द्वितीयक प्रोटीन बंध. माध्यमिक, तृतीयक, चतुर्धातुक प्रोटीन संरचनाएँ

हाइड्रोजन बांड

अंतर करना ए-हेलिक्स, बी-संरचना (क्लू).

संरचना α-हेलिक्स प्रस्तावित किया गया था पॉलिंगऔर कोरी

कोलेजन

बी-संरचना

चावल। 2.3. बी-संरचना

संरचना है सपाट आकार समानांतर बी-संरचना; यदि इसके विपरीत - प्रतिसमानांतर बी-संरचना

सुपर सर्पिल. प्रोटोफाइब्रिल्स सूक्ष्मतंतु 10 एनएम के व्यास के साथ.

बॉम्बेक्स मोरी फ़ाइब्राइन

अव्यवस्थित रचना.

सुपरसेकेंडरी संरचना.

और देखें:

प्रोटीन का संरचनात्मक संगठन

प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के 4 स्तरों का अस्तित्व सिद्ध हो चुका है।

प्राथमिक प्रोटीन संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों की व्यवस्था का क्रम। प्रोटीन में, व्यक्तिगत अमीनो एसिड एक दूसरे से जुड़े होते हैं पेप्टाइड बॉन्ड्स, अमीनो एसिड के ए-कार्बोक्सिल और ए-एमिनो समूहों की परस्पर क्रिया से उत्पन्न होता है।

आज तक, हजारों विभिन्न प्रोटीनों की प्राथमिक संरचना को समझा जा चुका है। प्रोटीन की प्राथमिक संरचना निर्धारित करने के लिए, हाइड्रोलिसिस विधियों का उपयोग करके अमीनो एसिड संरचना निर्धारित की जाती है। फिर टर्मिनल अमीनो एसिड की रासायनिक प्रकृति निर्धारित की जाती है। अगला चरण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम को निर्धारित करना है। इस प्रयोजन के लिए, चयनात्मक आंशिक (रासायनिक और एंजाइमेटिक) हाइड्रोलिसिस का उपयोग किया जाता है। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण, साथ ही डीएनए के पूरक न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम पर डेटा का उपयोग करना संभव है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विन्यास, अर्थात। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक विशिष्ट संरचना में पैक करने की एक विधि। यह प्रक्रिया अव्यवस्थित रूप से नहीं, बल्कि प्राथमिक संरचना में अंतर्निहित प्रोग्राम के अनुसार आगे बढ़ती है।

द्वितीयक संरचना की स्थिरता मुख्य रूप से हाइड्रोजन बांड द्वारा सुनिश्चित की जाती है, लेकिन सहसंयोजक बांड - पेप्टाइड और डाइसल्फ़ाइड द्वारा एक निश्चित योगदान दिया जाता है।

गोलाकार प्रोटीन की संरचना का सबसे संभावित प्रकार माना जाता है एक-हेलिक्स. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का घुमाव दक्षिणावर्त होता है। प्रत्येक प्रोटीन को एक निश्चित डिग्री के हेलिकलाइज़ेशन की विशेषता होती है। यदि हीमोग्लोबिन शृंखलाएं 75% पेचदार हैं, तो पेप्सिन केवल 30% है।

बाल, रेशम और मांसपेशियों के प्रोटीन में पाए जाने वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के विन्यास को कहा जाता है बी-संरचनाएँ.

पेप्टाइड श्रृंखला के खंडों को एक परत में व्यवस्थित किया जाता है, जिससे एक अकॉर्डियन में मुड़ी हुई शीट के समान एक आकृति बनती है। परत दो या दो से अधिक पेप्टाइड श्रृंखलाओं द्वारा बनाई जा सकती है।

प्रकृति में, ऐसे प्रोटीन होते हैं जिनकी संरचना या तो β- या ए-संरचना के अनुरूप नहीं होती है, उदाहरण के लिए, कोलेजन एक फाइब्रिलर प्रोटीन है जो मानव और पशु शरीर में संयोजी ऊतक का बड़ा हिस्सा बनाता है।

प्रोटीन तृतीयक संरचना- पॉलीपेप्टाइड हेलिक्स का स्थानिक अभिविन्यास या जिस तरह से पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक निश्चित मात्रा में रखी जाती है। पहला प्रोटीन जिसकी तृतीयक संरचना एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण द्वारा स्पष्ट की गई थी वह शुक्राणु व्हेल मायोग्लोबिन था (चित्र 2)।

प्रोटीन की स्थानिक संरचना को स्थिर करने में, सहसंयोजक बंधों के अलावा, गैर-सहसंयोजक बंध (हाइड्रोजन, आवेशित समूहों के इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन, अंतर-आणविक वैन डेर वाल्स बल, हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन, आदि) द्वारा मुख्य भूमिका निभाई जाती है।

आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, संश्लेषण पूरा होने के बाद प्रोटीन की तृतीयक संरचना अनायास ही बन जाती है। मुख्य प्रेरक शक्ति पानी के अणुओं के साथ अमीनो एसिड रेडिकल्स की परस्पर क्रिया है। इस मामले में, गैर-ध्रुवीय हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड रेडिकल प्रोटीन अणु के अंदर डूबे होते हैं, और ध्रुवीय रेडिकल पानी की ओर उन्मुख होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की मूल स्थानिक संरचना के निर्माण की प्रक्रिया को कहा जाता है तह. प्रोटीन कहा जाता है संरक्षकवे फोल्डिंग में भाग लेते हैं। कई वंशानुगत मानव रोगों का वर्णन किया गया है, जिनका विकास तह प्रक्रिया (पिगमेंटोसिस, फाइब्रोसिस, आदि) में उत्परिवर्तन के कारण होने वाली गड़बड़ी से जुड़ा है।

एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण विधियों का उपयोग करके, प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन के स्तरों का अस्तित्व, माध्यमिक और तृतीयक संरचनाओं के बीच मध्यवर्ती साबित हुआ है। कार्यक्षेत्रपॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के भीतर एक कॉम्पैक्ट गोलाकार संरचनात्मक इकाई है (चित्र 3)। कई प्रोटीनों की खोज की गई है (उदाहरण के लिए, इम्युनोग्लोबुलिन), जिसमें विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किए गए विभिन्न संरचना और कार्यों के डोमेन शामिल हैं।

प्रोटीन के सभी जैविक गुण उनकी तृतीयक संरचना के संरक्षण से जुड़े होते हैं, जिसे कहा जाता है देशी. प्रोटीन ग्लोब्यूल बिल्कुल कठोर संरचना नहीं है: पेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्सों की प्रतिवर्ती गति संभव है। ये परिवर्तन अणु की समग्र संरचना को बाधित नहीं करते हैं। एक प्रोटीन अणु की संरचना पर्यावरण के पीएच, समाधान की आयनिक शक्ति और अन्य पदार्थों के साथ बातचीत से प्रभावित होती है। अणु की मूल संरचना में व्यवधान उत्पन्न करने वाले किसी भी प्रभाव के साथ प्रोटीन के जैविक गुणों का आंशिक या पूर्ण नुकसान होता है।

चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना- अंतरिक्ष में अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं बिछाने की एक विधि जिसमें समान या भिन्न प्राथमिक, माध्यमिक या तृतीयक संरचना होती है, और संरचनात्मक और कार्यात्मक रूप से एकीकृत मैक्रोमोलेक्यूलर गठन होता है।

कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से युक्त प्रोटीन अणु को कहा जाता है ओलिगोमेर, और इसमें शामिल प्रत्येक श्रृंखला - प्रोटोमर. ओलिगोमेरिक प्रोटीन अक्सर सम संख्या में प्रोटोमर्स से निर्मित होते हैं; उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन अणु में दो ए- और दो बी-पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं (चित्र 4)।

लगभग 5% प्रोटीन में चतुर्धातुक संरचना होती है, जिसमें हीमोग्लोबिन और इम्युनोग्लोबुलिन शामिल हैं। सबयूनिट संरचना कई एंजाइमों की विशेषता है।

प्रोटीन अणु जो एक चतुर्धातुक संरचना वाला प्रोटीन बनाते हैं, राइबोसोम पर अलग से बनते हैं और संश्लेषण पूरा होने के बाद ही एक सामान्य सुपरमॉलेक्यूलर संरचना बनाते हैं। एक प्रोटीन तभी जैविक गतिविधि प्राप्त करता है जब उसके घटक प्रोटोमर्स संयुक्त होते हैं। चतुर्धातुक संरचना के स्थिरीकरण में उसी प्रकार की अंतःक्रियाएँ भाग लेती हैं जैसे तृतीयक संरचना के स्थिरीकरण में।

कुछ शोधकर्ता प्रोटीन संरचनात्मक संगठन के पांचवें स्तर के अस्तित्व को पहचानते हैं। यह चयापचय -विभिन्न एंजाइमों के बहुक्रियाशील मैक्रोमोलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स जो सब्सट्रेट परिवर्तनों (उच्च फैटी एसिड सिंथेटेस, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स, श्वसन श्रृंखला) के पूरे मार्ग को उत्प्रेरित करते हैं।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

द्वितीयक संरचना वह तरीका है जिससे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक क्रमबद्ध संरचना में व्यवस्थित किया जाता है। द्वितीयक संरचना प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित होती है। चूँकि प्राथमिक संरचना आनुवंशिक रूप से निर्धारित होती है, द्वितीयक संरचना का निर्माण तब हो सकता है जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला राइबोसोम को छोड़ देती है। द्वितीयक संरचना स्थिर हो गई है हाइड्रोजन बांड, जो पेप्टाइड बॉन्ड के NH और CO समूहों के बीच बनते हैं।

अंतर करना ए-हेलिक्स, बी-संरचनाऔर अव्यवस्थित रचना (क्लू).

