक्टीरियरहोडॉप्सिन, हेमरीथ्रिन) बनता है; पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के α-पेचदार और β-संरचनात्मक टुकड़ों को वैकल्पिक करना (उदाहरण के लिए, रॉसमैन का βαβαβ लिंक, डिहाइड्रोजनेज एंजाइम अणुओं के NAD+-बाध्यकारी क्षेत्र में पाया जाता है); एंटीपैरलल तीन-स्ट्रैंडेड β संरचना (βββ) को β-ज़िगज़ैग कहा जाता है और यह कई माइक्रोबियल, प्रोटोजोअन और कशेरुक एंजाइमों में पाया जाता है।
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प्रोटीन विकल्प 1 A1. प्रोटीन की संरचनात्मक इकाइयाँ हैं: ...
5 - 9 ग्रेड
प्रोटीन
विकल्प 1
A1. प्रोटीन की संरचनात्मक इकाइयाँ हैं:
ए)
अमीन
में)
अमीनो अम्ल
बी)
शर्करा
जी)
न्यूक्लियोटाइड
ए2. सर्पिल के गठन की विशेषता है:
ए)
प्राथमिक प्रोटीन संरचना
में)
प्रोटीन तृतीयक संरचना
बी)
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना
जी)
चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना
ए3. कौन से कारक अपरिवर्तनीय प्रोटीन विकृतीकरण का कारण बनते हैं?
ए)
सीसा, लोहा और पारा लवण के समाधान के साथ परस्पर क्रिया
बी)
नाइट्रिक एसिड के सांद्रित घोल से प्रोटीन पर प्रभाव
में)
अत्याधिक गर्मी
जी)
उपरोक्त सभी कारक सत्य हैं
ए4. बताएं कि जब सांद्र नाइट्रिक एसिड को प्रोटीन घोल में लगाया जाता है तो क्या देखा जाता है:
ए)
सफ़ेद अवक्षेप
में)
लाल-बैंगनी रंग
बी)
काला अवक्षेप
जी)
पीला दाग
ए5. उत्प्रेरक कार्य करने वाले प्रोटीन कहलाते हैं:
ए)
हार्मोन
में)
एंजाइमों
बी)
विटामिन
जी)
प्रोटीन
ए6. प्रोटीन हीमोग्लोबिन निम्नलिखित कार्य करता है:
ए)
उत्प्रेरक
में)
निर्माण
बी)
रक्षात्मक
जी)
परिवहन
भाग बी
बी1. मिलान:
प्रोटीन अणु का प्रकार
संपत्ति
1)
गोलाकार प्रोटीन
ए)
अणु को एक गेंद में घुमाया जाता है
2)
तंतुमय प्रोटीन
बी)
पानी में नहीं घुलता
में)
पानी में घुल जाता है या कोलाइडल घोल बनाता है
जी)
धागे जैसी संरचना
माध्यमिक संरचना
प्रोटीन:
ए)
अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित
बी)
इसमें केवल कार्बन, हाइड्रोजन और ऑक्सीजन होते हैं
में)
अम्लीय और क्षारीय वातावरण में हाइड्रोलाइज
जी)
विकृतीकरण में सक्षम
डी)
वे पॉलीसेकेराइड हैं
इ)
वे प्राकृतिक पॉलिमर हैं
भाग सी
सी1. उन प्रतिक्रिया समीकरणों को लिखें जिनके द्वारा इथेनॉल और अकार्बनिक पदार्थों से ग्लाइसीन प्राप्त किया जा सकता है।
एलअमीनो एसिड के कार्यात्मक समूहों की परस्पर क्रिया के कारण, व्यक्तिगत प्रोटीन की रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक निश्चित स्थानिक त्रि-आयामी संरचना प्राप्त करती हैं, जिसे "संरचना" कहा जाता है। व्यक्तिगत प्रोटीन के सभी अणु (अर्थात, जिनकी प्राथमिक संरचना समान होती है) घोल में समान संरचना बनाते हैं। नतीजतन, स्थानिक संरचनाओं के निर्माण के लिए आवश्यक सभी जानकारी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में स्थित होती है।
