Valkude roll organismis on äärmiselt suur. Pealegi saab aine sellist nime kanda alles pärast seda, kui see omandab etteantud struktuuri. Kuni selle hetkeni on see polüpeptiid, lihtsalt aminohappe ahel, mis ei suuda täita oma ettenähtud funktsioone. Üldiselt on valkude ruumiline struktuur (primaarne, sekundaarne, tertsiaarne ja domeen) nende kolmemõõtmeline struktuur. Pealegi on keha jaoks kõige olulisemad sekundaarsed, tertsiaarsed ja domeenistruktuurid.
Valkude struktuuri uurimise eeldused
Keemiliste ainete struktuuri uurimise meetodite hulgas on röntgenkristallograafial eriline roll. Selle kaudu saate teavet molekulaarsete ühendite aatomite järjestuse ja nende ruumilise korralduse kohta. Lihtsamalt öeldes saab teha ühe molekuli röntgenpildi, mis sai võimalikuks 20. sajandi 30. aastatel.
Just siis avastasid teadlased, et paljudel valkudel pole mitte ainult lineaarne struktuur, vaid need võivad paikneda ka spiraalides, mähistes ja domeenides. Ja paljude teaduslike katsete tulemusena selgus, et valgu sekundaarstruktuur on struktuurvalkude jaoks lõplik vorm ja ensüümide ja immunoglobuliinide vahevorm. See tähendab, et ained, millel on lõppkokkuvõttes tertsiaarne või kvaternaarne struktuur, peavad nende "küpsemise" etapis läbima ka sekundaarstruktuurile iseloomuliku spiraali moodustumise etapi.
Sekundaarse valgu struktuuri moodustumine
Niipea kui polüpeptiidi süntees ribosoomidel raku endoplasma töötlemata võrgus on lõppenud, hakkab moodustuma valgu sekundaarne struktuur. Polüpeptiid ise on pikk molekul, mis võtab palju ruumi ja on ebamugav transportimiseks ja ettenähtud funktsioonide täitmiseks. Seetõttu töötatakse selle suuruse vähendamiseks ja eriliste omaduste andmiseks välja sekundaarne struktuur. See toimub alfa-heeliksite ja beeta-lehtede moodustumise kaudu. Nii saadakse sekundaarse struktuuriga valk, mis tulevikus kas muutub tertsiaarseks ja kvaternaarseks või kasutatakse sellisel kujul.
Teisese struktuuri korraldus
Nagu on näidanud arvukad uuringud, on valgu sekundaarstruktuur kas alfa-heeliks või beeta-leht või piirkondade vaheldumine nende elementidega. Veelgi enam, sekundaarstruktuur on valgumolekuli keeramise ja spiraalse moodustamise meetod. See on kaootiline protsess, mis tekib polüpeptiidi aminohappejääkide polaarsete piirkondade vahel tekkivate vesiniksidemete tõttu.
Alfa-heeliksi sekundaarne struktuur
Kuna polüpeptiidide biosünteesis osalevad ainult L-aminohapped, algab valgu sekundaarstruktuuri moodustumine heeliksi keeramisest päripäeva (paremale). Ühe spiraalse pöörde kohta on rangelt 3,6 aminohappejääki ja kaugus piki spiraalset telge on 0,54 nm. Need on valgu sekundaarstruktuuri üldised omadused, mis ei sõltu sünteesis osalevate aminohapete tüübist.
On kindlaks tehtud, et kogu polüpeptiidahel ei ole täielikult spiraalne. Selle struktuur sisaldab lineaarseid sektsioone. Eelkõige on pepsiini valgu molekul ainult 30% ulatuses spiraalne, lüsosüüm - 42% ja hemoglobiin - 75%. See tähendab, et valgu sekundaarstruktuur ei ole rangelt spiraal, vaid selle lõikude kombinatsioon lineaarsete või kihilistega.
Beetakihi sekundaarne struktuur
Aine teist tüüpi struktuurne struktuur on beetakiht, mis on kaks või enam polüpeptiidi ahelat, mis on ühendatud vesiniksidemega. Viimane esineb vabade CO NH2 rühmade vahel. Sel viisil ühendatakse peamiselt struktuursed (lihas)valgud.
Seda tüüpi valkude struktuur on järgmine: üks polüpeptiidi ahel, millel on terminaalsed sektsioonid A-B, on teisega paralleelne. Ainus hoiatus on see, et teine molekul asub paralleelselt ja on tähistatud kui BA. See moodustab beetakihi, mis võib koosneda mis tahes arvust polüpeptiidahelatest, mis on ühendatud mitme vesiniksidemega.
Vesinikside
Valgu sekundaarstruktuur on side, mis põhineb erinevate elektronegatiivsusindeksitega aatomite mitmel polaarsel interaktsioonil. Suurim võime sellist sidet moodustada on neljal elemendil: fluor, hapnik, lämmastik ja vesinik. Valgud sisaldavad kõike peale fluori. Seetõttu võib tekkida ja tekib vesinikside, mis võimaldab ühendada polüpeptiidahelaid beetakihtideks ja alfa-heeliksiteks.
Vesiniksideme tekkimist on kõige lihtsam selgitada vee näitel, milleks on dipool. Hapnik kannab tugevat negatiivset laengut ja O-H sideme kõrge polarisatsiooni tõttu peetakse vesinikku positiivseks. Selles olekus esinevad molekulid teatud keskkonnas. Veelgi enam, paljud neist puudutavad ja põrkuvad. Siis tõmbab esimesest veemolekulist pärit hapnik teisest vesinikku. Ja nii edasi ahela all.
Sarnased protsessid toimuvad ka valkudes: peptiidsideme elektronegatiivne hapnik tõmbab vesinikku teise aminohappejäägi mis tahes osast, moodustades vesiniksideme. See on nõrk polaarkonjugatsioon, mille purunemiseks kulub umbes 6,3 kJ energiat.
Võrdluseks, valkude nõrgim kovalentne side vajab purunemiseks 84 kJ energiat. Tugevaim kovalentne side vajaks 8400 kJ. Valgumolekulis on aga vesiniksidemete arv nii tohutu, et nende koguenergia võimaldab molekulil eksisteerida agressiivsetes tingimustes ja säilitada oma ruumilist struktuuri. Seetõttu eksisteerivad valgud. Seda tüüpi valkude struktuur tagab lihaste, luude ja sidemete funktsioneerimiseks vajaliku tugevuse. Valkude sekundaarstruktuuri tähtsus organismile on nii tohutu.
Valgumolekulil on nelja tüüpi struktuurne korraldus – primaarne, sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaarne.
Esmane struktuur
Lineaarne struktuur, mis on rangelt määratletud geneetiliselt määratud aminohappejääkide järjestus polüpeptiidahelas. Peamine suhtlusviis on peptiid (peptiidsideme moodustumise mehhanismi ja omadusi käsitletakse eespool).
Polüpeptiidahelal on märkimisväärne paindlikkus ja selle tulemusena omandab see ahela interaktsioonides teatud ruumilise struktuuri (konformatsiooni).
Valkudes on peptiidahelate konformatsiooni kaks taset – sekundaarne ja tertsiaarne struktuur.
Valkude sekundaarne struktuur
See on polüpeptiidahela paigutus järjestatud struktuuriks, mis on tingitud vesiniksidemete moodustumisest ühe polüpeptiidahela või külgnevate ahelate peptiidrühmade aatomite vahel.
Sekundaarse struktuuri moodustumisel tekivad peptiidrühmade hapniku- ja vesinikuaatomite vahel vesiniksidemed:
Konfiguratsiooni järgi jaguneb sekundaarne struktuur kahte tüüpi:
spiraalne (α-heeliks)
kihiline (β-struktuur ja rist-β-vorm).