संरचना α-हेलिक्स प्रस्तावित किया गया था पॉलिंगऔर कोरी(1951) यह एक प्रकार की प्रोटीन द्वितीयक संरचना है जो नियमित हेलिक्स की तरह दिखती है (चित्र 2.2)। α-हेलिक्स एक छड़ के आकार की संरचना है जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड हेलिक्स के अंदर स्थित होते हैं और साइड चेन अमीनो एसिड रेडिकल बाहर स्थित होते हैं। ए-हेलिक्स को हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर किया जाता है, जो हेलिक्स अक्ष के समानांतर होते हैं और पहले और पांचवें अमीनो एसिड अवशेषों के बीच होते हैं। इस प्रकार, विस्तारित पेचदार क्षेत्रों में, प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष दो हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेता है।

चावल। 2.2. α-हेलिक्स की संरचना।

हेलिक्स के प्रति मोड़ पर 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं, हेलिक्स पिच 0.54 एनएम है, और प्रति अमीनो एसिड अवशेष 0.15 एनएम हैं। हेलिक्स कोण 26° है। ए-हेलिक्स की नियमितता अवधि 5 मोड़ या 18 अमीनो एसिड अवशेष है। सबसे आम दाएँ हाथ के ए-हेलीकॉप्टर हैं, अर्थात्। सर्पिल दक्षिणावर्त मुड़ता है। ए-हेलिक्स के निर्माण को प्रोलाइन, आवेशित और भारी रेडिकल्स (इलेक्ट्रोस्टैटिक और यांत्रिक बाधाओं) वाले अमीनो एसिड द्वारा रोका जाता है।

एक और सर्पिल आकृति मौजूद है कोलेजन . स्तनधारी शरीर में, कोलेजन मात्रात्मक रूप से प्रमुख प्रोटीन है: यह कुल प्रोटीन का 25% बनाता है। कोलेजन विभिन्न रूपों में मौजूद होता है, मुख्य रूप से संयोजी ऊतक में। यह 0.96 एनएम की पिच और प्रति मोड़ 3.3 अवशेषों के साथ एक बाएं हाथ का हेलिक्स है, जो α-हेलिक्स की तुलना में सपाट है। α-हेलिक्स के विपरीत, यहां हाइड्रोजन पुलों का निर्माण असंभव है। कोलेजन में एक असामान्य अमीनो एसिड संरचना होती है: 1/3 ग्लाइसिन है, लगभग 10% प्रोलाइन, साथ ही हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीलिसिन। अंतिम दो अमीनो एसिड पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधन द्वारा कोलेजन जैवसंश्लेषण के बाद बनते हैं। कोलेजन की संरचना में, ग्लाइ-एक्स-वाई ट्रिपलेट को लगातार दोहराया जाता है, स्थिति एक्स पर अक्सर प्रोलाइन का कब्ज़ा होता है, और स्थिति वाई पर हाइड्रॉक्सीलिसिन का कब्जा होता है। इस बात के अच्छे प्रमाण हैं कि कोलेजन सर्वत्र तीन प्राथमिक बाएँ हाथ के हेलिक्स से मुड़े हुए दाहिने हाथ के ट्रिपल हेलिक्स के रूप में मौजूद है। ट्रिपल हेलिक्स में, हर तीसरा अवशेष केंद्र में समाप्त होता है, जहां, स्थैतिक कारणों से, केवल ग्लाइसीन फिट बैठता है। संपूर्ण कोलेजन अणु लगभग 300 एनएम लंबा है।

बी-संरचना(बी-मुड़ा हुआ परत)। यह गोलाकार प्रोटीन के साथ-साथ कुछ फाइब्रिलर प्रोटीन में भी पाया जाता है, उदाहरण के लिए, रेशम फाइब्रोइन (चित्र 2.3)।

चावल। 2.3. बी-संरचना

पॉलीपेप्टाइड्स और प्रोटीन की माध्यमिक संरचना

यह पड़ोसी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के पेप्टाइड बांडों के सीओ और एनएच समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर होता है। यदि बी-संरचना बनाने वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक ही दिशा में जाती हैं (यानी सी- और एन-टर्मिनी संपाती होती हैं) - समानांतर बी-संरचना; यदि इसके विपरीत - प्रतिसमानांतर बी-संरचना. एक परत के साइड रेडिकल्स को दूसरी परत के साइड रेडिकल्स के बीच रखा जाता है। यदि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला झुकती है और स्वयं के समानांतर चलती है, तो यह प्रतिसमानांतर बी-क्रॉस संरचना. बी-क्रॉस संरचना में हाइड्रोजन बांड पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लूप के पेप्टाइड समूहों के बीच बनते हैं।

आज तक अध्ययन किए गए प्रोटीन में ए-हेलिसिस की सामग्री अत्यंत परिवर्तनशील है। कुछ प्रोटीनों में, उदाहरण के लिए, मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में, ए-हेलिक्स संरचना का आधार होता है और 75%, लाइसोजाइम में - 42%, पेप्सिन में केवल 30% होता है। अन्य प्रोटीन, उदाहरण के लिए, पाचन एंजाइम काइमोट्रिप्सिन, व्यावहारिक रूप से ए-हेलिकल संरचना से रहित होते हैं और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक महत्वपूर्ण हिस्सा स्तरित बी-संरचनाओं में फिट होता है। सहायक ऊतक प्रोटीन कोलेजन (कण्डरा और त्वचा प्रोटीन), फ़ाइब्रोइन (प्राकृतिक रेशम प्रोटीन) में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का बी-विन्यास होता है।

यह सिद्ध हो चुका है कि α-हेलिकॉप्टरों का निर्माण ग्लू, अला, ल्यू और β-संरचनाओं द्वारा मेट, वैल, आइल द्वारा सुगम होता है; उन स्थानों पर जहां पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला झुकती है - ग्लाइ, प्रो, एएसएन। ऐसा माना जाता है कि छह गुच्छित अवशेष, जिनमें से चार हेलिक्स के निर्माण में योगदान करते हैं, को हेलिकलाइज़ेशन का केंद्र माना जा सकता है। इस केंद्र से दोनों दिशाओं में एक खंड में हेलिकॉप्टरों की वृद्धि होती है - एक टेट्रापेप्टाइड, जिसमें अवशेष शामिल होते हैं जो इन हेलिकॉप्टरों के निर्माण को रोकते हैं। β-संरचना के निर्माण के दौरान, प्राइमर की भूमिका पांच में से तीन अमीनो एसिड अवशेषों द्वारा निभाई जाती है जो β-संरचना के निर्माण में योगदान करते हैं।

अधिकांश संरचनात्मक प्रोटीनों में, द्वितीयक संरचनाओं में से एक प्रमुख होती है, जो उनकी अमीनो एसिड संरचना द्वारा निर्धारित होती है। मुख्य रूप से α-हेलिक्स के रूप में निर्मित एक संरचनात्मक प्रोटीन α-केराटिन है। जानवरों के बाल (फर), पंख, कलम, पंजे और खुर मुख्य रूप से केराटिन से बने होते हैं। मध्यवर्ती तंतु के एक घटक के रूप में, केराटिन (साइटोकेराटिन) साइटोस्केलेटन का एक आवश्यक घटक है। केराटिन में, अधिकांश पेप्टाइड श्रृंखला दाएं हाथ के α-हेलिक्स में मुड़ी होती है। दो पेप्टाइड शृंखलाएँ एक बाईं ओर बनती हैं सुपर सर्पिल.सुपरकोइल्ड केराटिन डिमर टेट्रामर्स में संयोजित होते हैं, जो एकत्रित होकर बनते हैं प्रोटोफाइब्रिल्स 3 एनएम के व्यास के साथ. अंत में, आठ प्रोटोफाइब्रिल्स बनते हैं सूक्ष्मतंतु 10 एनएम के व्यास के साथ.

बाल उन्हीं तंतुओं से बने होते हैं। इस प्रकार, 20 माइक्रोन व्यास वाले एक ऊनी रेशे में लाखों रेशे आपस में गुंथे होते हैं। अलग-अलग केराटिन श्रृंखलाएं कई डाइसल्फ़ाइड बांडों द्वारा क्रॉस-लिंक की जाती हैं, जो उन्हें अतिरिक्त ताकत देती है। पर्म के दौरान, निम्नलिखित प्रक्रियाएँ होती हैं: सबसे पहले, डाइसल्फ़ाइड पुलों को थिओल्स के साथ घटाकर नष्ट कर दिया जाता है, और फिर, बालों को आवश्यक आकार देने के लिए, उन्हें गर्म करके सुखाया जाता है। इसी समय, वायु ऑक्सीजन द्वारा ऑक्सीकरण के कारण, नए डाइसल्फ़ाइड पुल बनते हैं, जो केश के आकार को बनाए रखते हैं।

रेशम रेशमकीट कैटरपिलर के कोकून से प्राप्त किया जाता है ( बॉम्बेक्स मोरी) और संबंधित प्रजातियाँ। रेशम का मुख्य प्रोटीन, फ़ाइब्राइन, एक प्रतिसमानांतर मुड़ी हुई परत की संरचना है, और परतें स्वयं एक दूसरे के समानांतर स्थित होती हैं, जिससे कई परतें बनती हैं। चूँकि मुड़ी हुई संरचनाओं में अमीनो एसिड अवशेषों की पार्श्व श्रृंखलाएँ लंबवत रूप से ऊपर और नीचे की ओर उन्मुख होती हैं, केवल कॉम्पैक्ट समूह ही व्यक्तिगत परतों के बीच के रिक्त स्थान में फिट हो सकते हैं। वास्तव में, फ़ाइब्रोइन में 80% ग्लाइसिन, ऐलेनिन और सेरीन होते हैं, अर्थात। न्यूनतम साइड चेन आकार की विशेषता वाले तीन अमीनो एसिड। फ़ाइब्रोइन अणु में एक विशिष्ट दोहराव वाला टुकड़ा (ग्लि-अला-ग्लि-अला-ग्लि-सेर)एन होता है।

अव्यवस्थित रचना.प्रोटीन अणु के वे क्षेत्र जो पेचदार या मुड़ी हुई संरचनाओं से संबंधित नहीं होते हैं, अव्यवस्थित कहलाते हैं।

सुपरसेकेंडरी संरचना.प्रोटीन में अल्फा हेलिकल और बीटा संरचनात्मक क्षेत्र एक दूसरे के साथ और एक दूसरे के साथ बातचीत कर सकते हैं, जिससे असेंबली बन सकती हैं। देशी प्रोटीन में पाई जाने वाली अति-माध्यमिक संरचनाएँ ऊर्जावान रूप से सबसे पसंदीदा हैं। इनमें एक सुपरकॉइल्ड α-हेलिक्स शामिल है, जिसमें दो α-हेलिक्स एक-दूसरे के सापेक्ष मुड़ जाते हैं, जिससे एक बाएं हाथ का सुपरहेलिक्स (बैक्टीरियरहोडॉप्सिन, हेमरीथ्रिन) बनता है; पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के α-पेचदार और β-संरचनात्मक टुकड़ों को वैकल्पिक करना (उदाहरण के लिए, रॉसमैन का βαβαβ लिंक, डिहाइड्रोजनेज एंजाइम अणुओं के NAD+-बाध्यकारी क्षेत्र में पाया जाता है); एंटीपैरलल तीन-स्ट्रैंडेड β संरचना (βββ) को β-ज़िगज़ैग कहा जाता है और यह कई माइक्रोबियल, प्रोटोजोअन और कशेरुक एंजाइमों में पाया जाता है।

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और देखें:

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

प्रोटीन की पेप्टाइड श्रृंखलाएं हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर माध्यमिक संरचना में व्यवस्थित होती हैं। प्रत्येक पेप्टाइड समूह का ऑक्सीजन परमाणु पेप्टाइड बंधन के अनुरूप एनएच समूह के साथ एक हाइड्रोजन बंधन बनाता है। इस मामले में, निम्नलिखित संरचनाएं बनती हैं: ए-हेलिक्स, बी-संरचना और बी-बेंड। ए-सर्पिल।सबसे थर्मोडायनामिक रूप से अनुकूल संरचनाओं में से एक दाएँ हाथ का α-हेलिक्स है। ए-हेलिक्स, एक स्थिर संरचना का प्रतिनिधित्व करता है जिसमें प्रत्येक कार्बोनिल समूह श्रृंखला के साथ चौथे एनएच समूह के साथ एक हाइड्रोजन बंधन बनाता है।