प्रोटीन में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की संरचना के 2 मुख्य प्रकार होते हैं: माध्यमिक और तृतीयक संरचनाएँ।
2. प्रोटीन की द्वितीयक संरचना -पेप्टाइड रीढ़ की हड्डी के कार्यात्मक समूहों के बीच बातचीत से उत्पन्न स्थानिक संरचना।
इस मामले में, पेप्टाइड श्रृंखलाएं दो प्रकार की नियमित संरचनाएं प्राप्त कर सकती हैं: α-हेलिक्स
β-संरचनाβ-संरचना से हमारा तात्पर्य एक अकॉर्डियन की तरह मुड़ी हुई शीट के समान एक आकृति से है। यह आकृति मोड़ बनाने वाली एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के रैखिक क्षेत्रों के पेप्टाइड समूहों के परमाणुओं के बीच या विभिन्न पॉलीपेप्टाइड समूहों के बीच कई हाइड्रोजन बांड के गठन के कारण बनती है।
बांड हाइड्रोजन हैं,वे मैक्रोमोलेक्यूल्स के अलग-अलग टुकड़ों को स्थिर करते हैं।
3. प्रोटीन की तृतीयक संरचना -अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच परस्पर क्रिया के कारण बनने वाली एक त्रि-आयामी स्थानिक संरचना, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक दूसरे से काफी दूरी पर स्थित हो सकती है।
संरचनात्मक रूप से इसमें द्वितीयक संरचना के तत्व शामिल होते हैं, जो विभिन्न प्रकार की अंतःक्रियाओं द्वारा स्थिर होते हैं, जिसमें हाइड्रोफोबिक अंतःक्रियाएं एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाती हैं।
प्रोटीन की तृतीयक संरचना के स्थिरीकरण में भाग लिया जाता है:
· सहसंयोजक बंधन (दो सिस्टीन अवशेषों के बीच - डाइसल्फ़ाइड पुल);
· अमीनो एसिड अवशेषों के विपरीत रूप से आवेशित पक्ष समूहों के बीच आयनिक बंधन;
· हाइड्रोजन बांड;
· हाइड्रोफिलिक-हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन. आसपास के पानी के अणुओं के साथ बातचीत करते समय, प्रोटीन अणु "फोल्ड" हो जाता है ताकि अमीनो एसिड के गैर-ध्रुवीय पक्ष समूह जलीय घोल से अलग हो जाएं; ध्रुवीय हाइड्रोफिलिक पक्ष समूह अणु की सतह पर दिखाई देते हैं।
4. चतुर्धातुक संरचना एक एकल प्रोटीन कॉम्प्लेक्स के भीतर कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की सापेक्ष व्यवस्था है। प्रोटीन अणु जो एक चतुर्धातुक संरचना वाला प्रोटीन बनाते हैं, राइबोसोम पर अलग से बनते हैं और संश्लेषण पूरा होने के बाद ही एक सामान्य सुपरमॉलेक्यूलर संरचना बनाते हैं। चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन में समान और भिन्न दोनों पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं हो सकती हैं। चतुर्धातुक संरचना के स्थिरीकरण में भाग लें तृतीयक के स्थिरीकरण के समान ही अंतःक्रियाएँ. सुपरमॉलेक्यूलर प्रोटीन कॉम्प्लेक्स में दर्जनों अणु शामिल हो सकते हैं।