α-heeliks näeb välja nagu tavaline spiraal. See moodustub peptiidsete vesiniksidemete tõttu ühes polüpeptiidahelas (joonis 1).
Riis. 1. α-heeliksi moodustumise skeem
α-heeliksi peamised omadused:
– iga esimese ja neljanda aminohappejäägi peptiidrühmade vahel moodustuvad vesiniksidemed;
– spiraali pöörded on korrapärased, 3,6 aminohappejääki pöörde kohta;
– aminohapete kõrvalradikaalid ei osale α-heeliksi moodustamises;
– kõik peptiidrühmad osalevad vesiniksideme moodustumisel, mis määrab α-heeliksi maksimaalse stabiilsuse;
– kuna kõik peptiidrühmade hapniku- ja vesinikuaatomid osalevad vesiniksidemete moodustamises, viib see α-spiraalsete piirkondade hüdrofiilsuse vähenemiseni;
- α-heeliks moodustub spontaanselt ja on polüpeptiidahela kõige stabiilsem konformatsioon, mis vastab minimaalsele vabale energiale;
– proliin ja hüdroksüproliin takistavad α-heeliksi teket – nende paiknemise kohtades on α-heeliksi regulaarsus häiritud ja polüpeptiidahel paindub (katkeneb) kergesti, kuna seda ei hoia sekund vesinikside (joon. 2).
Riis. 2. α-heeliksi regulaarsuse rikkumised
Proliini α-iminorühma lämmastikuaatom jääb peptiidsideme moodustumisel ilma vesinikuaatomita ega saa seetõttu osaleda vesiniksideme moodustumisel. Kollageeni polüpeptiidahelas on palju proliini ja hüdroksüproliini (vt lihtvalkude klassifikatsioon – kollageen).
α-heeliksi kõrge sagedus on iseloomulik müoglobiinile ja globiinile (valk, mis on hemoglobiini osa). Keskmine kerajas(ümmargused või ellipsoidsed) valgud on spiraliseerumisaste 60–70%. Spiraalsed alad vahelduvad kaootiliste sasipundaridega. Valkude denaturatsiooni tulemusena suurenevad spiraali → spiraali üleminekud. Spiraliseerimiseks(α-heeliksi moodustumine) mõju aminohappe radikaalid, mis on osa polüpeptiidahelast, näiteks negatiivselt laetud glutamiinhappe radikaalide rühmad, mis asuvad üksteise lähedal, tõrjuvad ja takistavad α-heeliksi teket (tekib spiraal). Samal põhjusel takistavad tihedalt paiknevad arginiin ja lüsiin, mille radikaalides on positiivselt laetud funktsionaalrühmad, α-heeliksi moodustumist (vt protamiinide ja histoonide näiteid).
α-heeliksi teket takistavad ka suured aminohapperadikaalid (näiteks seriini-, treoniini-, leutsiiniradikaalid).
Seega on α-heeliksite sisaldus valkudes erinev.
β-struktuur (kihiliselt volditud) - polüpeptiidahela kergelt kõvera konfiguratsiooniga ja moodustub peptiidsete vesiniksidemete abil ühe polüpeptiidahela üksikutes osades või külgnevates polüpeptiidahelates. β-struktuuri on kahte tüüpi:
– Toross-β-vorm(lühike β-struktuur) – kujutab piiratud kihilisi piirkondi, mis on moodustatud valgu ühest polüpeptiidahelast (joonis 3).
Riis. 3. Valgu molekuli rist-β vorm
Enamik globulaarseid valke sisaldavad lühikesi β-struktuure (lamineeritud piirkondi). Nende koostist saab esitada järgmiselt: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).
– täielik β struktuur. See tüüp on iseloomulik kogu polüpeptiidahelale, millel on piklik kuju ja mida hoiavad omavahel peptiidsed vesiniksidemed. külgnevad paralleelselt või antiparalleelne polüpeptiidahelad (joonis 4).
Riis. 4. Täielik β-struktuur
Antiparalleelsetes struktuurides on ühendused stabiilsemad kui paralleelsetes.
Korrapärase β-struktuuriga valgud on tugevamad ja seedetraktis halvasti või üldse mitte seeduvad.
Sekundaarse struktuuri (α-heeliks või β-struktuur) moodustumise määrab polüpeptiidahela aminohappejääkide järjestus (st valgu esmane struktuur) ja on seetõttu geneetiliselt määratud. Aminohapped nagu metioniin, valiin, isoleutsiin ja asparagiinhape soodustavad β-struktuuri moodustumist.
Täieliku β struktuuriga valkudel on fibrillaarne(niiditaoline) kuju. Täielik β-struktuur leidub tugikudede (kõõluste, naha, luude, kõhre jne) valkudes, keratiinis (karva- ja villavalk) (üksikute valkude omaduste kohta vt jaotist “Toidu valgud toored materjalid").
Kuid mitte kõigil fibrillaarsetel valkudel pole ainult β-struktuur. Näiteks α-keratiin ja paramüosiin (molluski obturaatorlihase valk), tropomüosiin (skeletilihaste valk) on fibrillaarsed valgud ja nende sekundaarne struktuur on α-heeliks.
Valkude sekundaarne struktuur on meetod polüpeptiidahela voltimiseks kompaktsemaks struktuuriks, milles peptiidrühmad interakteeruvad, moodustades nende vahel vesiniksidemeid.
Sekundaarse struktuuri moodustumine on põhjustatud peptiidi soovist omandada konformatsioon, kus peptiidrühmade vahel on kõige rohkem sidemeid. Sekundaarse struktuuri tüüp sõltub peptiidsideme stabiilsusest, sideme liikuvusest keskse süsinikuaatomi ja peptiidrühma süsiniku vahel ning aminohappe radikaali suurusest. Kõik see koos aminohappejärjestusega viib seejärel rangelt määratletud valgu konfiguratsioonini.
Sekundaarse struktuuri jaoks on kaks võimalust: "köie" kujul - α-heeliks(α-struktuur) ja “akordioni” kujul – β-volditud kiht(β-struktuur). Ühes valgus on reeglina mõlemad struktuurid samaaegselt olemas, kuid erinevates proportsioonides. Kerakujulistes valkudes domineerib α-heeliks, fibrillaarsetes valkudes β-struktuur.
Moodustub sekundaarne struktuur ainult vesiniksidemete osalusel peptiidrühmade vahel: ühe rühma hapnikuaatom reageerib teise vesinikuaatomiga, samal ajal seostub teise peptiidirühma hapnik kolmanda vesinikuga jne.
α-heeliks
See struktuur on parempoolne spiraal, mille moodustab vesinik vahelisi seoseid peptiidrühmad 1. ja 4., 4. ja 7., 7. ja 10. ja nii edasi aminohappejäägid.
Spiraali moodustumine on takistatud proliin ja hüdroksüproliin, mis oma tsüklilise struktuuri tõttu põhjustavad ahela "murru", selle sundpaindumist, nagu näiteks kollageenis.
Heeliksi pöörde kõrgus on 0,54 nm ja vastab 3,6 aminohappejäägile, 5 täispööret vastab 18 aminohappele ja hõivavad 2,7 nm.
β-voldi kiht
Selle voltimismeetodi puhul asub valgumolekul nagu "madu"; ahela kaugemad osad on üksteise lähedal. Selle tulemusena on valguahela varem eemaldatud aminohapete peptiidrühmad võimelised vesiniksidemeid kasutades interakteeruma.
vesiniksidemed
Eristama a-heeliks, b-struktuur (küüs).