प्रोटीन: प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

α-हेलिक्स में, प्रति मोड़ 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, हेलिक्स की पिच लगभग 0.54 एनएम है, और अवशेषों के बीच की दूरी 0.15 एनएम है। एल-अमीनो एसिड केवल दाएं हाथ के α-हेलिकॉप्टर बना सकते हैं, जिसके पार्श्व रेडिकल अक्ष के दोनों किनारों पर स्थित होते हैं और बाहर की ओर होते हैं। ए-हेलिक्स में, हाइड्रोजन बांड बनाने की संभावना का पूरी तरह से उपयोग किया जाता है, इसलिए, बी-संरचना के विपरीत, यह द्वितीयक संरचना के अन्य तत्वों के साथ हाइड्रोजन बांड बनाने में सक्षम नहीं है। जब एक α-हेलिक्स बनता है, तो अमीनो एसिड की साइड चेन एक साथ करीब आ सकती हैं, जिससे हाइड्रोफोबिक या हाइड्रोफिलिक कॉम्पैक्ट साइट बन सकती हैं। ये साइटें प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल के त्रि-आयामी संरचना के निर्माण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती हैं, क्योंकि इनका उपयोग प्रोटीन की स्थानिक संरचना में α-हेलिकॉप्टरों को पैक करने के लिए किया जाता है। सर्पिल गेंद.प्रोटीन में ए-हेलिसेस की सामग्री समान नहीं है और प्रत्येक प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की एक व्यक्तिगत विशेषता है। कुछ प्रोटीन, जैसे मायोग्लोबिन, की संरचना के आधार पर α-हेलिक्स होता है; अन्य, जैसे कि काइमोट्रिप्सिन, में α-हेलिकल क्षेत्र नहीं होते हैं। औसतन, गोलाकार प्रोटीन में 60-70% के क्रम की हेलिकलाइज़ेशन की डिग्री होती है। सर्पिलीकृत खंड अराजक कुंडलियों के साथ वैकल्पिक होते हैं, और विकृतीकरण के परिणामस्वरूप, हेलिक्स-कुंडल संक्रमण बढ़ जाते हैं। एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का हेलिकलाइज़ेशन इसे बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेषों पर निर्भर करता है। इस प्रकार, एक-दूसरे के निकट स्थित ग्लूटामिक एसिड के नकारात्मक चार्ज वाले समूह मजबूत पारस्परिक प्रतिकर्षण का अनुभव करते हैं, जो α-हेलिक्स में संबंधित हाइड्रोजन बांड के गठन को रोकता है। इसी कारण से, लाइसिन या आर्जिनिन के निकट स्थित सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए रासायनिक समूहों के प्रतिकर्षण के कारण श्रृंखला हेलिकलाइज़ेशन में बाधा आती है। अमीनो एसिड रेडिकल्स का बड़ा आकार भी यही कारण है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (सेरीन, थ्रेओनीन, ल्यूसीन) का हेलिकलाइज़ेशन मुश्किल है। α-हेलिक्स के निर्माण में सबसे अधिक बार हस्तक्षेप करने वाला कारक अमीनो एसिड प्रोलाइन है। इसके अलावा, नाइट्रोजन परमाणु पर हाइड्रोजन परमाणु की अनुपस्थिति के कारण प्रोलाइन एक इंट्राचेन हाइड्रोजन बंधन नहीं बनाता है। इस प्रकार, सभी मामलों में जब पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में प्रोलाइन पाई जाती है, तो ए-हेलिकल संरचना बाधित हो जाती है और एक कुंडल या (बी-बेंड) बनता है। बी-संरचना।ए-हेलिक्स के विपरीत, बी-संरचना किसके कारण बनती है क्रॉस-चेनपॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के आसन्न वर्गों के बीच हाइड्रोजन बंधन, क्योंकि कोई इंट्राचेन संपर्क नहीं हैं। यदि ये खंड एक दिशा में निर्देशित हों तो ऐसी संरचना समानांतर कहलाती है, लेकिन यदि विपरीत दिशा में हो तो प्रतिसमानांतर कहलाती है। बी-संरचना में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अत्यधिक लम्बी होती है और इसमें सर्पिल नहीं, बल्कि ज़िगज़ैग आकार होता है। अक्ष के साथ आसन्न अमीनो एसिड अवशेषों के बीच की दूरी 0.35 एनएम है, यानी ए-हेलिक्स की तुलना में तीन गुना अधिक, प्रति मोड़ अवशेषों की संख्या 2 है। बी-संरचना की समानांतर व्यवस्था के मामले में, हाइड्रोजन बांड हैं अमीनो एसिड अवशेषों की एंटीपैरेलल व्यवस्था वाले लोगों की तुलना में कम मजबूत। ए-हेलिक्स के विपरीत, जो हाइड्रोजन बांड से संतृप्त है, बी-संरचना में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का प्रत्येक खंड अतिरिक्त हाइड्रोजन बांड के गठन के लिए खुला है। उपरोक्त दोनों समानांतर और एंटीपैरेलल बी-संरचनाओं पर लागू होता है, हालांकि, एंटीपैरेलल संरचना में बंधन अधिक स्थिर होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का खंड जो बी-संरचना बनाता है, उसमें तीन से सात अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, और बी-संरचना में स्वयं 2-6 श्रृंखलाएं होती हैं, हालांकि उनकी संख्या अधिक हो सकती है। बी-संरचना में संबंधित ए-कार्बन परमाणुओं के आधार पर एक मुड़ा हुआ आकार होता है। इसकी सतह समतल और बायीं ओर हो सकती है ताकि श्रृंखला के अलग-अलग खंडों के बीच का कोण 20-25° हो। बी-झुकना।गोलाकार प्रोटीन का गोलाकार आकार काफी हद तक इस तथ्य के कारण होता है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को लूप, ज़िगज़ैग, हेयरपिन की उपस्थिति की विशेषता होती है, और श्रृंखला की दिशा 180° तक भी बदल सकती है। बाद वाले मामले में, बी-बेंड होता है। यह मोड़ हेयरपिन के आकार का है और एक एकल हाइड्रोजन बंधन द्वारा स्थिर है। इसके गठन को रोकने वाला कारक बड़े साइड रेडिकल्स हो सकते हैं, और इसलिए सबसे छोटे अमीनो एसिड अवशेष, ग्लाइसिन का समावेश अक्सर देखा जाता है। यह विन्यास हमेशा प्रोटीन ग्लोब्यूल की सतह पर दिखाई देता है, और इसलिए बी-बेंड अन्य पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के साथ बातचीत में भाग लेता है। सुपरसेकेंडरी संरचनाएँ।प्रोटीन की सुपरसेकेंडरी संरचनाएं पहले प्रतिपादित की गईं और फिर एल. पॉलिंग और आर. कोरी द्वारा खोजी गईं। एक उदाहरण एक सुपरकॉइल्ड α-हेलिक्स है, जिसमें दो α-हेलिक्स को बाएं हाथ के सुपरहेलिक्स में घुमाया जाता है। हालाँकि, अधिक बार सुपरहेलिकल संरचनाओं में ए-हेलिसिस और बी-प्लीटेड शीट दोनों शामिल होते हैं। उनकी रचना इस प्रकार प्रस्तुत की जा सकती है: (एए), (एबी), (बीए) और (बीएक्सबी)। बाद वाले विकल्प में दो समानांतर मुड़ी हुई चादरें होती हैं, जिनके बीच एक सांख्यिकीय कुंडल (bСb) होता है। माध्यमिक और सुपरसेकेंडरी संरचनाओं के बीच संबंध में उच्च स्तर की परिवर्तनशीलता होती है और यह एक विशेष प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल की व्यक्तिगत विशेषताओं पर निर्भर करता है। डोमेन द्वितीयक संरचना के संगठन के अधिक जटिल स्तर हैं। वे पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के छोटे तथाकथित काज खंडों द्वारा एक दूसरे से जुड़े अलग-अलग गोलाकार खंड हैं। डी. बिर्कटोफ्ट काइमोट्रिप्सिन के डोमेन संगठन का वर्णन करने वाले पहले लोगों में से एक थे, उन्होंने इस प्रोटीन में दो डोमेन की उपस्थिति पर ध्यान दिया।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना

अंतर करना ए-हेलिक्स, बी-संरचनाऔर अव्यवस्थित रचना (क्लू).

संरचना α-हेलिक्स प्रस्तावित किया गया था पॉलिंगऔर कोरी(1951) यह एक प्रकार की प्रोटीन द्वितीयक संरचना है जो नियमित हेलिक्स (चित्र) की तरह दिखती है।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की संरचना. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की माध्यमिक संरचना

2.2). α-हेलिक्स एक छड़ के आकार की संरचना है जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड हेलिक्स के अंदर स्थित होते हैं और साइड चेन अमीनो एसिड रेडिकल बाहर स्थित होते हैं। ए-हेलिक्स को हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर किया जाता है, जो हेलिक्स अक्ष के समानांतर होते हैं और पहले और पांचवें अमीनो एसिड अवशेषों के बीच होते हैं। इस प्रकार, विस्तारित पेचदार क्षेत्रों में, प्रत्येक अमीनो एसिड अवशेष दो हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग लेता है।

चावल। 2.2. α-हेलिक्स की संरचना।

चावल। 2.3. बी-संरचना

संरचना है सपाट आकार. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं ए-हेलिक्स की तरह कसकर मुड़ी हुई होने के बजाय लगभग पूरी तरह से लम्बी होती हैं। पेप्टाइड बांड के तल कागज की एक शीट की समान परतों की तरह अंतरिक्ष में स्थित होते हैं। यह पड़ोसी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के पेप्टाइड बांडों के सीओ और एनएच समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा स्थिर होता है। यदि बी-संरचना बनाने वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं एक ही दिशा में जाती हैं (यानी सी- और एन-टर्मिनी संपाती होती हैं) - समानांतर बी-संरचना; यदि इसके विपरीत - प्रतिसमानांतर बी-संरचना. एक परत के साइड रेडिकल्स को दूसरी परत के साइड रेडिकल्स के बीच रखा जाता है। यदि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला झुकती है और स्वयं के समानांतर चलती है, तो यह प्रतिसमानांतर बी-क्रॉस संरचना. बी-क्रॉस संरचना में हाइड्रोजन बांड पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लूप के पेप्टाइड समूहों के बीच बनते हैं।

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और देखें:

प्रोटीन विकल्प 1 A1. प्रोटीन की संरचनात्मक इकाइयाँ हैं: ...