भूमिका।
शरीर में पेप्टाइड्स का निर्माण कुछ ही मिनटों में होता है, जबकि प्रयोगशाला में रासायनिक संश्लेषण एक लंबी प्रक्रिया है जिसमें कई दिन लग सकते हैं, और संश्लेषण तकनीक के विकास में कई साल लग सकते हैं। हालाँकि, इसके बावजूद, प्राकृतिक पेप्टाइड्स के एनालॉग्स के संश्लेषण पर काम करने के पक्ष में काफी मजबूत तर्क हैं। सबसे पहले, पेप्टाइड्स के रासायनिक संशोधन द्वारा प्राथमिक संरचना परिकल्पना की पुष्टि करना संभव है। कुछ हार्मोनों के अमीनो एसिड अनुक्रम प्रयोगशाला में उनके एनालॉग्स के संश्लेषण के माध्यम से सटीक रूप से ज्ञात हुए।
दूसरे, सिंथेटिक पेप्टाइड्स हमें अमीनो एसिड अनुक्रम की संरचना और इसकी गतिविधि के बीच संबंधों का अधिक विस्तार से अध्ययन करने की अनुमति देते हैं। पेप्टाइड की विशिष्ट संरचना और इसकी जैविक गतिविधि के बीच संबंध को स्पष्ट करने के लिए, एक हजार से अधिक एनालॉग्स के संश्लेषण पर भारी मात्रा में काम किया गया। परिणामस्वरूप, यह पता लगाना संभव हो सका कि पेप्टाइड की संरचना में सिर्फ एक अमीनो एसिड की जगह लेने से इसकी जैविक गतिविधि कई गुना बढ़ सकती है या इसकी दिशा बदल सकती है। और अमीनो एसिड अनुक्रम की लंबाई बदलने से पेप्टाइड के सक्रिय केंद्रों का स्थान और रिसेप्टर इंटरैक्शन की साइट निर्धारित करने में मदद मिलती है।
तीसरा, मूल अमीनो एसिड अनुक्रम के संशोधन के लिए धन्यवाद, औषधीय दवाएं प्राप्त करना संभव हो गया। प्राकृतिक पेप्टाइड्स के एनालॉग्स के निर्माण से अणुओं के अधिक "प्रभावी" विन्यास की पहचान करना संभव हो जाता है जो जैविक प्रभाव को बढ़ाते हैं या इसे लंबे समय तक बनाए रखते हैं।
चौथा, पेप्टाइड्स का रासायनिक संश्लेषण आर्थिक रूप से फायदेमंद है। अधिकांश चिकित्सीय औषधियाँ यदि प्राकृतिक उत्पाद से बनी हों तो उनकी लागत दस गुना अधिक होगी।
अक्सर, सक्रिय पेप्टाइड्स प्रकृति में केवल नैनोग्राम मात्रा में पाए जाते हैं। साथ ही, प्राकृतिक स्रोतों से पेप्टाइड्स को शुद्ध करने और अलग करने के तरीके विपरीत या अलग प्रभाव वाले पेप्टाइड्स से वांछित अमीनो एसिड अनुक्रम को पूरी तरह से अलग नहीं कर सकते हैं। और मानव शरीर द्वारा संश्लेषित विशिष्ट पेप्टाइड्स के मामले में, उन्हें केवल प्रयोगशाला स्थितियों में संश्लेषण के माध्यम से प्राप्त किया जा सकता है।
57. प्रोटीन का वर्गीकरण: सरल और जटिल, गोलाकार और तंतुमय, मोनोमेरिक और ऑलिगोमेरिक। शरीर में प्रोटीन के कार्य.