Struktuur α-heeliksid tehti ettepanek Pauling Ja Corey
kollageen
b-Struktuur
Riis. 2.3. b-Struktuur
Struktuuril on lame kuju paralleelne b-struktuur; kui vastupidi - antiparalleelne b-struktuur
super spiraal. protofibrillid mikrofibrillid läbimõõduga 10 nm.
Bombyx mori fibroiin
Häiritud konformatsioon.
Supersekundaarne struktuur.
NÄE ROHKEM:
VALGIDE STRUKTUURNE KORRALDUS
Valgumolekuli struktuurse organiseerituse 4 taseme olemasolu on tõestatud.
Valgu esmane struktuur– aminohappejääkide järjestus polüpeptiidahelas. Valkudes on üksikud aminohapped omavahel seotud peptiidsidemed, mis tulenevad aminohapete a-karboksüül- ja a-aminorühmade interaktsioonist.
Praeguseks on dešifreeritud kümnete tuhandete erinevate valkude esmane struktuur. Valgu primaarse struktuuri määramiseks määratakse aminohappe koostis hüdrolüüsimeetodite abil. Seejärel määratakse terminaalsete aminohapete keemiline olemus. Järgmine samm on polüpeptiidahela aminohapete järjestuse määramine. Sel eesmärgil kasutatakse selektiivset osalist (keemilist ja ensümaatilist) hüdrolüüsi. Võimalik on kasutada röntgendifraktsioonianalüüsi, samuti andmeid DNA komplementaarse nukleotiidjärjestuse kohta.
Valkude sekundaarne struktuur– polüpeptiidahela konfiguratsioon, st. meetod polüpeptiidahela pakkimiseks spetsiifilisse konformatsiooni. See protsess ei kulge kaootiliselt, vaid vastavalt algstruktuurile sisseehitatud programmile.
Sekundaarstruktuuri stabiilsuse tagavad peamiselt vesiniksidemed, kuid teatud panuse annavad kovalentsed sidemed - peptiid ja disulfiid.
Vaadeldakse globulaarsete valkude kõige tõenäolisemat struktuuritüüpi a-heeliks. Polüpeptiidahela keerdumine toimub päripäeva. Iga valku iseloomustab teatav helikaliseerumisaste. Kui hemoglobiini ahelad on 75% ulatuses spiraalsed, siis pepsiin on ainult 30%.
Juuste, siidi ja lihaste valkudes leiduvate polüpeptiidahelate konfiguratsiooni tüüpi nimetatakse b-struktuurid.
Peptiidahela segmendid on paigutatud ühte kihti, moodustades akordioniks volditud lehe sarnase kujundi. Kihi võib moodustada kaks või enam peptiidahelat.
Looduses leidub valke, mille struktuur ei vasta ei β- ega a-struktuurile, näiteks kollageen on fibrillaarne valk, mis moodustab põhiosa inimese ja looma kehas olevast sidekoest.
Valgu tertsiaarne struktuur– polüpeptiidheeliksi ruumiline orientatsioon või polüpeptiidahela paigutus teatud mahus. Esimene valk, mille tertsiaarne struktuur selgus röntgendifraktsioonianalüüsiga, oli kašelotti müoglobiin (joonis 2).
Valkude ruumilise struktuuri stabiliseerimisel on lisaks kovalentsetele sidemetele põhiroll ka mittekovalentsetel sidemetel (vesinik, laetud rühmade elektrostaatilised vastasmõjud, molekulidevahelised van der Waalsi jõud, hüdrofoobsed vastasmõjud jne).
Kaasaegsete kontseptsioonide kohaselt moodustub valgu tertsiaarne struktuur pärast selle sünteesi lõppu spontaanselt. Peamine liikumapanev jõud on aminohapete radikaalide koostoime veemolekulidega. Sel juhul on mittepolaarsed hüdrofoobsed aminohapperadikaalid sukeldatud valgu molekuli sisse ja polaarsed radikaalid on orienteeritud vee poole. Polüpeptiidahela loomuliku ruumilise struktuuri moodustumise protsessi nimetatakse kokkuklapitavad. Valgud nn saatjad. Nad osalevad voltimises. Kirjeldatud on mitmeid inimese pärilikke haigusi, mille tekkimist seostatakse voltimisprotsessi mutatsioonidest tingitud häiretega (pigmentoos, fibroos jne).
Röntgendifraktsioonianalüüsi meetodeid kasutades on tõestatud valgu molekuli struktuurse organiseerituse taseme olemasolu sekundaarse ja tertsiaarse struktuuri vahel. Domeen on kompaktne globulaarne struktuuriüksus polüpeptiidahelas (joonis 3). On avastatud palju valke (näiteks immunoglobuliine), mis koosnevad erineva struktuuri ja funktsiooniga domeenidest, mida kodeerivad erinevad geenid.
Kõik valkude bioloogilised omadused on seotud nende tertsiaarse struktuuri säilimisega, mida nimetatakse emakeelena. Valgugloobul ei ole absoluutselt jäik struktuur: peptiidahela osade pöörduvad liikumised on võimalikud. Need muutused ei häiri molekuli üldist konformatsiooni. Valgu molekuli konformatsiooni mõjutavad keskkonna pH, lahuse ioontugevus ja koostoime teiste ainetega. Mis tahes mõjudega, mis põhjustavad molekuli natiivse konformatsiooni katkemist, kaasneb valgu bioloogiliste omaduste osaline või täielik kadu.
Kvaternaarne valgu struktuur- meetod üksikute sama või erineva primaarse, sekundaarse või tertsiaarse struktuuriga polüpeptiidahelate paigutamiseks ruumis ning struktuurselt ja funktsionaalselt ühtse makromolekulaarse moodustise moodustamiseks.
Valgumolekuli, mis koosneb mitmest polüpeptiidahelast, nimetatakse oligomeer ja iga selles sisalduv kett - protomeer. Oligomeersed valgud on sageli üles ehitatud paarisarvust protomeeridest, näiteks hemoglobiini molekul koosneb kahest a- ja kahest b-polüpeptiidahelast (joonis 4).
Umbes 5% valkudest on kvaternaarse struktuuriga, sealhulgas hemoglobiin ja immunoglobuliinid. Subühiku struktuur on iseloomulik paljudele ensüümidele.
Kvaternaarse struktuuriga valgu moodustavad valgumolekulid moodustuvad ribosoomidel eraldi ja alles pärast sünteesi lõppu moodustavad ühise supramolekulaarse struktuuri. Valk omandab bioloogilise aktiivsuse ainult siis, kui selle koostises olevad protomeerid on kombineeritud. Kvaternaarse struktuuri stabiliseerimisel osalevad samad interaktsioonid kui tertsiaarse struktuuri stabiliseerimisel.
Mõned teadlased tunnistavad valgu struktuurilise korralduse viienda taseme olemasolu. See ainevahetus - erinevate ensüümide polüfunktsionaalsed makromolekulaarsed kompleksid, mis katalüüsivad kogu substraadi transformatsioonide rada (kõrgemad rasvhapete süntetaasid, püruvaatdehüdrogenaasi kompleks, hingamisahel).
Valkude sekundaarne struktuur
Sekundaarstruktuur on viis, kuidas polüpeptiid ahel järjestatakse järjestatud struktuuriks. Sekundaarse struktuuri määrab esmane struktuur. Kuna esmane struktuur on geneetiliselt määratud, võib polüpeptiidahela ribosoomist lahkumisel tekkida sekundaarne struktuur. Sekundaarne struktuur on stabiliseeritud vesiniksidemed, mis moodustuvad peptiidsidemete NH- ja CO-rühmade vahel.
Eristama a-heeliks, b-struktuur ja ebakorrapärane konformatsioon (küüs).