5 - 9 ग्रेड

प्रोटीन
विकल्प 1
A1. प्रोटीन की संरचनात्मक इकाइयाँ हैं:
ए)
अमीन
में)
अमीनो अम्ल
बी)
शर्करा
जी)
न्यूक्लियोटाइड
ए2. सर्पिल के गठन की विशेषता है:
ए)
प्राथमिक प्रोटीन संरचना
में)
प्रोटीन तृतीयक संरचना
बी)
प्रोटीन की द्वितीयक संरचना
जी)
चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना
ए3. कौन से कारक अपरिवर्तनीय प्रोटीन विकृतीकरण का कारण बनते हैं?
ए)
सीसा, लोहा और पारा लवण के समाधान के साथ परस्पर क्रिया
बी)
नाइट्रिक एसिड के सांद्रित घोल से प्रोटीन पर प्रभाव
में)
अत्याधिक गर्मी
जी)
उपरोक्त सभी कारक सत्य हैं
ए4. बताएं कि जब सांद्र नाइट्रिक एसिड को प्रोटीन घोल में लगाया जाता है तो क्या देखा जाता है:
ए)
सफ़ेद अवक्षेप
में)
लाल-बैंगनी रंग
बी)
काला अवक्षेप
जी)
पीला दाग
ए5. उत्प्रेरक कार्य करने वाले प्रोटीन कहलाते हैं:
ए)
हार्मोन
में)
एंजाइमों
बी)
विटामिन
जी)
प्रोटीन
ए6. प्रोटीन हीमोग्लोबिन निम्नलिखित कार्य करता है:
ए)
उत्प्रेरक
में)
निर्माण
बी)
रक्षात्मक
जी)
परिवहन

भाग बी
बी1. मिलान:
प्रोटीन अणु का प्रकार
संपत्ति
1)
गोलाकार प्रोटीन
ए)
अणु को एक गेंद में घुमाया जाता है
2)
तंतुमय प्रोटीन
बी)
पानी में नहीं घुलता

में)
पानी में घुल जाता है या कोलाइडल घोल बनाता है

जी)
धागे जैसी संरचना

माध्यमिक संरचना

प्रोटीन:
ए)
अमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित
बी)
इसमें केवल कार्बन, हाइड्रोजन और ऑक्सीजन होते हैं
में)
अम्लीय और क्षारीय वातावरण में हाइड्रोलाइज
जी)
विकृतीकरण में सक्षम
डी)
वे पॉलीसेकेराइड हैं
इ)
वे प्राकृतिक पॉलिमर हैं

भाग सी
सी1. उन प्रतिक्रिया समीकरणों को लिखें जिनके द्वारा इथेनॉल और अकार्बनिक पदार्थों से ग्लाइसीन प्राप्त किया जा सकता है।

अपनी मूल अवस्था में किसी भी प्रकार के प्रोटीन अणु में एक विशिष्ट स्थानिक संरचना होती है, जिसे अक्सर संरचना कहा जाता है। प्रोटीन संरचना के विभिन्न स्तरों को संदर्भित करने के लिए विभिन्न शब्दों का उपयोग किया जाता है। द्वितीयक संरचना शब्द पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की लम्बी या कुंडलित-कुंडल संरचना को संदर्भित करता है। तृतीयक संरचना शब्द उस तरीके को संदर्भित करता है जिस तरह से एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक कॉम्पैक्ट, कसकर पैक की गई संरचना में मोड़ा जाता है। अधिक सामान्य शब्द संरचना का उपयोग एक श्रृंखला की द्वितीयक और तृतीयक संरचना को एक साथ चिह्नित करने के लिए किया जाता है, अर्थात। इसका स्थानिक विन्यास. चतुर्धातुक संरचना शब्द एक प्रोटीन अणु में कई समान श्रृंखलाओं से युक्त व्यक्तिगत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के एकीकरण (अंतरिक्ष में व्यवस्था) की विधि को संदर्भित करता है।

एक नियम के रूप में, प्रोटीन की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में 100 से 300 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं। कुछ प्रोटीनों की शृंखलाएँ लंबी होती हैं; इनमें सीरम एल्ब्यूमिन (लगभग 550 अवशेष), मायोसिन (लगभग 1800 अवशेष) आदि शामिल हैं। हालांकि, यदि प्रोटीन का आणविक भार 50,000 से अधिक है, तो यह मानने का हर कारण है कि ऐसे प्रोटीन के अणु में कम से कम दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं। .

प्रोटीन एक कड़ाई से परिभाषित रासायनिक संरचना के साथ उच्च आणविक भार यौगिक हैं। एक प्रोटीन अणु में अमीनो एसिड के पॉलीकंडेंसेशन के परिणामस्वरूप बनने वाली एक या अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं। जब अमीनो एसिड एक प्रोटीन श्रृंखला में संयोजित होते हैं, तो पेप्टाइड बॉन्ड (-NH-CO-) बनते हैं, जिसके एक छोर पर NH+3 समूह और दूसरे छोर पर COO- समूह होता है।

आइए पेप्टाइड बंधन की संरचना को देखें।

बंधन की एक विशेष विशेषता यह है कि 4 परमाणु N,H,C,O एक ही तल (आकृति में गोलाकार क्षेत्र) में स्थित हैं। यह ज्ञात है कि एक अणु में एक ही बंधन के चारों ओर घूमने से रोटरी आइसोमर्स की उपस्थिति होती है।

प्रोटीन में, पेप्टाइड सी-एन बांड के चारों ओर घूमना मुश्किल है (सक्रियण ऊर्जा 40 - 80 केजे/मोल), क्योंकि इस बंधन में एक दोहरे बंधन का चरित्र होता है और, इसके अलावा, पेप्टाइड समूह में C=O समूह और N-H समूह के हाइड्रोजन परमाणु के बीच एक हाइड्रोजन बंधन होता है (20-30 kJ/mol की सक्रियण ऊर्जा के साथ) .

इसलिए, एक प्रोटीन को एक दूसरे से जुड़ी प्लेनर पेप्टाइड इकाइयों की एक श्रृंखला के रूप में माना जा सकता है। इन इकाइयों का घूर्णन केवल एकल बंधों - कार्बन और अमीनो एसिड (आंकड़ा देखें) के आसपास संभव है।

सी-सी बांड के चारों ओर घूमने का कोण दर्शाया गया है, सी-एन बांड के चारों ओर घूमने का कोण दर्शाया गया है।

प्रोटीन श्रृंखला की सबसे स्थिर संरचना खोजने के लिए इसकी कुल ऊर्जा को कम करने की आवश्यकता होती है, जिसमें इंट्रामोल्युलर हाइड्रोजन बांड की ऊर्जा भी शामिल है। पॉलिंग और क्यूरी ने प्रोटीन श्रृंखला की संरचना के 2 मुख्य प्रकार स्थापित किए, जिन्हें -हेलिक्स और -फॉर्म कहा जाता है।

*-सर्पिल*	*-रूप*

चावल। प्रोटीन संरचना में हाइड्रोजन बांड का अभिविन्यास।

सर्पिल दाएं हाथ (=132o, =123o) और बाएं हाथ (=228o, =237o) हो सकता है। -रूप समानांतर (=61o, =239o) और प्रतिसमानांतर (=380o, =325o) हो सकते हैं।

इसके अलावा, प्रोटीन में ऐसे क्षेत्र होते हैं जो कोई नियमित संरचना नहीं बनाते हैं। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन में, 75% अमीनो एसिड दाएं हाथ के α-हेलिकॉप्टर बनाते हैं, और श्रृंखला के शेष हिस्से बिल्कुल भी व्यवस्थित नहीं होते हैं। क्रमबद्ध क्षेत्रों को अक्सर कहा जाता है क्रिस्टलीय भागप्रोटीन अणु, और अव्यवस्थित क्षेत्र - अनाकार रूपगिलहरी।

अनाकार क्षेत्र- निर्माण सामग्री का एक डिपो, जिसका उपयोग यदि आवश्यक हो, तो आदेशित क्षेत्रों के निर्माण के लिए किया जाता है।

कोशिका में संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं, जो अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रमिक कनेक्शन के परिणामस्वरूप बनती हैं, जैसे कि पूरी तरह से प्रकट प्रोटीन अणु हैं। एक प्रोटीन को अपने अंतर्निहित कार्यात्मक गुणों को प्राप्त करने के लिए, श्रृंखला को एक निश्चित तरीके से अंतरिक्ष में मोड़ना होगा, जिससे एक कार्यात्मक रूप से सक्रिय ("मूल") संरचना बनेगी। एक व्यक्तिगत अमीनो एसिड अनुक्रम के लिए सैद्धांतिक रूप से संभव स्थानिक संरचनाओं की विशाल संख्या के बावजूद, प्रत्येक प्रोटीन के मुड़ने से एकल मूल संरचना का निर्माण होता है। इस प्रकार, एक कोड होना चाहिए जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अमीनो एसिड अनुक्रम और इसके द्वारा बनाई गई स्थानिक संरचना के प्रकार के बीच संबंध को निर्दिष्ट करता है।

यह पता चला कि विवो में प्रोटीन तह की प्रक्रिया को न तो सहज और न ही ऊर्जा स्वतंत्र माना जा सकता है। कोशिका के अंदर विद्यमान अत्यधिक समन्वित नियामक प्रणाली के लिए धन्यवाद, अपने "जन्म" के क्षण से ही, राइबोसोम को छोड़कर, यह उन कारकों के नियंत्रण में आ जाता है, जो विशिष्ट तह पथ (आनुवंशिक कोड द्वारा निर्धारित) को बदले बिना प्रदान करते हैं। देशी स्थानिक संरचना के तीव्र और कुशल गठन के कार्यान्वयन के लिए इष्टतम स्थितियाँ।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एक विशेष खंड की द्वितीयक संरचना तत्व बनाने की क्षमता (उदाहरण के लिए, ए-हेलिक्स में मोड़ना) श्रृंखला के दिए गए खंड के अमीनो एसिड अनुक्रम की प्रकृति पर निर्भर करती है। इस प्रकार, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के साथ ए-हेलिसेस, बी-स्ट्रैंड और लूप की संख्या और स्थान विभिन्न प्रोटीनों के बीच भिन्न होता है और आनुवंशिक कोड द्वारा निर्धारित होता है। यह किसी भी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की स्वचालित रूप से एक अद्वितीय तृतीयक संरचना में बदलने की संभावित क्षमता की व्याख्या करता है।

चावल। एक छोटे प्रोटीन (अग्नाशय ट्रिप्सिन अवरोधक) की स्थानिक संरचना का आरेख। मुख्य श्रृंखला का मार्ग अणु के सामान्य समोच्च की पृष्ठभूमि के विरुद्ध दर्शाया गया है; -हेलिसेस, -स्ट्रैंड्स, शार्प चेन रोटेशन (टी) और सिस्टीन ब्रिज (- - -) को हाइलाइट किया गया है। चूंकि प्रोटीन स्वयं को मोड़ लेता है, इसलिए अकेले प्रोटीन की प्राथमिक संरचना से ही यह सब अनुमान लगाया जा सकता है। पार्श्व समूहों को यहां नहीं दिखाया गया है, लेकिन - सिद्धांत रूप में - अंतरिक्ष में उनके स्थान की भविष्यवाणी भी की जा सकती है।

आधुनिक अवधारणाओं के अनुसार, तह करने की प्रक्रिया में एक पदानुक्रमित प्रकृति होती है: सबसे पहले, द्वितीयक संरचना के तत्व बहुत तेज़ी से (मिलीसेकंड में) बनते हैं, जो अधिक जटिल वास्तुशिल्प रूपांकनों (चरण 1) के निर्माण के लिए "बीज" के रूप में कार्य करते हैं। दूसरा चरण (बहुत तेज़ी से घटित होने वाला) एक सुपरसेकेंडरी संरचना के निर्माण के साथ द्वितीयक संरचना के कुछ तत्वों का विशिष्ट जुड़ाव है (यह कई ए-हेलिसीस, कई बी-चेन, या इन तत्वों के मिश्रित सहयोगियों का संयोजन हो सकता है) .