संरचना के प्रकार के आधार पर वर्गीकरण
उनकी सामान्य प्रकार की संरचना के आधार पर, प्रोटीन को तीन समूहों में विभाजित किया जा सकता है:
1. फाइब्रिलर प्रोटीन - पॉलिमर बनाते हैं, उनकी संरचना आमतौर पर अत्यधिक नियमित होती है और मुख्य रूप से विभिन्न श्रृंखलाओं के बीच बातचीत द्वारा बनाए रखी जाती है। वे माइक्रोफ़िलामेंट, सूक्ष्मनलिकाएं, फ़ाइब्रिल बनाते हैं और कोशिकाओं और ऊतकों की संरचना का समर्थन करते हैं। फाइब्रिलर प्रोटीन में केराटिन और कोलेजन शामिल हैं।
2. गोलाकार प्रोटीन पानी में घुलनशील होते हैं, अणु का सामान्य आकार कम या ज्यादा गोलाकार होता है।
3. झिल्ली प्रोटीन - ऐसे डोमेन होते हैं जो कोशिका झिल्ली को पार करते हैं, लेकिन उनमें से कुछ भाग झिल्ली से कोशिका के अंतरकोशिकीय वातावरण और कोशिका द्रव्य में फैल जाते हैं। मेम्ब्रेन प्रोटीन रिसेप्टर्स के रूप में कार्य करते हैं, अर्थात, वे सिग्नल संचारित करते हैं और विभिन्न पदार्थों का ट्रांसमेम्ब्रेन परिवहन भी प्रदान करते हैं। ट्रांसपोर्टर प्रोटीन विशिष्ट होते हैं; उनमें से प्रत्येक केवल कुछ अणुओं या एक निश्चित प्रकार के सिग्नल को झिल्ली से गुजरने की अनुमति देता है।
सरल प्रोटीन , जटिल प्रोटीन
पेप्टाइड श्रृंखलाओं के अलावा, कई प्रोटीनों में गैर-अमीनो एसिड समूह भी होते हैं, और इस मानदंड के अनुसार, प्रोटीन को दो बड़े समूहों में विभाजित किया जाता है - सरल और जटिल प्रोटीन(प्रोटीड्स)। सरल प्रोटीन में केवल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं; जटिल प्रोटीन में गैर-अमीनो एसिड या कृत्रिम समूह भी होते हैं।
सरल।
गोलाकार प्रोटीनों में से हम भेद कर सकते हैं:
1. एल्ब्यूमिन - एक विस्तृत पीएच रेंज (4 से 8.5 तक) में पानी में घुलनशील, अमोनियम सल्फेट के 70-100% समाधान के साथ अवक्षेपित;
2. उच्च आणविक भार वाले पॉलीफंक्शनल ग्लोब्युलिन, पानी में कम घुलनशील, खारे घोल में घुलनशील, अक्सर कार्बोहाइड्रेट भाग होता है;
3. हिस्टोन कम आणविक भार प्रोटीन होते हैं जिनके अणु में आर्जिनिन और लाइसिन अवशेषों की उच्च सामग्री होती है, जो उनके मूल गुणों को निर्धारित करती है;
4. प्रोटामाइन और भी अधिक आर्जिनिन सामग्री (85% तक) द्वारा प्रतिष्ठित होते हैं, हिस्टोन की तरह, वे न्यूक्लिक एसिड के साथ स्थिर सहयोगी बनाते हैं, नियामक और दमनकारी प्रोटीन के रूप में कार्य करते हैं - न्यूक्लियोप्रोटीन का एक अभिन्न अंग;
5. प्रोलैमाइन में ग्लूटामिक एसिड (30-45%) और प्रोलाइन (15% तक) की उच्च सामग्री होती है, जो पानी में अघुलनशील, 50-90% इथेनॉल में घुलनशील होती है;
6. ग्लूटेलिन में प्रोलामिन की तरह लगभग 45% ग्लूटामिक एसिड होता है, और अक्सर अनाज प्रोटीन में पाया जाता है।
फाइब्रिलर प्रोटीन की विशेषता रेशेदार संरचना होती है और ये पानी और खारे घोल में व्यावहारिक रूप से अघुलनशील होते हैं। अणुओं में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक दूसरे के समानांतर स्थित होती हैं। संयोजी ऊतक (कोलेजन, केराटिन, इलास्टिन) के संरचनात्मक तत्वों के निर्माण में भाग लें।