Struktuur α-heeliksid tehti ettepanek Pauling Ja Corey(1951). See on teatud tüüpi valgu sekundaarne struktuur, mis näeb välja nagu tavaline spiraal (joonis 2.2). α-heeliks on vardakujuline struktuur, milles peptiidsidemed asuvad spiraali sees ja kõrvalahela aminohapete radikaalid asuvad väljaspool. A-heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed, mis on paralleelsed spiraali teljega ja paiknevad esimese ja viienda aminohappejäägi vahel. Seega, laiendatud spiraalsetes piirkondades osaleb iga aminohappejääk kahe vesiniksideme moodustamises.
Riis. 2.2. α-heeliksi struktuur.
Ühes heeliksi pöördes on 3,6 aminohappejääki, spiraali samm on 0,54 nm ja aminohappejäägi kohta on 0,15 nm. Heeliksi nurk on 26°. A-heeliksi regulaarsusperiood on 5 pööret ehk 18 aminohappejääki. Levinumad on paremakäelised a-heeliksid, s.o. Spiraal keerleb päripäeva. A-heeliksi moodustumist takistavad proliin, aminohapped koos laetud ja mahukate radikaalidega (elektrostaatilised ja mehaanilised takistused).
Selles on veel üks spiraalne kuju kollageen . Imetajate kehas on kollageen kvantitatiivselt domineeriv valk: see moodustab 25% koguvalgust. Kollageen esineb erinevates vormides, peamiselt sidekoes. See on vasakukäeline spiraal, mille samm on 0,96 nm ja 3,3 jääki pöörde kohta, lamedam kui α-heeliks. Erinevalt α-heeliksist on siin vesiniksildade teke võimatu. Kollageenil on ebatavaline aminohappeline koostis: 1/3 on glütsiini, ligikaudu 10% proliini, samuti hüdroksüproliini ja hüdroksülüsiini. Kaks viimast aminohapet moodustuvad pärast kollageeni biosünteesi translatsioonijärgse modifikatsiooni teel. Kollageeni struktuuris kordub gly-X-Y kolmik pidevalt, positsiooni X hõivab sageli proliin ja positsiooni Y hüdroksülüsiin. On häid tõendeid selle kohta, et kollageen esineb kõikjal paremakäelise kolmikheeliksina, mis on keerdunud kolmest primaarsest vasakukäelisest heeliksist. Kolmikheeliksis satub iga kolmas jääk keskele, kuhu steerilistel põhjustel sobib ainult glütsiin. Kogu kollageeni molekul on umbes 300 nm pikk.
b-Struktuur(b-volditud kiht). Seda leidub globulaarsetes valkudes, aga ka mõnedes fibrillaarsetes valkudes, näiteks siidfibriinis (joonis 2.3).
Riis. 2.3. b-Struktuur
Struktuuril on lame kuju. Polüpeptiidahelad on peaaegu täielikult piklikud, mitte tihedalt keerdunud, nagu a-heeliksis. Peptiidsidemete tasapinnad paiknevad ruumis nagu paberilehe ühtlased voldid.
Polüpeptiidide ja valkude sekundaarne struktuur
Seda stabiliseerivad vesiniksidemed naaberpolüpeptiidahelate peptiidsidemete CO ja NH rühmade vahel. Kui b-struktuuri moodustavad polüpeptiidahelad liiguvad samas suunas (st C- ja N-ots langevad kokku) paralleelne b-struktuur; kui vastupidi - antiparalleelne b-struktuur. Ühe kihi külgradikaalid asetatakse teise kihi külgradikaalide vahele. Kui üks polüpeptiidahel paindub ja jookseb endaga paralleelselt, siis see antiparalleelne b-riststruktuur. Polüpeptiidahela silmuste peptiidrühmade vahel moodustuvad b-riststruktuuris olevad vesiniksidemed.
Siiani uuritud valkude a-heeliksite sisaldus on äärmiselt muutlik. Mõnedes valkudes, näiteks müoglobiinis ja hemoglobiinis, on a-heeliks struktuuri aluseks ja moodustab 75%, lüsosüümis - 42%, pepsiinis ainult 30%. Teistel valkudel, näiteks seedeensüümil kümotrüpsiinil, praktiliselt puudub a-spiraalne struktuur ja märkimisväärne osa polüpeptiidahelast mahub kihilistesse b-struktuuridesse. Toetavad koevalgud kollageen (kõõluse- ja nahavalk), fibroiin (looduslik siidivalk) on polüpeptiidahelate b-konfiguratsiooniga.
On tõestatud, et α-heeliksite teket soodustavad glu, ala, leu ja β-struktuurid met, val, ile; kohtades, kus polüpeptiid ahel paindub - gly, pro, asn. Arvatakse, et kuus rühmitatud jääki, millest neli aitavad kaasa spiraali moodustumisele, võib pidada helikaliseerumise keskpunktiks. Sellest keskusest kasvavad heeliksid mõlemas suunas sektsioonini - tetrapeptiidiks, mis koosneb jääkidest, mis takistavad nende heeliksite teket. β-struktuuri moodustumisel täidavad praimerite rolli kolm aminohappejääki viiest, mis aitavad kaasa β-struktuuri tekkele.
Enamikes struktuursetes valkudes domineerib üks sekundaarstruktuuridest, mille määrab nende aminohappeline koostis. Peamiselt α-heeliksi kujul konstrueeritud struktuurvalk on α-keratiin. Loomakarvad (karusnahk), suled, sulepead, küünised ja kabjad koosnevad peamiselt keratiinist. Keratiin (tsütokeratiin) on vahepealsete filamentide komponendina tsütoskeleti oluline komponent. Keratiinides on suurem osa peptiidahelast volditud parempoolseks α-heeliksiks. Kaks peptiidahelat moodustavad ühe vasaku super spiraal. Superspireeritud keratiini dimeerid ühinevad tetrameerideks, mis moodustuvad agregeerudes protofibrillid läbimõõduga 3 nm. Lõpuks moodustub kaheksa protofibrilli mikrofibrillid läbimõõduga 10 nm.
Juuksed on ehitatud samadest fibrillidest. Seega on ühes 20 mikronise läbimõõduga villakius miljoneid fibrille põimunud. Üksikud keratiini ahelad on ristseotud arvukate disulfiidsidemetega, mis annab neile täiendava tugevuse. Permi ajal toimuvad järgmised protsessid: esmalt hävitatakse tioolidega redutseerimisel disulfiidsillad ja seejärel, et anda juustele vajalik kuju, kuivatatakse neid kuumutades. Samal ajal tekivad õhuhapniku toimel oksüdeerumisel uued disulfiidsillad, mis säilitavad soengu kuju.
Siidi saadakse siidiussi röövikute kookonitest ( Bombyx mori) ja sellega seotud liigid. Siidi peamine valk, fibroiin, on antiparalleelse volditud kihi struktuuriga ja kihid ise asuvad üksteisega paralleelselt, moodustades arvukalt kihte. Kuna volditud struktuurides on aminohappejääkide külgahelad orienteeritud vertikaalselt üles ja alla, mahuvad üksikute kihtide vahedesse vaid kompaktsed rühmad. Tegelikult koosneb fibroiin 80% ulatuses glütsiinist, alaniinist ja seriinist, st. kolm aminohapet, mida iseloomustavad minimaalsed külgahelate suurused. Fibroiini molekul sisaldab tüüpilist korduvat fragmenti (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Häiritud konformatsioon. Valgumolekuli piirkondi, mis ei kuulu spiraalsetesse või volditud struktuuridesse, nimetatakse korratuteks.