दो या दो से अधिक डोमेन से युक्त प्रोटीन की मूल संरचना का निर्माण एक अतिरिक्त चरण द्वारा जटिल है - डोमेन के बीच विशिष्ट संपर्कों की स्थापना। स्थिति तब और भी जटिल हो जाती है जब प्रोटीन का ऑलिगोमेरिक रूप कार्यात्मक रूप से सक्रिय होता है (अर्थात, इसमें कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जिनमें से प्रत्येक, मोड़ने के बाद, एक तथाकथित सबयूनिट बनाता है)। इन मामलों में, एक और चरण जोड़ा जाता है - उपइकाइयों के बीच संपर्कों की स्थापना।

"पिघले हुए ग्लोब्यूल" के देशी प्रोटीन में परिवर्तन का चरण सबसे धीमा है, जो पूरी प्रक्रिया की दर को सीमित करता है। यह इस तथ्य के कारण है कि विशिष्ट इंटरैक्शन के "इष्टतम सेट" की स्थापना जो मूल संरचना को स्थिर करती है, संरचनात्मक पुनर्व्यवस्था की आवश्यकता से जुड़ी होती है जो अपेक्षाकृत धीरे-धीरे होती है। इनमें प्रोलाइन अवशेष से पहले पेप्टाइड बॉन्ड का सीआईएस-ट्रांस आइसोमेराइजेशन शामिल है। चूँकि ट्रांस कन्फॉर्मेशन अधिक स्थिर है, यह नव संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में प्रबल होता है। हालाँकि, मूल प्रोटीन संरचना के निर्माण के लिए, यह आवश्यक है कि प्रोलाइन अवशेषों द्वारा निर्मित लगभग 7% बंधन सीआईएस संरचना में आइसोमेराइज़ हो जाएं। यह प्रतिक्रिया, जिसके परिणामस्वरूप सी-एन बांड के चारों ओर 1800 की श्रृंखला घूमती है, बेहद धीमी है। विवो में, यह एक विशेष एंजाइम - पेप्टिडाइल-प्रोलिल-सीआईएस/ट्रांस-आइसोमेरेज़ की क्रिया के कारण त्वरित होता है।

दूसरा एंजाइम, जो तह प्रक्रिया को तेज करता है, डाइसल्फ़ाइड बांड के गठन और आइसोमेराइजेशन को उत्प्रेरित करता है। यह एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के लुमेन में स्थानीयकृत होता है और डाइसल्फ़ाइड ब्रिज (उदाहरण के लिए, इंसुलिन, राइबोन्यूक्लिज़, इम्युनोग्लोबुलिन) युक्त कोशिकाओं द्वारा स्रावित प्रोटीन के तह को बढ़ावा देता है। चावल। 3 डाइसल्फ़ाइड बांड के निर्माण में इस एंजाइम की भूमिका की व्याख्या करता है जो मूल प्रोटीन संरचना को स्थिर करता है और "गलत" एस-एस पुलों के दरार में होता है।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना. सबसे पहले, हम नियमित माध्यमिक संरचनाओं - ए-हेलिसीस और बी-संरचना के बारे में बात करेंगे।

एक ग्लोब्यूल में ए और बी संरचनाओं की व्यवस्था प्रोटीन की तृतीयक संरचना निर्धारित करती है। इन माध्यमिक संरचनाओं को मुख्य श्रृंखला के कुछ निश्चित, आवधिक अनुरूपणों द्वारा अलग किया जाता है - पार्श्व समूहों के विभिन्न प्रकार के अनुरूपणों के साथ।

चित्र.. पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की माध्यमिक संरचना (ए-हेलिक्स और बी-शीट स्ट्रैंड) और प्रोटीन ग्लोब्यूल की तृतीयक संरचना।

आइए सर्पिलों से शुरू करें। वे बाएँ या दाएँ हो सकते हैं, उनकी अलग-अलग अवधि और चरण हो सकते हैं। दाएँ (R) सर्पिल वामावर्त घुमाकर हमारे पास आते हैं (जो त्रिकोणमिति में एक सकारात्मक कोण से मेल खाता है); बाएँ (L) - तीर की दिशा में घूमते हुए आएँ।

पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में सबसे महत्वपूर्ण हेलिकॉप्टर हाइड्रोजन बांड द्वारा एक साथ बंधे होते हैं, जहां पॉलीपेप्टाइड रीढ़ की हड्डी के सी = ओ समूह श्रृंखला के सी-टर्मिनस की ओर उनसे दूर स्थित एच-एन समूहों से जुड़े होते हैं। सिद्धांत रूप में, निम्नलिखित एच-बॉन्डेड हेलीकॉप्टर संभव हैं: 27, 310, 413 (आमतौर पर ए कहा जाता है) और 516 (जिसे पी भी कहा जाता है)। यहां नाम "27" में - "2" का अर्थ श्रृंखला में दूसरे अवशेष के साथ बंधन है, और "7" रिंग में परमाणुओं की संख्या है (O......H-N-C"-Ca-N-C") इस बांड द्वारा बंद कर दिया गया। अन्य सर्पिलों के नाम की संख्याओं का अर्थ समान है।

चावल। हाइड्रोजन बांड (उन्हें तीरों द्वारा दिखाया गया है), विभिन्न हेलिकॉप्टरों की विशेषता।
इनमें से कौन सी पेचदार संरचना प्रोटीन में प्रबल होती है? ए-हेलीकॉप्टर। क्यों? इस प्रश्न का उत्तर एक विशिष्ट अमीनो एसिड अवशेष, एलेनिन के लिए रामचंद्रन मानचित्र द्वारा प्रदान किया गया है, जो उन अनुरूपताओं को दर्शाता है जिनकी आवधिक पुनरावृत्ति चित्र में दिखाए गए हाइड्रोजन बांड के गठन की ओर ले जाती है।

चावल। अमीनो एसिड अवशेषों के अनुमत और निषिद्ध अनुरूपणों के मानचित्र की पृष्ठभूमि के विरुद्ध विभिन्न माध्यमिक संरचनाओं का अनुरूपण। 27आर, 27एल: दाएं और बाएं सर्पिल 27; 310आर, 310एल: दाएं और बाएं सर्पिल 310; R, L - दाएं और बाएं -हेलिक्स; R, L - दाएं और बाएं -हेलिक्स।  - -संरचना (विवरण के लिए चित्र 7-8बी देखें)। पी - पॉली (प्रो) II हेलिक्स। - अलैनिन (एएलए) के लिए अनुरूपता की अनुमति; - क्षेत्रों को केवल ग्लाइसिन के लिए अनुमति दी गई है, लेकिन ऐलेनिन और अन्य अवशेषों के लिए नहीं; - सभी अवशेषों के लिए निषिद्ध क्षेत्र।  और  प्रोटीन श्रृंखला में आंतरिक घूर्णन के कोण हैं।

यह देखा जा सकता है कि केवल R (-दायाँ) हेलिक्स एलानिन (और अन्य सभी अवशेषों के लिए) के लिए अनुमत क्षेत्र के अंदर पर्याप्त गहराई में स्थित है। अन्य हेलीकॉप्टर या तो इस क्षेत्र के किनारे पर स्थित हैं (उदाहरण के लिए, बाएं हाथ के हेलिक्स L या दाएं हाथ के हेलिक्स 310), जहां गठनात्मक तनाव पहले से ही बढ़ रहा है, या केवल ग्लाइसीन के लिए सुलभ क्षेत्र में। इसलिए, कोई उम्मीद कर सकता है कि यह सही -हेलिक्स है, जो एक नियम के रूप में, अधिक स्थिर होना चाहिए, और इसलिए प्रोटीन में प्रबल होना चाहिए - जो कि देखा गया है। सही α-हेलिक्स में, सभी परमाणु इष्टतम तरीके से पैक होते हैं: कसकर, लेकिन तनाव के बिना; इसलिए, यह आश्चर्य की बात नहीं है कि प्रोटीन में ऐसे कई हेलिक्स हैं, और फाइब्रिलर प्रोटीन में वे विशाल लंबाई तक पहुंचते हैं और इसमें सैकड़ों अमीनो एसिड अवशेष शामिल होते हैं।

1980 के दशक के मध्य में, विवो में प्रोटीन फोल्डिंग को विनियमित करने वाले तंत्र के अध्ययन में एक नया युग शुरू हुआ। यह पता चला कि कोशिका में प्रोटीन की एक विशेष श्रेणी होती है, जिसका मुख्य कार्य पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं की मूल संरचना में सही तह सुनिश्चित करना है। ये प्रोटीन, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की खुली या आंशिक रूप से खुली संरचना से जुड़कर, इसे "भ्रमित होने" और गलत संरचना बनाने से रोकते हैं। वे आंशिक रूप से प्रकट प्रोटीन को बनाए रखते हैं, विभिन्न उपकोशिकीय संरचनाओं में इसके स्थानांतरण की सुविधा प्रदान करते हैं, और इसके प्रभावी तह के लिए स्थितियां भी बनाते हैं। इन प्रोटीनों को "आण्विक चैपरोन" कहा जाता है, जो आलंकारिक रूप से उनके कार्य को दर्शाता है (अंग्रेजी शब्द चैपरोन "गवर्नेस" शब्द के अर्थ के करीब है)।

पी एर्विचन्या संरचनाबेल्कोव

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना के बारे में जानकारी होती है इसकी स्थानिक संरचना.

1. प्रोटीन की पेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेष यादृच्छिक रूप से वैकल्पिक नहीं होते हैं, बल्कि एक निश्चित क्रम में व्यवस्थित होते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के रैखिक अनुक्रम को कहा जाता है प्रोटीन की प्राथमिक संरचना.

2. प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन की प्राथमिक संरचना एक डीएनए अणु (एक क्षेत्र जिसे जीन कहा जाता है) में एन्कोड किया गया है और प्रतिलेखन (एमआरएनए पर जानकारी की प्रतिलिपि बनाना) और अनुवाद (पेप्टाइड श्रृंखला का संश्लेषण) के दौरान महसूस किया जाता है।

3. मानव शरीर में प्रत्येक 50,000 व्यक्तिगत प्रोटीन होते हैं अद्वितीयकिसी दिए गए व्यक्तिगत प्रोटीन के लिए, प्राथमिक संरचना। एक व्यक्तिगत प्रोटीन के सभी अणुओं (उदाहरण के लिए, एल्ब्यूमिन) में अमीनो एसिड अवशेषों का एक ही विकल्प होता है, जो एल्ब्यूमिन को किसी अन्य व्यक्तिगत प्रोटीन से अलग करता है।

4. पेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम को इस प्रकार माना जा सकता है
प्रवेश फॉर्म

कुछ जानकारी के साथ.