जटिल प्रोटीन
(प्रोटीन्स, होलोप्रोटीन) दो-घटक प्रोटीन हैं, जिनमें पेप्टाइड श्रृंखलाओं (सरल प्रोटीन) के अलावा, एक गैर-एमिनो एसिड घटक होता है - एक कृत्रिम समूह। जब जटिल प्रोटीन को हाइड्रोलाइज किया जाता है, तो अमीनो एसिड के अलावा, गैर-प्रोटीन भाग या उसके टूटने वाले उत्पाद निकल जाते हैं।
विभिन्न कार्बनिक (लिपिड, कार्बोहाइड्रेट) और अकार्बनिक (धातु) पदार्थ कृत्रिम समूह के रूप में कार्य कर सकते हैं।
कृत्रिम समूहों की रासायनिक प्रकृति के आधार पर, निम्नलिखित वर्गों को जटिल प्रोटीनों के बीच प्रतिष्ठित किया जाता है:
· ग्लाइकोप्रोटीन जिसमें कृत्रिम समूह के रूप में सहसंयोजक रूप से बंधे कार्बोहाइड्रेट अवशेष होते हैं और उनके उपवर्ग - प्रोटीयोग्लाइकेन्स, म्यूकोपॉलीसेकेराइड कृत्रिम समूहों के साथ होते हैं। सेरीन या थ्रेओनीन के हाइड्रॉक्सिल समूह आमतौर पर कार्बोहाइड्रेट अवशेषों के साथ बंधन के निर्माण में भाग लेते हैं। अधिकांश बाह्य कोशिकीय प्रोटीन, विशेष रूप से इम्युनोग्लोबुलिन, ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं। प्रोटीयोग्लाइकेन्स का कार्बोहाइड्रेट भाग ~95% है; वे अंतरकोशिकीय मैट्रिक्स के मुख्य घटक हैं।
· लिपोप्रोटीन जिसमें कृत्रिम भाग के रूप में गैर-सहसंयोजक रूप से बंधे लिपिड होते हैं। लिपोप्रोटीन एपोलिपोप्रोटीन प्रोटीन द्वारा बनते हैं जो लिपिड को उनसे बांधते हैं और लिपिड परिवहन का कार्य करते हैं।
· मेटालोप्रोटीन जिसमें गैर-हीम समन्वित धातु आयन होते हैं। मेटालोप्रोटीन में ऐसे प्रोटीन होते हैं जो भंडारण और परिवहन कार्य करते हैं (उदाहरण के लिए, आयरन युक्त फेरिटिन और ट्रांसफ़रिन) और एंजाइम (उदाहरण के लिए, जिंक युक्त कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ और तांबा, मैंगनीज, आयरन और अन्य धातु आयनों वाले विभिन्न सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज़ सक्रिय केंद्र के रूप में होते हैं) )
· न्यूक्लियोप्रोटीन जिसमें गैर-सहसंयोजक रूप से बंधे डीएनए या आरएनए होते हैं, विशेष रूप से, क्रोमैटिन, जो गुणसूत्र बनाता है, एक न्यूक्लियोप्रोटीन है।
· फॉस्फोप्रोटीन जिसमें कृत्रिम समूह के रूप में सहसंयोजक रूप से बंधे फॉस्फोरिक एसिड अवशेष होते हैं। सेरीन या थ्रेओनीन के हाइड्रॉक्सिल समूह फॉस्फेट के साथ एस्टर बंधन के निर्माण में भाग लेते हैं; दूध कैसिइन, विशेष रूप से, एक फॉस्फोप्रोटीन है:
· क्रोमोप्रोटीन विभिन्न रासायनिक प्रकृति के रंगीन कृत्रिम समूहों वाले जटिल प्रोटीन का सामूहिक नाम है। इनमें धातु युक्त पोर्फिरिन कृत्रिम समूह वाले कई प्रोटीन शामिल हैं जो विभिन्न कार्य करते हैं - हेमोप्रोटीन (कृत्रिम समूह के रूप में हीम युक्त प्रोटीन - हीमोग्लोबिन, साइटोक्रोम, आदि), क्लोरोफिल; फ्लेविन समूह के साथ फ्लेवोप्रोटीन, आदि।
1. संरचनात्मक कार्य
2. सुरक्षात्मक कार्य
3. नियामक कार्य
4. अलार्म फ़ंक्शन
5. परिवहन कार्य
6. अतिरिक्त (बैकअप) फ़ंक्शन
7. रिसेप्टर फ़ंक्शन
8. मोटर (मोटर) फ़ंक्शन