Supersekundaarne struktuur. Alfa-spiraalsed ja beeta-struktuursed piirkonnad valkudes võivad üksteisega ja üksteisega suhelda, moodustades koostu. Natiivsetes valkudes leiduvad suprasekundaarsed struktuurid on energeetiliselt kõige eelistatumad. Nende hulka kuulub superspiraalne α-heeliks, milles kaks α-heeliksit on üksteise suhtes keerdunud, moodustades vasakukäelise superheeliksi (bakteriorodopsiin, hemerütriin); vahelduvad polüpeptiidahela α-spiraalsed ja β-struktuursed fragmendid (näiteks Rossmanni βαβαβ link, mis leidub dehüdrogenaasi ensüümi molekulide NAD+-siduvas piirkonnas); antiparalleelset kolmeahelalist β struktuuri (βββ) nimetatakse β-siksakiks ja seda leidub paljudes mikroobide, algloomade ja selgroogsete ensüümides.
Eelmine234567891011121314151617Järgmine
NÄE ROHKEM:
Valkude sekundaarne struktuur
Valkude peptiidahelad on organiseeritud sekundaarseks struktuuriks, mida stabiliseerivad vesiniksidemed. Iga peptiidrühma hapnikuaatom moodustab vesiniksideme peptiidsidemele vastava NH-rühmaga. Sel juhul moodustuvad järgmised struktuurid: a-heeliks, b-struktuur ja b-pain. a-spiraal.Üks termodünaamiliselt soodsamaid struktuure on parempoolne α-heeliks. a-heeliks, mis esindab stabiilset struktuuri, milles iga karbonüülrühm moodustab piki ahelat neljanda NH-rühmaga vesiniksideme.
Valgud: Valkude sekundaarne struktuur
α-heeliksis on 3,6 aminohappejääki pöörde kohta, spiraali samm on ligikaudu 0,54 nm ja jääkide vaheline kaugus on 0,15 nm. L-aminohapped võivad moodustada ainult parempoolseid α-heelikse, kusjuures külgmised radikaalid asuvad mõlemal pool telge ja on suunatud väljapoole. A-heeliksis on vesiniksidemete moodustumise võimalus täielikult ära kasutatud, seetõttu ei ole see erinevalt b-struktuurist võimeline moodustama vesiniksidemeid teiste sekundaarstruktuuri elementidega. Kui moodustub α-heeliks, võivad aminohapete külgahelad üksteisele lähemale liikuda, moodustades hüdrofoobsed või hüdrofiilsed kompaktsed saidid. Need saidid mängivad olulist rolli valgu makromolekuli kolmemõõtmelise konformatsiooni moodustamisel, kuna neid kasutatakse α-heeliksite pakkimiseks valgu ruumilises struktuuris. Spiraalne pall. A-heeliksite sisaldus valkudes ei ole sama ja see on iga valgu makromolekuli individuaalne tunnus. Mõnedel valkudel, näiteks müoglobiinil, on nende struktuuri aluseks α-heeliks, teistel, näiteks kümotrüpsiinil, puuduvad α-spiraalsed piirkonnad. Keskmiselt on globulaarsete valkude helikaliseerumisaste suurusjärgus 60–70%. Spiraliseerunud lõigud vahelduvad kaootiliste mähistega ning denaturatsiooni tulemusena suurenevad spiraali-spiraali üleminekud. Polüpeptiidahela helikaliseerimine sõltub seda moodustavatest aminohappejääkidest. Seega kogevad üksteise vahetus läheduses asuvad negatiivselt laetud glutamiinhappe rühmad tugevat vastastikust tõrjumist, mis takistab α-heeliksis vastavate vesiniksidemete teket. Samal põhjusel takistab ahela helikaliseerumist lüsiini või arginiini lähedal asuvate positiivselt laetud keemiliste rühmade tõrjumine. Aminohapperadikaalide suur suurus on ka põhjuseks, miks polüpeptiidahela helikaliseerimine on raskendatud (seriin, treoniin, leutsiin). Kõige sagedamini α-heeliksi moodustumist segav tegur on aminohape proliin. Lisaks ei moodusta proliin ahelasisest vesiniksidet, kuna lämmastikuaatomi juures puudub vesinikuaatom. Seega on kõigil juhtudel, kui polüpeptiidahelas leitakse proliini, a-spiraalne struktuur ja moodustub mähis ehk (b-bend). b-Struktuur. Erinevalt a-heeliksist moodustub b-struktuur tänu rist ahel vesiniksidemed polüpeptiidahela külgnevate osade vahel, kuna puuduvad ahelasisesed kontaktid. Kui need lõigud on suunatud ühes suunas, siis nimetatakse sellist struktuuri paralleelseks, kui aga vastupidises suunas, siis antiparalleelseks. Polüpeptiid ahel b-struktuuris on väga piklik ja sellel ei ole spiraali, vaid pigem siksakilist kuju. Kõrvuti asetsevate aminohappejääkide vaheline kaugus piki telge on 0,35 nm, st kolm korda suurem kui a-heeliksis, jääkide arv pöörde kohta on 2. B-struktuuri paralleelse paigutuse korral on vesiniksidemed. vähem tugevad võrreldes aminohappejääkide antiparalleelse paigutusega. Erinevalt a-heeliksist, mis on küllastunud vesiniksidemetega, on iga polüpeptiidahela osa b-struktuuris avatud täiendavate vesiniksidemete moodustumiseks. Eeltoodu kehtib nii paralleelsete kui ka antiparalleelsete b-struktuuride kohta, kuid antiparalleelses struktuuris on sidemed stabiilsemad. Polüpeptiidahela segment, mis moodustab b-struktuuri, sisaldab kolme kuni seitse aminohappejääki ja b-struktuur ise koosneb 2-6 ahelast, kuigi nende arv võib olla suurem. B-struktuur on volditud kujuga, sõltuvalt vastavatest a-süsiniku aatomitest. Selle pind võib olla tasane ja vasakpoolne, nii et nurk keti üksikute osade vahel on 20-25°. b-painutamine. Kerakujulised valgud on sfäärilise kujuga suuresti tänu sellele, et polüpeptiidahelale on iseloomulikud silmused, siksakid, juuksenõelad ning ahela suund võib muutuda isegi 180°. Viimasel juhul tekib b-pain. See painutus on juuksenõela kujuline ja seda stabiliseerib üks vesinikside. Selle teket takistavaks teguriks võivad olla suured kõrvalradikaalid ja seetõttu täheldatakse üsna sageli väikseima aminohappejäägi, glütsiini, kaasamist. See konfiguratsioon ilmub alati valgugloobuli pinnale ja seetõttu osaleb B-pain interaktsioonis teiste polüpeptiidahelatega. Supersekundaarsed struktuurid. Valkude supersekundaarsed struktuurid postuleerisid ja seejärel avastasid L. Pauling ja R. Corey. Näiteks on superspireeritud α-heeliks, milles kaks α-heeliksit on keeratud vasakukäeliseks superheeliksiks. Kuid sagedamini hõlmavad superheelilised struktuurid nii a-heeliseid kui ka b-voldeeritud lehti. Nende koostist saab esitada järgmiselt: (aa), (ab), (ba) ja (bXb). Viimane variant koosneb kahest paralleelselt volditud lehest, mille vahel on statistiline mähis (bСb) Sekundaarse ja supersekundaarse struktuuri vaheline seos on suure varieeruvuse astmega ja sõltub konkreetse valgu makromolekuli individuaalsetest omadustest. Domeenid on teisese struktuuri keerukamad organiseerituse tasemed. Need on eraldatud globulaarsed lõigud, mis on üksteisega ühendatud polüpeptiidahela lühikeste nn hingeosadega. D. Birktoft oli üks esimesi, kes kirjeldas kümotrüpsiini domeenikorraldust, märkides kahe domeeni olemasolu selles valgus.