यह जानकारी एक लंबी रैखिक पेप्टाइड श्रृंखला की स्थानिक तह को अधिक कॉम्पैक्ट त्रि-आयामी संरचना में निर्देशित करती है।

रचनाबेल्कोव

1. व्यक्तिगत प्रोटीन की रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं, अमीनो एसिड के कार्यात्मक समूहों की परस्पर क्रिया के कारण, एक निश्चित स्थानिक त्रि-आयामी संरचना या संरचना प्राप्त करती हैं। गोलाकार प्रोटीन में होते हैं
दो मुख्य प्रकार रचनापेप्टाइड श्रृंखलाएँ: द्वितीयक और तृतीयक संरचनाएँ।

माध्यमिकसंरचनाबेल्कोव

2. प्रोटीन की द्वितीयक संरचनापेप्टाइड रीढ़ की हड्डी के कार्यात्मक समूहों के बीच बातचीत के परिणामस्वरूप गठित एक स्थानिक संरचना है। इस मामले में, पेप्टाइड श्रृंखला नियमित संरचनाएं प्राप्त कर सकती है दो प्रकार:ओएस-सर्पिलऔर पी-संरचनाएँ।

चावल। 1.2. प्रोटीन की द्वितीयक संरचना ए-हेलिक्स है।

ओएस-सर्पिल मेंकार्बोक्सिल समूह के ऑक्सीजन परमाणु और पानी के बीच हाइड्रोजन बंधन बनते हैं 4 अमीनो एसिड के माध्यम से पेप्टाइड रीढ़ की एमाइड नाइट्रोजन का जीनस; अमीनो एसिड अवशेषों की पार्श्व श्रृंखलाएं हेलिक्स की परिधि के साथ स्थित होती हैं, जो द्वितीयक संरचना बनाने वाले हाइड्रोजन बांड के निर्माण में भाग नहीं लेती हैं (चित्र 1.2)।

बड़े वॉल्यूमेट्रिक अवशेष या समान विकर्षक चार्ज वाले अवशेष रोकते हैंα-हेलिक्स के निर्माण को बढ़ावा देना।

प्रोलाइन अवशेष अपनी रिंग संरचना और पेप्टाइड श्रृंखला में नाइट्रोजन परमाणु में हाइड्रोजन की कमी के कारण हाइड्रोजन बंधन बनाने में असमर्थता के कारण α-हेलिक्स को बाधित करता है।

बी-संरचनाएक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के रैखिक क्षेत्रों के बीच, सिलवटों का निर्माण करते हुए, या विभिन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच बनता है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं या उसके हिस्से बन सकते हैं समानांतर(इंटरैक्टिंग पेप्टाइड श्रृंखलाओं के एन- और सी-टर्मिनी समान हैं) या antiparallel(इंटरैक्टिंग पेप्टाइड श्रृंखला के एन- और सी-टर्मिनी विपरीत दिशाओं में स्थित हैं) पी-संरचनाएँ(चित्र 1.3)।

मेंप्रोटीन में अनियमित माध्यमिक संरचना वाले क्षेत्र भी होते हैं, जिन्हें कहा जाता है बेतरतीब उलझनों में,हालाँकि ये संरचनाएँ एक प्रोटीन अणु से दूसरे प्रोटीन अणु में इतनी अधिक नहीं बदलती हैं।

तृतीयकसंरचनाबेल्कोव

3. प्रोटीन की तृतीयक संरचनाएक त्रि-आयामी स्थानिक संरचना है जो अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच परस्पर क्रिया के कारण बनती है, जो पेप्टाइड श्रृंखला में एक दूसरे से काफी दूरी पर स्थित हो सकती है।

चावल। 1.3. प्रतिसमानांतर (बीटा संरचना)

हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड रेडिकल तथाकथित के माध्यम से प्रोटीन की गोलाकार संरचना के भीतर संयोजित होते हैं मार्गदर्शक-रोफोबिक इंटरैक्शनऔर अंतर-आणविक वैन डेर वाल्स बल, एक घने हाइड्रोफोबिक कोर का निर्माण करते हैं। हाइड्रोफिलिक आयनित और गैर-आयनित अमीनो एसिड रेडिकल मुख्य रूप से प्रोटीन की सतह पर स्थित होते हैं और पानी में इसकी घुलनशीलता निर्धारित करते हैं।

हाइड्रोफोबिक कोर के अंदर पाए जाने वाले हाइड्रोफिलिक अमीनो एसिड एक दूसरे के साथ बातचीत कर सकते हैं ईओण काऔर हाइड्रोजन बांड(चावल। 1.4).

चावल। 1.4. प्रोटीन की तृतीयक संरचना के निर्माण के दौरान अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच उत्पन्न होने वाले बंधनों के प्रकार। 1 - आयनिक बंधन; 2 - हाइड्रोजन बंधन; 3 - हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन; 4 - डाइसल्फ़ाइड बंधन।

चावल। 1.5. मानव इंसुलिन की संरचना में डाइसल्फ़ाइड बंधन।

आयनिक, हाइड्रोजन और हाइड्रोफोबिक बंधन कमजोर होते हैं: उनकी ऊर्जा कमरे के तापमान पर अणुओं की तापीय गति की ऊर्जा से बहुत अधिक नहीं होती है।

ऐसे अनेक कमजोर बंधों के प्रकट होने से प्रोटीन की संरचना बनी रहती है।

प्रोटीन की गठनात्मक देनदारीकुछ के टूटने और अन्य कमजोर बंधनों के निर्माण के कारण प्रोटीन की संरचना में छोटे परिवर्तन से गुजरने की क्षमता है।

कुछ प्रोटीनों की तृतीयक संरचना स्थिर हो जाती है डाईसल्फाइड बॉन्ड,दो सिस्टीन अवशेषों के एसएच समूहों की परस्पर क्रिया के कारण गठित।

अधिकांश इंट्रासेल्युलर प्रोटीन में सहसंयोजक डाइसल्फ़ाइड बंधन नहीं होते हैं। उनकी उपस्थिति कोशिका द्वारा स्रावित प्रोटीन की विशेषता है; उदाहरण के लिए, डाइसल्फ़ाइड बांड इंसुलिन और इम्युनोग्लोबुलिन के अणुओं में मौजूद होते हैं।

इंसुलिन- अग्न्याशय की बीटा कोशिकाओं में संश्लेषित एक प्रोटीन हार्मोन। रक्त में ग्लूकोज सांद्रता में वृद्धि के जवाब में कोशिकाओं द्वारा स्रावित। इंसुलिन की संरचना में 2 पॉलीपेप्टाइड ए- और बी-चेन को जोड़ने वाले 2 डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड होते हैं, और ए-चेन के अंदर 1 डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड होता है (चित्र 1.5)।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना की विशेषताएं अंतःक्रियात्मक अंतःक्रियाओं और तृतीयक संरचना की प्रकृति को प्रभावित करती हैं।

4. विभिन्न संरचनाओं और कार्यों वाले कई प्रोटीनों में माध्यमिक संरचनाओं के प्रत्यावर्तन का एक निश्चित विशिष्ट क्रम देखा जाता है और इसे सुपरसेकेंडरी संरचना कहा जाता है।

ऐसा क्रमबद्ध संरचनाओं को अक्सर संरचनात्मक रूपांकनों के रूप में जाना जाता है,जिनके विशिष्ट नाम हैं: "ए-हेलिक्स-टर्न-ए-हेलिक्स", "ल्यूसीन जिपर", "जिंक फिंगर्स", "पी-बैरल संरचना", आदि।

α-हेलिकॉप्टर और β-संरचनाओं की उपस्थिति के आधार पर, गोलाकार प्रोटीन को 4 श्रेणियों में विभाजित किया जा सकता है:

1. पहली श्रेणी में वे प्रोटीन शामिल हैं जिनमें केवल α-हेलिसेस होते हैं, उदाहरण के लिए मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन (चित्र 1.6)।

2. दूसरी श्रेणी में ऐसे प्रोटीन शामिल हैं जिनमें ए-हेलिसीस और (3-संरचनाएं) होते हैं। इस मामले में, ए- और (3-संरचनाएं) अक्सर अलग-अलग व्यक्तिगत प्रोटीनों में पाए जाने वाले एक ही प्रकार के संयोजन बनाते हैं।

उदाहरण। पी-बैरल प्रकार की सुपरसेकेंडरी संरचना।

एंजाइम ट्राइज़ोफॉस्फेट आइसोमेरेज़ में पी-बैरल प्रकार की एक सुपर-सेकेंडरी संरचना होती है, जहां प्रत्येक (3-संरचना पी-बैरल के अंदर स्थित होती है और पॉलीपेप्टाइड के α-हेलिकल क्षेत्र से जुड़ी होती है)अणु की सतह पर स्थित शृंखलाएँ (चित्र 1.7, ए)।

चावल। 1.7. पी-बैरल प्रकार की सुपरसेकेंडरी संरचना।

ए - ट्रायोसेफॉस्फेट आइसोमेरेज़; बी - पीरू वटका नाज़ी का डोमेन।

वही सुपरसेकेंडरी संरचना पाइरूवेट किनेज़ एंजाइम अणु के एक डोमेन में पाई गई (चित्र 1.7, बी)। डोमेन एक अणु का एक भाग है जिसकी संरचना एक स्वतंत्र गोलाकार प्रोटीन जैसी होती है।

सुपरसेकेंडरी संरचना के निर्माण का एक और उदाहरण जिसमें पी-संरचनाएं और ओएस-हेलिसिस हैं। लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (एलडीएच) और फॉस्फोग्लिसरेट काइनेज के डोमेन में से एक में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की पी-संरचनाएं एक मुड़ी हुई शीट के रूप में केंद्र में स्थित होती हैं, और प्रत्येक पी-संरचना स्थित α-पेचदार क्षेत्र से जुड़ी होती है अणु की सतह पर (चित्र 1.8)।

चावल। 1.8. द्वितीयक संरचना, कई फेरों की विशेषता-पुलिस।

ए-लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज डोमेन; बी-फ़ॉस्फ़ोग्लीसेरेट काइनेज़ डोमेन।

3. तीसरी श्रेणी में प्रोटीन शामिल हैंजिसमें केवल द्वितीयक पी-संरचना शामिल है। ऐसी संरचनाएं इम्युनोग्लोबुलिन, एंजाइम सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज में पाई जाती हैं (चित्र 1.9)।

चावल। 1.9. इम्युनोग्लोबुलिन स्थिरांक डोमेन की माध्यमिक संरचना (ए)

और एंजाइम सुपरऑक्साइड डिसम्यूटेज़ (बी)।

4. चौथी श्रेणी में वे प्रोटीन शामिल हैं जिनमें केवल थोड़ी मात्रा में नियमित माध्यमिक संरचनाएं होती हैं। इन प्रोटीनों में छोटे सिस्टीन-समृद्ध प्रोटीन या मेटालोप्रोटीन शामिल हैं।

डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीन में सामान्य प्रकार की सुपरसेकेंडरी संरचनाएं होती हैं: "ओएस-हेलिक्स-टर्न-ओएस-हेलिक्स", "ल्यूसीन जिपर", "जिंक-आपकी उंगलियां।"डीएनए-बाइंडिंग प्रोटीन में एक बाइंडिंग साइट होती है जो एक विशिष्ट न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम के साथ डीएनए के एक क्षेत्र का पूरक होती है। ये प्रोटीन जीन क्रिया के नियमन में शामिल होते हैं।

« ए- सर्पिल-मोड़-एक-सर्पिल"

चावल। 1.10. सुपरसेकेंडरी को जोड़ना

"ए-हेलिक्स-टर्न-ए-हेलिक्स" संरचनाएं

प्रमुख खांचे में डी

डबल-स्ट्रैंडेड डीएनए संरचना में 2 खांचे होते हैं: प्रमुख और लघु।दर्द

गर्दन की नाली अच्छीछोटे पेचदार क्षेत्रों के साथ प्रोटीन को बांधने के लिए अनुकूलित।

इस संरचनात्मक रूपांकन में 2 हेलिकॉप्टर शामिल हैं: एक छोटा, दूसरा लंबा, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के एक मोड़ से जुड़ा हुआ है (चित्र 1.10)।

छोटा α-हेलिक्स डीएनए खांचे में स्थित होता है, और लंबा α-हेलिक्स प्रमुख खांचे में स्थित होता है, जो डीएनए न्यूक्लियोटाइड के साथ अमीनो एसिड रेडिकल के गैर-सहसंयोजक विशिष्ट बंधन बनाता है।