Valkude sekundaarne struktuur
Sekundaarstruktuur on viis, kuidas polüpeptiid ahel järjestatakse järjestatud struktuuriks. Sekundaarse struktuuri määrab esmane struktuur. Kuna esmane struktuur on geneetiliselt määratud, võib polüpeptiidahela ribosoomist lahkumisel tekkida sekundaarne struktuur. Sekundaarne struktuur on stabiliseeritud vesiniksidemed, mis moodustuvad peptiidsidemete NH- ja CO-rühmade vahel.
Eristama a-heeliks, b-struktuur ja ebakorrapärane konformatsioon (küüs).
Struktuur α-heeliksid tehti ettepanek Pauling Ja Corey(1951). See on teatud tüüpi valgu sekundaarstruktuur, mis näeb välja nagu tavaline spiraal (joonis 1).
Polüpeptiidahela konformatsioon. Polüpeptiidahela sekundaarne struktuur
2.2). α-heeliks on vardakujuline struktuur, milles peptiidsidemed asuvad spiraali sees ja kõrvalahela aminohapete radikaalid asuvad väljaspool. A-heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed, mis on paralleelsed spiraali teljega ja paiknevad esimese ja viienda aminohappejäägi vahel. Seega, laiendatud spiraalsetes piirkondades osaleb iga aminohappejääk kahe vesiniksideme moodustamises.
Riis. 2.2. α-heeliksi struktuur.
Ühes heeliksi pöördes on 3,6 aminohappejääki, spiraali samm on 0,54 nm ja aminohappejäägi kohta on 0,15 nm. Heeliksi nurk on 26°. A-heeliksi regulaarsusperiood on 5 pööret ehk 18 aminohappejääki. Levinumad on paremakäelised a-heeliksid, s.o. Spiraal keerleb päripäeva. A-heeliksi moodustumist takistavad proliin, aminohapped koos laetud ja mahukate radikaalidega (elektrostaatilised ja mehaanilised takistused).
Selles on veel üks spiraalne kuju kollageen . Imetajate kehas on kollageen kvantitatiivselt domineeriv valk: see moodustab 25% koguvalgust. Kollageen esineb erinevates vormides, peamiselt sidekoes. See on vasakukäeline spiraal, mille samm on 0,96 nm ja 3,3 jääki pöörde kohta, lamedam kui α-heeliks. Erinevalt α-heeliksist on siin vesiniksildade teke võimatu. Kollageenil on ebatavaline aminohappeline koostis: 1/3 on glütsiini, ligikaudu 10% proliini, samuti hüdroksüproliini ja hüdroksülüsiini. Kaks viimast aminohapet moodustuvad pärast kollageeni biosünteesi translatsioonijärgse modifikatsiooni teel. Kollageeni struktuuris kordub gly-X-Y kolmik pidevalt, positsiooni X hõivab sageli proliin ja positsiooni Y hüdroksülüsiin. On häid tõendeid selle kohta, et kollageen esineb kõikjal paremakäelise kolmikheeliksina, mis on keerdunud kolmest primaarsest vasakukäelisest heeliksist. Kolmikheeliksis satub iga kolmas jääk keskele, kuhu steerilistel põhjustel sobib ainult glütsiin. Kogu kollageeni molekul on umbes 300 nm pikk.
b-Struktuur(b-volditud kiht). Seda leidub globulaarsetes valkudes, aga ka mõnedes fibrillaarsetes valkudes, näiteks siidfibriinis (joonis 2.3).
Riis. 2.3. b-Struktuur
Struktuuril on lame kuju. Polüpeptiidahelad on peaaegu täielikult piklikud, mitte tihedalt keerdunud, nagu a-heeliksis. Peptiidsidemete tasapinnad paiknevad ruumis nagu paberilehe ühtlased voldid. Seda stabiliseerivad vesiniksidemed naaberpolüpeptiidahelate peptiidsidemete CO ja NH rühmade vahel. Kui b-struktuuri moodustavad polüpeptiidahelad liiguvad samas suunas (st C- ja N-ots langevad kokku) paralleelne b-struktuur; kui vastupidi - antiparalleelne b-struktuur. Ühe kihi külgradikaalid asetatakse teise kihi külgradikaalide vahele. Kui üks polüpeptiidahel paindub ja jookseb endaga paralleelselt, siis see antiparalleelne b-riststruktuur. Polüpeptiidahela silmuste peptiidrühmade vahel moodustuvad b-riststruktuuris olevad vesiniksidemed.
Siiani uuritud valkude a-heeliksite sisaldus on äärmiselt muutlik. Mõnedes valkudes, näiteks müoglobiinis ja hemoglobiinis, on a-heeliks struktuuri aluseks ja moodustab 75%, lüsosüümis - 42%, pepsiinis ainult 30%. Teistel valkudel, näiteks seedeensüümil kümotrüpsiinil, praktiliselt puudub a-spiraalne struktuur ja märkimisväärne osa polüpeptiidahelast mahub kihilistesse b-struktuuridesse. Toetavad koevalgud kollageen (kõõluse- ja nahavalk), fibroiin (looduslik siidivalk) on polüpeptiidahelate b-konfiguratsiooniga.
On tõestatud, et α-heeliksite teket soodustavad glu, ala, leu ja β-struktuurid met, val, ile; kohtades, kus polüpeptiid ahel paindub - gly, pro, asn. Arvatakse, et kuus rühmitatud jääki, millest neli aitavad kaasa spiraali moodustumisele, võib pidada helikaliseerumise keskpunktiks. Sellest keskusest kasvavad heeliksid mõlemas suunas sektsioonini - tetrapeptiidiks, mis koosneb jääkidest, mis takistavad nende heeliksite teket. β-struktuuri moodustumisel täidavad praimerite rolli kolm aminohappejääki viiest, mis aitavad kaasa β-struktuuri tekkele.
Enamikes struktuursetes valkudes domineerib üks sekundaarstruktuuridest, mille määrab nende aminohappeline koostis. Peamiselt α-heeliksi kujul konstrueeritud struktuurvalk on α-keratiin. Loomakarvad (karusnahk), suled, sulepead, küünised ja kabjad koosnevad peamiselt keratiinist. Keratiin (tsütokeratiin) on vahepealsete filamentide komponendina tsütoskeleti oluline komponent. Keratiinides on suurem osa peptiidahelast volditud parempoolseks α-heeliksiks. Kaks peptiidahelat moodustavad ühe vasaku super spiraal. Superspireeritud keratiini dimeerid ühinevad tetrameerideks, mis moodustuvad agregeerudes protofibrillid läbimõõduga 3 nm. Lõpuks moodustub kaheksa protofibrilli mikrofibrillid läbimõõduga 10 nm.
Juuksed on ehitatud samadest fibrillidest. Seega on ühes 20 mikronise läbimõõduga villakius miljoneid fibrille põimunud. Üksikud keratiini ahelad on ristseotud arvukate disulfiidsidemetega, mis annab neile täiendava tugevuse. Permi ajal toimuvad järgmised protsessid: esmalt hävitatakse tioolidega redutseerimisel disulfiidsillad ja seejärel, et anda juustele vajalik kuju, kuivatatakse neid kuumutades. Samal ajal tekivad õhuhapniku toimel oksüdeerumisel uued disulfiidsillad, mis säilitavad soengu kuju.
Siidi saadakse siidiussi röövikute kookonitest ( Bombyx mori) ja sellega seotud liigid. Siidi peamine valk, fibroiin, on antiparalleelse volditud kihi struktuuriga ja kihid ise asuvad üksteisega paralleelselt, moodustades arvukalt kihte. Kuna volditud struktuurides on aminohappejääkide külgahelad orienteeritud vertikaalselt üles ja alla, mahuvad üksikute kihtide vahedesse vaid kompaktsed rühmad. Tegelikult koosneb fibroiin 80% ulatuses glütsiinist, alaniinist ja seriinist, st. kolm aminohapet, mida iseloomustavad minimaalsed külgahelate suurused. Fibroiini molekul sisaldab tüüpilist korduvat fragmenti (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.
Häiritud konformatsioon. Valgumolekuli piirkondi, mis ei kuulu spiraalsetesse või volditud struktuuridesse, nimetatakse korratuteks.
Supersekundaarne struktuur. Alfa-spiraalsed ja beeta-struktuursed piirkonnad valkudes võivad üksteisega ja üksteisega suhelda, moodustades koostu. Natiivsetes valkudes leiduvad suprasekundaarsed struktuurid on energeetiliselt kõige eelistatumad. Nende hulka kuulub superspiraalne α-heeliks, milles kaks α-heeliksit on üksteise suhtes keerdunud, moodustades vasakukäelise superheeliksi (bakteriorodopsiin, hemerütriin); vahelduvad polüpeptiidahela α-spiraalsed ja β-struktuursed fragmendid (näiteks Rossmanni βαβαβ link, mis leidub dehüdrogenaasi ensüümi molekulide NAD+-siduvas piirkonnas); antiparalleelset kolmeahelalist β struktuuri (βββ) nimetatakse β-siksakiks ja seda leidub paljudes mikroobide, algloomade ja selgroogsete ensüümides.
Eelmine234567891011121314151617Järgmine
NÄE ROHKEM:
VALGUD Variant 1 A1. Valkude struktuuriüksused on: ...
5-9 klassid
VALGUD
valik 1
A1. Valkude struktuuriüksused on:
A)
Amiinid
IN)
Aminohapped
B)
Glükoos
G)
Nukleotiidid
A2. Spiraali moodustumist iseloomustavad:
A)
Valgu esmane struktuur
IN)
Valgu tertsiaarne struktuur
B)
Valkude sekundaarne struktuur
G)
Kvaternaarne valgu struktuur
A3. Millised tegurid põhjustavad valgu pöördumatut denaturatsiooni?
A)
Koostoime plii-, raua- ja elavhõbedasoolade lahustega
B)
Mõju valkudele kontsentreeritud lämmastikhappe lahusega
IN)
Kõrge kuumus
G)
Kõik ülaltoodud tegurid on tõesed
A4. Märkige, mida täheldatakse kontsentreeritud lämmastikhappe lisamisel valgulahustele:
A)
Valge sade
IN)
Punane-violetne värvus
B)
Must sade
G)
Kollane määrdumine
A5. Katalüütilist funktsiooni täitvaid valke nimetatakse:
A)
Hormoonid
IN)
Ensüümid
B)
Vitamiinid
G)
Valgud
A6. Valk hemoglobiin täidab järgmisi funktsioone:
A)
Katalüütiline
IN)
Ehitus
B)
Kaitsev
G)
Transport
B osa
B1. Matš:
Valgu molekuli tüüp
Kinnisvara
1)
Globulaarsed valgud
A)
Molekul kõverdub palliks
2)
Fibrillaarsed valgud
B)
Ei lahustu vees
IN)
Lahustub vees või moodustab kolloidseid lahuseid
G)
Niidilaadne struktuur
Sekundaarne struktuur
Valgud:
A)
Valmistatud aminohappejääkidest
B)
Sisaldab ainult süsinikku, vesinikku ja hapnikku
IN)
Hüdrolüüsib happelises ja aluselises keskkonnas
G)
Võimeline denatureerima
D)
Need on polüsahhariidid
E)
Need on looduslikud polümeerid
C osa
C1. Kirjutage reaktsioonivõrrandid, mille abil saab etanoolist ja anorgaanilistest ainetest glütsiini.
L Aminohapete funktsionaalsete rühmade interaktsiooni tõttu omandavad üksikute valkude lineaarsed polüpeptiidahelad teatud ruumilise kolmemõõtmelise struktuuri, mida nimetatakse "konformatsiooniks". Kõik üksikute valkude molekulid (st millel on sama primaarne struktuur) moodustavad lahuses sama konformatsiooni. Järelikult asub kogu ruumiliste struktuuride tekkeks vajalik informatsioon valkude primaarstruktuuris.
Valkudes on 2 peamist polüpeptiidahelate konformatsiooni tüüpi: sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid.
2. Valkude sekundaarne struktuur - ruumiline struktuur, mis tuleneb peptiidi karkassi funktsionaalrühmade interaktsioonist.
Sel juhul võivad peptiidahelad omandada kahte tüüpi korrapäraseid struktuure: α-heeliksid
β-struktuurβ-struktuuri all peame silmas kujundit, mis sarnaneb akordionina volditud linaga. Joonis on tekkinud tänu paljude vesiniksidemete moodustumisele ühe polüpeptiidahela lineaarsete piirkondade peptiidrühmade aatomite vahel, mis teevad painutusi, või erinevate polüpeptiidrühmade vahel.
Sidemed on vesinikud, need stabiliseerivad makromolekulide üksikuid fragmente.
3. Valkude tertsiaarne struktuur - aminohapperadikaalide interaktsioonide tõttu tekkinud kolmemõõtmeline ruumistruktuur, mis võivad paikneda polüpeptiidahelas üksteisest märkimisväärsel kaugusel.
Struktuurselt koosneb sekundaarse struktuuri elementidest, mida stabiliseerivad erinevat tüüpi interaktsioonid, milles hüdrofoobsed interaktsioonid mängivad olulist rolli
valgu tertsiaarse struktuuri stabiliseerimine osaleb:
· kovalentsed sidemed (kahe tsüsteiinijäägi vahel - disulfiidsillad);
· ioonsidemed aminohappejääkide vastaslaenguga külgrühmade vahel;
· vesiniksidemed;
· hüdrofiilsed-hüdrofoobsed vastasmõjud. Ümbritsevate veemolekulidega suhtlemisel kipub valgumolekul voltima nii, et aminohapete mittepolaarsed külgrühmad eraldatakse vesilahusest; molekuli pinnale ilmuvad polaarsed hüdrofiilsed kõrvalrühmad.
4. Kvaternaarne struktuur on mitme polüpeptiidahela suhteline paigutus ühes valgukompleksis. Kvaternaarse struktuuriga valgu moodustavad valgumolekulid moodustuvad ribosoomidel eraldi ja alles pärast sünteesi lõppu moodustavad ühise supramolekulaarse struktuuri. Kvaternaarse struktuuriga valk võib sisaldada nii identseid kui ka erinevaid polüpeptiidahelaid. Osaleda kvaternaarse struktuuri stabiliseerimisel sama tüüpi interaktsioonid nagu tertsiaartaseme stabiliseerimisel. Supramolekulaarsed valgukompleksid võivad koosneda kümnetest molekulidest.
Roll.
Peptiidide teke organismis toimub mõne minutiga, samas kui keemiline süntees laboris on üsna pikaajaline protsess, mis võib kesta mitu päeva ning sünteesitehnoloogia arendamine võib kesta mitu aastat. Kuid vaatamata sellele on looduslike peptiidide analoogide sünteesiga tegelemise kasuks üsna tugevad argumendid. Esiteks on peptiidide keemilise modifitseerimisega võimalik kinnitada primaarstruktuuri hüpoteesi. Mõnede hormoonide aminohappejärjestused said teada just nende analoogide sünteesi teel laboris.