अक्सर ऐसी संरचना वाले प्रोटीन डिमर बनाते हैं; परिणामस्वरूप, ऑलिगोमेरिक प्रोटीन में 2 सुपरसेकेंडरी संरचनाएं होती हैं।

वे एक दूसरे से एक निश्चित दूरी पर स्थित होते हैं और प्रोटीन की सतह से ऊपर उभरे होते हैं (चित्र 1.11)।

ऐसी दो संरचनाएं प्रमुख खांचे के निकटवर्ती क्षेत्रों में डीएनए को बांध सकती हैं

बिनाप्रोटीन की संरचना में महत्वपूर्ण परिवर्तन।

"जस्ता उंगली"

"जिंक फिंगर" एक प्रोटीन का टुकड़ा है जिसमें लगभग 20 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं (चित्र 1.12)।

जिंक परमाणु 4 अमीनो एसिड रेडिकल्स से जुड़ा है: 2 सिस्टीन अवशेष और 2 हिस्टिडीन अवशेष।

कुछ मामलों में, हिस्टिडाइन अवशेषों के बजाय, सिस्टीन अवशेष होते हैं।

चावल। 1.12. डीएनए-बाध्यकारी क्षेत्र की संरचना

"जिंक फिंगर" के रूप में प्रोटीन।

प्रोटीन का यह क्षेत्र एक α-हेलिक्स बनाता है, जो विशेष रूप से डीएनए के प्रमुख खांचे के नियामक क्षेत्रों से जुड़ सकता है।

एक व्यक्तिगत नियामक डीएनए-बाइंडिंग प्रोटीन की बाइंडिंग विशिष्टता जिंक फिंगर क्षेत्र में स्थित अमीनो एसिड अवशेषों के अनुक्रम पर निर्भर करती है।

"ल्यूसीन जिपर"

इंटरैक्टिंग प्रोटीन में एक α-हेलिकल क्षेत्र होता है जिसमें कम से कम 4 ल्यूसीन अवशेष होते हैं।

ल्यूसीन अवशेषों में 6 अमीनो एसिड एक दूसरे से स्थित होते हैं।

चूँकि α-हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ में 3,6-अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, ल्यूसीन रेडिकल हर दूसरे मोड़ की सतह पर स्थित होते हैं।

एक प्रोटीन के α-हेलिक्स के ल्यूसीन अवशेष दूसरे प्रोटीन के ल्यूसीन अवशेषों (हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन) के साथ बातचीत कर सकते हैं, उन्हें एक साथ जोड़ सकते हैं (चित्र 1.13)।

कई डीएनए-बाध्यकारी प्रोटीन ऑलिगोमेरिक संरचनाओं के रूप में डीएनए के साथ बातचीत करते हैं, जहां सबयूनिट "ल्यूसीन ज़िपर्स" द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं। ऐसे प्रोटीन का एक उदाहरण हिस्टोन है।

हिस्टोन्स- परमाणु प्रोटीन, जिसमें बड़ी संख्या में सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए अमीनो एसिड होते हैं - आर्जिनिन और लाइसिन (80% तक)।

इन अणुओं के मजबूत सकारात्मक चार्ज के बावजूद, हिस्टोन अणुओं को "ल्यूसीन ज़िपर्स" का उपयोग करके 8 मोनोमर्स वाले ऑलिगोमेरिक कॉम्प्लेक्स में संयोजित किया जाता है।

सारांश।एक समान प्राथमिक संरचना वाले एक व्यक्तिगत प्रोटीन के सभी अणु, घोल में समान संरचना प्राप्त कर लेते हैं।

इस प्रकार, पेप्टाइड श्रृंखला की स्थानिक व्यवस्था की प्रकृति अमीनो एसिड द्वारा निर्धारित होती हैअमीनो एसिड अवशेषों की संरचना और विकल्पजंजीरेंनतीजतन, संरचना किसी व्यक्तिगत प्रोटीन की प्राथमिक संरचना जितनी ही विशिष्ट विशेषता है।

प्रोटीन की प्राथमिक संरचना पेप्टाइड बांड से जुड़ी अमीनो एसिड की एक रैखिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है। प्राथमिक संरचना प्रोटीन अणु के संरचनात्मक संगठन का सबसे सरल स्तर है। एक अमीनो एसिड के α-एमिनो समूह और दूसरे अमीनो एसिड के α-कार्बोक्सिल समूह के बीच सहसंयोजक पेप्टाइड बांड द्वारा इसे उच्च स्थिरता दी जाती है।

यदि प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन का इमिनो समूह पेप्टाइड बॉन्ड के निर्माण में शामिल है, तो इसका एक अलग रूप है

जब कोशिकाओं में पेप्टाइड बांड बनते हैं, तो पहले एक अमीनो एसिड का कार्बोक्सिल समूह सक्रिय होता है, और फिर यह दूसरे के अमीनो समूह के साथ जुड़ जाता है। पॉलीपेप्टाइड्स का प्रयोगशाला संश्लेषण लगभग उसी तरह से किया जाता है।

पेप्टाइड बंधन एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का दोहराव वाला टुकड़ा है। इसमें कई विशेषताएं हैं जो न केवल प्राथमिक संरचना के आकार को प्रभावित करती हैं, बल्कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संगठन के उच्च स्तर को भी प्रभावित करती हैं:

· समतलीयता - पेप्टाइड समूह में शामिल सभी परमाणु एक ही तल में हैं;

· दो गुंजयमान रूपों (कीटो या एनोल रूप) में मौजूद रहने की क्षमता;

· सी-एन बांड के सापेक्ष प्रतिस्थापकों की ट्रांस स्थिति;

· हाइड्रोजन बांड बनाने की क्षमता, और प्रत्येक पेप्टाइड समूह पेप्टाइड सहित अन्य समूहों के साथ दो हाइड्रोजन बांड बना सकता है।

अपवाद पेप्टाइड समूह हैं जिनमें प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन का अमीनो समूह शामिल है। वे केवल एक हाइड्रोजन बांड बनाने में सक्षम हैं (ऊपर देखें)। यह प्रोटीन की द्वितीयक संरचना के निर्माण को प्रभावित करता है। उस क्षेत्र में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला जहां प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन स्थित है, आसानी से झुक जाती है, क्योंकि यह हमेशा की तरह दूसरे हाइड्रोजन बंधन द्वारा पकड़ी नहीं जाती है।

ट्रिपेप्टाइड निर्माण योजना:

प्रोटीन के स्थानिक संगठन के स्तर: प्रोटीन की माध्यमिक संरचना: α-हेलिक्स और β-शीट परत की अवधारणा। प्रोटीन की तृतीयक संरचना: देशी प्रोटीन और प्रोटीन विकृतीकरण की अवधारणा। हीमोग्लोबिन की संरचना के उदाहरण का उपयोग करके प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना।

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना.प्रोटीन की द्वितीयक संरचना से तात्पर्य पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को एक क्रमबद्ध संरचना में व्यवस्थित करने के तरीके से है। विन्यास के अनुसार, द्वितीयक संरचना के निम्नलिखित तत्व प्रतिष्ठित हैं: α -सर्पिल और β - मुड़ी हुई परत.

बिल्डिंग मॉडल α-हेलीकॉप्टर, पेप्टाइड बॉन्ड के सभी गुणों को ध्यान में रखते हुए एल. पॉलिंग और आर. कोरी (1949 - 1951) द्वारा विकसित किया गया था।

चित्र 3 में, एचित्र दिखाया गया है α -सर्पिल, इसके मुख्य मापदंडों का अंदाजा देता है। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला मुड़ जाती है α -सर्पिल इस तरह से कि सर्पिल के मोड़ नियमित हों, इसलिए सर्पिल विन्यास में पेचदार समरूपता होती है (चित्र 3, बी). हर मोड़ के लिए α -हेलिक्स में 3.6 अमीनो एसिड अवशेष हैं। घुमावों या हेलिक्स पिच के बीच की दूरी 0.54 एनएम है, मोड़ का कोण 26° है। गठन एवं रखरखाव α -पेचदार विन्यास प्रत्येक के पेप्टाइड समूहों के बीच बने हाइड्रोजन बांड के कारण होता है एन-वें और ( पी+3)-वें अमीनो एसिड अवशेष। यद्यपि हाइड्रोजन बांड की ऊर्जा छोटी है, लेकिन उनकी बड़ी संख्या एक महत्वपूर्ण ऊर्जावान प्रभाव पैदा करती है, जिसके परिणामस्वरूप α -सर्पिल विन्यास काफी स्थिर है. अमीनो एसिड अवशेषों के साइड रेडिकल्स को बनाए रखने में शामिल नहीं हैं α -पेचदार विन्यास, इसलिए सभी अमीनो एसिड अवशेष α -सर्पिल समतुल्य हैं।

प्राकृतिक प्रोटीन में, केवल दाएं हाथ वाले ही मौजूद होते हैं। α -सर्पिल.

β-गुना परत- द्वितीयक संरचना का दूसरा तत्व। भिन्न α -सर्पिल β -मुड़ी हुई परत का आकार छड़ के बजाय रैखिक होता है (चित्र 4)। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न भागों में स्थित पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड के गठन के कारण रैखिक संरचना बनी रहती है। ये क्षेत्र - सी = ओ और एचएन - समूहों (0.272 एनएम) के बीच हाइड्रोजन बंधन की दूरी के करीब हैं।

चावल। 4. योजनाबद्ध चित्रण β -मुड़ी हुई परत (तीर इंगित करते हैं

o पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की दिशा)

चावल। 3. योजना ( ए) और मॉडल ( बी) α -सर्पिल

प्रोटीन की द्वितीयक संरचना प्राथमिक संरचना द्वारा निर्धारित होती है। अमीनो एसिड अवशेष अलग-अलग डिग्री तक हाइड्रोजन बांड बनाने में सक्षम हैं, जो गठन को प्रभावित करते हैं α -सर्पिल या β -परत। हेलिक्स बनाने वाले अमीनो एसिड में एलानिन, ग्लूटामिक एसिड, ग्लूटामाइन, ल्यूसीन, लाइसिन, मेथियोनीन और हिस्टिडीन शामिल हैं। यदि प्रोटीन के टुकड़े में मुख्य रूप से ऊपर सूचीबद्ध अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, तो a α -सर्पिल. वेलिन, आइसोल्यूसीन, थ्रेओनीन, टायरोसिन और फेनिलएलनिन निर्माण में योगदान करते हैं β -पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की परतें। अव्यवस्थित संरचनाएं पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के उन हिस्सों में उत्पन्न होती हैं जहां ग्लाइसिन, सेरीन, एसपारटिक एसिड, एस्पेरेगिन और प्रोलाइन जैसे अमीनो एसिड अवशेष केंद्रित होते हैं।