Teiseks, sünteetilised peptiidid võimaldavad meil üksikasjalikumalt uurida seost aminohappejärjestuse struktuuri ja selle aktiivsuse vahel. Peptiidi spetsiifilise struktuuri ja selle bioloogilise aktiivsuse vahelise seose selgitamiseks tehti tohutult tööd enam kui tuhande analoogi sünteesil. Selle tulemusena õnnestus välja selgitada, et peptiidi struktuuris vaid ühe aminohappe asendamine võib selle bioloogilist aktiivsust mitu korda suurendada või selle suunda muuta. Ja aminohappejärjestuse pikkuse muutmine aitab määrata peptiidi aktiivsete keskuste asukoha ja retseptori interaktsiooni koha.
Kolmandaks sai tänu algse aminohappejärjestuse muutmisele võimalikuks saada farmakoloogilisi ravimeid. Looduslike peptiidide analoogide loomine võimaldab tuvastada "tõhusamaid" molekulide konfiguratsioone, mis suurendavad bioloogilist toimet või muudavad selle kestvuse pikemaks.
Neljandaks on peptiidide keemiline süntees majanduslikult kasulik. Enamik terapeutilisi ravimeid maksaks kümneid kordi rohkem, kui need oleksid valmistatud looduslikust tootest.
Sageli leidub aktiivseid peptiide looduses vaid nanogrammides. Lisaks ei saa looduslikest allikatest peptiidide puhastamise ja eraldamise meetodid soovitud aminohappejärjestust täielikult eraldada vastupidise või erineva toimega peptiididest. Ja inimkeha sünteesitavate spetsiifiliste peptiidide puhul on neid võimalik saada ainult laboritingimustes toimuva sünteesi teel.
57. Valkude klassifikatsioon: lihtsad ja komplekssed, kerakujulised ja fibrillaarsed, monomeersed ja oligomeersed. Valkude funktsioonid kehas.
Klassifikatsioon struktuuri tüübi järgi
Sõltuvalt nende üldisest struktuurist võib valgud jagada kolme rühma:
1. Fibrillaarsed valgud - moodustavad polümeere, nende struktuur on tavaliselt väga korrapärane ja säilib peamiselt erinevate ahelate vastastikmõjude kaudu. Need moodustavad mikrofilamente, mikrotuubuleid, fibrille ning toetavad rakkude ja kudede struktuuri. Fibrillaarsete valkude hulka kuuluvad keratiin ja kollageen.
2. Globulaarsed valgud on vees lahustuvad, molekuli üldkuju on enam-vähem sfääriline.
3. Membraanvalgud - omavad domeene, mis läbivad rakumembraani, kuid osad neist ulatuvad membraanist välja rakkudevahelisse keskkonda ja raku tsütoplasmasse. Membraanvalgud toimivad retseptoritena, st edastavad signaale ja tagavad ka erinevate ainete transmembraanse transpordi. Transportervalgud on spetsiifilised; igaüks neist laseb membraani läbida ainult teatud molekulidel või teatud tüüpi signaalil.
Lihtsad valgud , Komplekssed valgud
Lisaks peptiidahelatele sisaldavad paljud valgud ka mitteaminohapperühmi ning selle kriteeriumi järgi jagunevad valgud kahte suurde rühma - lihtsad ja keerulised valgud(valgud). Lihtvalgud koosnevad ainult polüpeptiidahelatest, kompleksvalgud sisaldavad ka mitteaminohappelisi ehk proteesirühmi.
Lihtne.
Globulaarsete valkude hulgast võime eristada:
1. albumiinid - lahustuvad vees laias pH vahemikus (4 kuni 8,5), sadestatakse 70-100% ammooniumsulfaadi lahusega;
2. polüfunktsionaalsed globuliinid suurema molekulmassiga, vees vähem lahustuvad, soolalahustes lahustuvad, sisaldavad sageli süsivesikute osa;
3. histoonid on madala molekulmassiga valgud, mille molekulis on kõrge arginiini- ja lüsiinijääkide sisaldus, mis määrab nende põhiomadused;
4. protamiinid eristuvad veelgi suurema arginiinisisaldusega (kuni 85%), sarnaselt histoonidega moodustavad nad nukleiinhapetega stabiilseid assotsiatsioone, toimides regulatoorsete ja repressorvalkudena - nukleoproteiinide lahutamatu osa;
5. prolamiinidele on iseloomulik kõrge glutamiinhappe (30-45%) ja proliini (kuni 15%) sisaldus, vees ei lahustu, lahustub 50-90% etanoolis;
6. Gluteliinid sisaldavad sarnaselt prolamiinidega umbes 45% glutamiinhapet ja neid leidub sageli teraviljavalkudes.
Fibrillaarseid valke iseloomustab kiuline struktuur ja need on vees ja soolalahustes praktiliselt lahustumatud. Polüpeptiidahelad molekulides paiknevad üksteisega paralleelselt. Osaleda sidekoe struktuurielementide (kollageenid, keratiinid, elastiinid) moodustamisel.
Komplekssed valgud
(proteiinid, holoproteiinid) on kahekomponendilised valgud, mis lisaks peptiidahelatele (lihtvalk) sisaldavad ka mitteaminohappelist komponenti – proteesirühma. Kompleksvalkude hüdrolüüsimisel vabaneb lisaks aminohapetele ka mittevalguline osa või selle lagunemissaadused.
Proteesirühmana võivad toimida mitmesugused orgaanilised (lipiidid, süsivesikud) ja anorgaanilised (metallid) ained.
Sõltuvalt proteesrühmade keemilisest olemusest eristatakse kompleksvalkude hulgas järgmisi klasse:
· Proteesirühmana kovalentselt seotud süsivesikute jääke sisaldavad glükoproteiinid ja nende alamklass - proteoglükaanid, mukopolüsahhariidsete proteesrühmadega. Seriini või treoniini hüdroksüülrühmad osalevad tavaliselt sidemete moodustamisel süsivesikute jääkidega. Enamik ekstratsellulaarseid valke, eriti immunoglobuliinid, on glükoproteiinid. Proteoglükaanide süsivesikute osa on ~95%, need on rakkudevahelise maatriksi põhikomponent.
· Prosteetilise osana mittekovalentselt seotud lipiide sisaldavad lipoproteiinid. Lipoproteiinid moodustuvad apolipoproteiini valkudest, mis seovad nendega lipiide ja täidavad lipiidide transpordi funktsiooni.
· Metalloproteiinid, mis sisaldavad mitteheemi koordineeritud metalliioone. Metalloproteiinide hulgas on säilitus- ja transpordifunktsioone täitvaid valke (näiteks rauda sisaldav ferritiin ja transferriin) ning ensüüme (näiteks tsinki sisaldav karboanhüdraas ja mitmesugused superoksiidi dismutaasid, mis sisaldavad aktiivsete tsentritena vaske, mangaani, rauda ja teisi metalliioone )
· Mittekovalentselt seotud DNA-d või RNA-d sisaldavad nukleoproteiinid, eelkõige kromosoome moodustav kromatiin on nukleoproteiin.
· Proteesirühmana kovalentselt seotud fosforhappejääke sisaldavad fosfoproteiinid. Seriini või treoniini hüdroksüülrühmad osalevad estersideme moodustamisel fosfaadiga; piimakaseiin on eelkõige fosfoproteiin:
· Kromoproteiinid on mitmesuguse keemilise olemusega värviliste proteesrühmadega kompleksvalkude koondnimetus. Nende hulka kuuluvad paljud metalli sisaldava porfüriini proteesrühmaga valgud, mis täidavad erinevaid funktsioone - hemoproteiinid (proteesirühmana heemi sisaldavad valgud - hemoglobiin, tsütokroomid jne), klorofüllid; flaviinrühmaga flavoproteiinid jne.
1. Struktuurne funktsioon
2. Kaitsefunktsioon
3. Reguleeriv funktsioon
4. Häire funktsioon
5. Transpordifunktsioon
6. Varu (varu) funktsioon
7. Retseptori funktsioon
8. Mootori (mootori) funktsioon