एक साथ कई प्रोटीन होते हैं α -सर्पिल, और β -परतें। पेचदार विन्यास का अनुपात प्रोटीन के बीच भिन्न होता है। इस प्रकार, मांसपेशी प्रोटीन पैरामायोसिन लगभग 100% पेचदार है; मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन में पेचदार विन्यास का अनुपात उच्च (75%) है। इसके विपरीत, ट्रिप्सिन और राइबोन्यूक्लिज़ में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक महत्वपूर्ण हिस्सा स्तरित में फिट बैठता है β -संरचनाएं। सहायक ऊतक प्रोटीन - केराटिन (बाल प्रोटीन), कोलेजन (त्वचा और कण्डरा प्रोटीन) - होते हैं β -पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का विन्यास।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना.प्रोटीन की तृतीयक संरचना वह तरीका है जिससे अंतरिक्ष में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला व्यवस्थित होती है। एक प्रोटीन को अपने अंतर्निहित कार्यात्मक गुणों को प्राप्त करने के लिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को अंतरिक्ष में एक निश्चित तरीके से मोड़ना होगा, जिससे एक कार्यात्मक रूप से सक्रिय संरचना बनेगी। इस संरचना को कहा जाता है देशी। एक व्यक्तिगत पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के लिए सैद्धांतिक रूप से संभव स्थानिक संरचनाओं की भारी संख्या के बावजूद, प्रोटीन तह से एकल मूल विन्यास का निर्माण होता है।

प्रोटीन की तृतीयक संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न हिस्सों के अमीनो एसिड अवशेषों के साइड रेडिकल्स के बीच होने वाली बातचीत से स्थिर होती है। इन अंतःक्रियाओं को मजबूत और कमजोर में विभाजित किया जा सकता है।

मजबूत अंतःक्रियाओं में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न भागों में स्थित सिस्टीन अवशेषों के सल्फर परमाणुओं के बीच सहसंयोजक बंधन शामिल हैं। अन्यथा, ऐसे बंधनों को डाइसल्फ़ाइड ब्रिज कहा जाता है; डाइसल्फ़ाइड पुल के निर्माण को इस प्रकार दर्शाया जा सकता है:

सहसंयोजक बंधों के अलावा, प्रोटीन अणु की तृतीयक संरचना कमजोर अंतःक्रियाओं द्वारा बनाए रखी जाती है, जो बदले में ध्रुवीय और गैर-ध्रुवीय में विभाजित होती है।

ध्रुवीय अंतःक्रियाओं में आयनिक और हाइड्रोजन बंधन शामिल हैं। आयनिक अंतःक्रियाएं लाइसिन, आर्जिनिन, हिस्टिडीन के साइड रेडिकल्स के सकारात्मक रूप से चार्ज किए गए समूहों और एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड के नकारात्मक रूप से चार्ज किए गए COOH समूह के संपर्क से बनती हैं। अमीनो एसिड अवशेषों के साइड रेडिकल्स के कार्यात्मक समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड उत्पन्न होते हैं।

अमीनो एसिड अवशेषों के हाइड्रोकार्बन रेडिकल्स के बीच नॉनपोलर या वैन डेर वाल्स इंटरैक्शन निर्माण में योगदान करते हैं हाइड्रोफोबिक कोर (वसा ड्रॉप) प्रोटीन ग्लोब्यूल के अंदर, क्योंकि हाइड्रोकार्बन रेडिकल पानी के संपर्क से बचते हैं। किसी प्रोटीन में जितने अधिक गैरध्रुवीय अमीनो एसिड होते हैं, उसकी तृतीयक संरचना के निर्माण में वैन डेर वाल्स बांड की भूमिका उतनी ही अधिक होती है।

अमीनो एसिड अवशेषों के पार्श्व रेडिकल्स के बीच कई बंधन प्रोटीन अणु के स्थानिक विन्यास को निर्धारित करते हैं (चित्र 5)।

चावल। 5. बांड के प्रकार जो प्रोटीन की तृतीयक संरचना का समर्थन करते हैं:
ए- डाइसल्फ़ाइड ब्रिज; बी -आयोनिक बंध; सी, डी -हाइड्रोजन बांड;
डी -वैन डेर वाल्स कनेक्शन

किसी व्यक्तिगत प्रोटीन की तृतीयक संरचना अद्वितीय होती है, जैसा कि इसकी प्राथमिक संरचना होती है। प्रोटीन की सही स्थानिक व्यवस्था ही इसे सक्रिय बनाती है। तृतीयक संरचना के विभिन्न उल्लंघनों से प्रोटीन गुणों में परिवर्तन होता है और जैविक गतिविधि का नुकसान होता है।

चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना. 100 केडीए 1 से अधिक आणविक भार वाले प्रोटीन, एक नियम के रूप में, अपेक्षाकृत छोटे आणविक भार के साथ कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बने होते हैं। एक संरचना जिसमें एक निश्चित संख्या में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो एक दूसरे के सापेक्ष सख्ती से निश्चित स्थिति पर कब्जा कर लेती हैं, जिसके परिणामस्वरूप प्रोटीन में एक या दूसरी गतिविधि होती है, प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना कहलाती है। चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन को कहा जाता है एपिमोलेक्युलया मल्टीमर , और इसकी घटक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएँ - क्रमशः सब यूनिटों या प्रोटोमर्स . चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन का एक विशिष्ट गुण यह है कि एक व्यक्तिगत उपइकाई में जैविक गतिविधि नहीं होती है।

प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना का स्थिरीकरण उपइकाइयों की सतह पर स्थानीयकृत अमीनो एसिड अवशेषों के साइड रेडिकल्स के बीच ध्रुवीय बातचीत के कारण होता है। इस तरह की अंतःक्रियाएं उपइकाइयों को एक संगठित परिसर के रूप में मजबूती से पकड़ती हैं। उपइकाइयों के वे क्षेत्र जहां अंतःक्रिया होती है, संपर्क क्षेत्र कहलाते हैं।

चतुर्धातुक संरचना वाले प्रोटीन का एक उत्कृष्ट उदाहरण हीमोग्लोबिन है। 68,000 Da के आणविक भार वाले हीमोग्लोबिन अणु में दो अलग-अलग प्रकार की चार उपइकाइयाँ होती हैं - α और β / α -सबयूनिट में 141 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, ए β - 146 से. तृतीयक संरचना α - और β -उपइकाइयाँ समान हैं, जैसा कि उनका आणविक भार (17,000 Da) है। प्रत्येक सबयूनिट में एक कृत्रिम समूह होता है - वो मुझे . चूँकि हीम अन्य प्रोटीनों (साइटोक्रोम, मायोग्लोबिन) में भी मौजूद होता है, जिसका आगे अध्ययन किया जाएगा, हम कम से कम विषय की संरचना पर संक्षेप में चर्चा करेंगे (चित्र 6)। हीम समूह एक जटिल समतलीय चक्रीय प्रणाली है जिसमें एक केंद्रीय परमाणु होता है जो मीथेन पुलों (= सीएच -) से जुड़े चार पाइरोल अवशेषों के साथ समन्वय बंधन बनाता है। हीमोग्लोबिन में, आयरन आमतौर पर ऑक्सीकृत अवस्था (2+) में होता है।

चार उपइकाइयाँ - दो α और दो β - एक संरचना में इस तरह से जुड़े हुए हैं α -उपइकाइयों से ही संपर्क होता है β -सबयूनिट और इसके विपरीत (चित्र 7)।

चावल। 6. हीम हीमोग्लोबिन की संरचना

चावल। 7. हीमोग्लोबिन की चतुर्धातुक संरचना का योजनाबद्ध प्रतिनिधित्व:
Fe - हीमोग्लोबिन हीम

जैसा कि चित्र 7 से देखा जा सकता है, एक हीमोग्लोबिन अणु 4 ऑक्सीजन अणुओं को ले जाने में सक्षम है। ऑक्सीजन का बंधन और विमोचन दोनों ही संरचना में गठनात्मक परिवर्तनों के साथ होते हैं α - और β -हीमोग्लोबिन सबयूनिट और एपिमोलेक्यूल में उनकी सापेक्ष व्यवस्था। यह तथ्य इंगित करता है कि प्रोटीन की चतुर्धातुक संरचना बिल्कुल कठोर नहीं है।

सम्बंधित जानकारी।

प्राथमिक संरचना की तुलना में अधिक सघन संरचना में, जिसमें पेप्टाइड समूहों की परस्पर क्रिया उनके बीच हाइड्रोजन बांड के निर्माण के साथ होती है।

गिलहरी को रस्सी और अकॉर्डियन के रूप में बिछाना

ऐसी संरचनाएँ दो प्रकार की होती हैं - गिलहरी को रस्सी के रूप में बिछानाऔर अकॉर्डियन के आकार का.

द्वितीयक संरचना का निर्माण पेप्टाइड समूहों के बीच सबसे बड़ी संख्या में बंधों के साथ एक संरचना अपनाने की पेप्टाइड की इच्छा के कारण होता है। द्वितीयक संरचना का प्रकार पेप्टाइड बंधन की स्थिरता, केंद्रीय कार्बन परमाणु और पेप्टाइड समूह के कार्बन के बीच बंधन की गतिशीलता और अमीनो एसिड रेडिकल के आकार पर निर्भर करता है।

यह सब, अमीनो एसिड अनुक्रम के साथ मिलकर, बाद में एक कड़ाई से परिभाषित प्रोटीन विन्यास को जन्म देगा।

द्वितीयक संरचना के दो संभावित प्रकारों को प्रतिष्ठित किया जा सकता है: एक α-हेलिक्स (α-संरचना) और एक β-प्लीटेड परत (β-संरचना)। एक नियम के रूप में, दोनों संरचनाएं एक ही प्रोटीन में मौजूद होती हैं, लेकिन अलग-अलग अनुपात में। गोलाकार प्रोटीन में, α-हेलिक्स प्रबल होता है, फ़ाइब्रिलर प्रोटीन में, β-संरचना प्रबल होती है।

द्वितीयक संरचना के निर्माण में हाइड्रोजन बंधों की भागीदारी।

द्वितीयक संरचना केवल पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड की भागीदारी से बनती है: एक समूह का ऑक्सीजन परमाणु दूसरे के हाइड्रोजन परमाणु के साथ प्रतिक्रिया करता है, उसी समय दूसरे पेप्टाइड समूह का ऑक्सीजन तीसरे के हाइड्रोजन के साथ बांधता है, वगैरह।

α हेलिक्स

प्रोटीन α-हेलिक्स के रूप में मुड़ता है।

यह संरचना एक दाहिने हाथ की हेलिक्स है, जो पहले और चौथे, चौथे और सातवें, सातवें और दसवें और इसी तरह अमीनो एसिड अवशेषों के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बांड द्वारा बनाई गई है।

हेलिक्स के गठन को प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन द्वारा रोका जाता है, जो उनकी संरचना के कारण श्रृंखला के "फ्रैक्चर" का कारण बनता है, इसका तेज मोड़।

हेलिक्स टर्न की ऊंचाई 0.54 एनएम है और 3.6 अमीनो एसिड अवशेषों से मेल खाती है, 5 पूर्ण मोड़ 18 अमीनो एसिड के अनुरूप हैं और 2.7 एनएम पर कब्जा करते हैं।

β-गुना परत

प्रोटीन एक β-प्लीटेड शीट में बदल जाता है।

मोड़ने की इस विधि में, प्रोटीन अणु "साँप" की तरह स्थित होता है; श्रृंखला के दूर के खंड एक दूसरे के करीब होते हैं। परिणामस्वरूप, प्रोटीन श्रृंखला के पहले हटाए गए अमीनो एसिड के पेप्टाइड समूह हाइड्रोजन बांड का उपयोग करके बातचीत करने में सक्षम होते हैं।